Mehanizmi hemijskih transformacija i njihove brzine proučavaju se hemijskom kinetikom. Hemijski procesi se javljaju tokom vremena različitim brzinama. Neki se dešavaju brzo, gotovo trenutno, dok drugima treba jako dugo da se jave.
U kontaktu sa
Brzina reakcija- brzina kojom se reagensi troše (njihova koncentracija se smanjuje) ili nastaju produkti reakcije po jedinici volumena.
Faktori koji mogu uticati na brzinu hemijske reakcije
Sljedeći faktori mogu utjecati na brzinu odvijanja kemijske reakcije:
- koncentracija tvari;
- priroda reagensa;
- temperatura;
- prisustvo katalizatora;
- pritisak (za reakcije u gasnom okruženju).
Dakle, promjenom određenih uvjeta hemijskog procesa, možete utjecati na to koliko će se proces odvijati brzo.
U procesu hemijske interakcije, čestice reagujućih supstanci se sudaraju jedna s drugom. Broj takvih podudarnosti proporcionalan je broju čestica tvari u volumenu reagirajuće smjese, a samim tim i molarnoj koncentraciji reagensa.
Zakon masovne akcije opisuje ovisnost brzine reakcije o molarnim koncentracijama tvari koje djeluju.
Za elementarnu reakciju (A + B → ...) ovaj zakon se izražava formulom:
υ = k ∙S A ∙S B,
gdje je k konstanta brzine; C A i C B su molarne koncentracije reagensa A i B.
Ako je jedna od supstanci koja reaguje u čvrstom stanju, tada se interakcija dešava na granici, stoga koncentracija čvrste supstance nije uključena u jednadžbu kinetičkog zakona delovanja mase. Da bismo razumjeli fizičko značenje konstante brzine, potrebno je uzeti C, A i C B jednake 1. Tada postaje jasno da je konstanta brzine jednaka brzini reakcije pri koncentracijama reaktanata jednakim jedinici.
Priroda reagensa
Budući da se tokom interakcije hemijske veze reagujućih supstanci razaraju i stvaraju nove veze produkta reakcije, priroda veza uključenih u reakciju jedinjenja i struktura molekula reagujućih supstanci igraće veliku ulogu. .
Površina kontakta reagensa
Takva karakteristika kao što je površina kontakta čvrstih reagensa utječe na tok reakcije, ponekad prilično značajno. Mljevenje čvrste supstance vam omogućava da povećate površinu kontakta reagensa, a samim tim i ubrzate proces. Kontaktna površina rastvorljivih supstanci lako se povećava otapanjem supstance.
Temperatura reakcije
Kako temperatura raste, energija sudarajućih čestica će se povećavati; očito je da će se povećanjem temperature sam kemijski proces ubrzati. Jasnim primjerom kako povećanje temperature utječe na proces interakcije tvari mogu se smatrati podaci navedeni u tabeli.
Tabela 1. Utjecaj promjena temperature na brzinu stvaranja vode (O 2 +2H 2 →2H 2 O)
Da se kvantitativno opiše kako temperatura može utjecati na brzinu interakcije supstanci, koristi se Van't Hoffovo pravilo. Van't Hoffovo pravilo je da kada se temperatura poveća za 10 stepeni, dolazi do ubrzanja za 2-4 puta.
Matematička formula koja opisuje van't Hoffovo pravilo je sljedeća:
Gdje je γ temperaturni koeficijent brzine kemijske reakcije (γ = 2−4).
Ali Arrheniusova jednadžba mnogo preciznije opisuje temperaturnu ovisnost konstante brzine:
Gdje je R univerzalna plinska konstanta, A je faktor određen vrstom reakcije, E, A je energija aktivacije.
Energija aktivacije je energija koju molekul mora steći da bi se dogodila kemijska transformacija. To jest, to je vrsta energetske barijere koju će molekuli koji se sudaraju u reakcionom volumenu morati prevladati kako bi preraspodijelili veze.
Energija aktivacije ne zavisi od spoljašnjih faktora, već zavisi od prirode supstance. Vrijednost energije aktivacije do 40 - 50 kJ/mol omogućava tvarima da međusobno reagiraju prilično aktivno. Ako energija aktivacije prelazi 120 kJ/mol, tada će tvari (na uobičajenim temperaturama) reagirati vrlo sporo. Promjena temperature dovodi do promjene broja aktivnih molekula, odnosno molekula koji su dostigli energiju veću od energije aktivacije, pa su stoga sposobni za kemijske transformacije.
Djelovanje katalizatora
Katalizator je tvar koja može ubrzati proces, ali nije dio njegovih proizvoda. Kataliza (ubrzanje hemijske transformacije) se deli na homogenu i heterogenu. Ako su reagensi i katalizator u istim agregacijskim stanjima, onda se kataliza naziva homogena; ako su u različitim stanjima, onda je heterogena. Mehanizmi djelovanja katalizatora su raznoliki i prilično složeni. Osim toga, vrijedno je napomenuti da katalizatore karakterizira selektivnost djelovanja. To jest, isti katalizator, dok ubrzava jednu reakciju, možda neće promijeniti brzinu druge.
Pritisak
Ako su plinovite tvari uključene u transformaciju, tada će na brzinu procesa utjecati promjene tlaka u sistemu . Ovo se dešava zato što da za plinovite reagense promjena tlaka dovodi do promjene koncentracije.
Eksperimentalno određivanje brzine hemijske reakcije
Brzina kemijske transformacije može se odrediti eksperimentalno dobivanjem podataka o tome kako se mijenja koncentracija tvari koje ulaze u reakciju ili produkta u jedinici vremena. Metode za dobijanje takvih podataka se dijele na
- hemijski,
- fizičko-hemijski.
Hemijske metode su prilično jednostavne, pristupačne i tačne. Uz njihovu pomoć, brzina se određuje direktnim mjerenjem koncentracije ili količine tvari reaktanata ili proizvoda. U slučaju spore reakcije, uzimaju se uzorci kako bi se pratilo kako se reagens troši. Zatim se određuje sadržaj reagensa u uzorku. Uzimanjem uzoraka u redovnim intervalima moguće je dobiti podatke o promjenama količine tvari u procesu interakcije. Najčešće korištene vrste analiza su titrimetrija i gravimetrija.
Ako se reakcija odvija brzo, mora se zaustaviti da bi se uzeo uzorak. To se može uraditi pomoću hlađenja, naglo uklanjanje katalizatora, također je moguće razrijediti ili prebaciti jedan od reagensa u nereaktivno stanje.
Metode fizičko-hemijske analize u savremenoj eksperimentalnoj kinetici se češće koriste od hemijskih. Uz njihovu pomoć možete pratiti promjene u koncentracijama tvari u realnom vremenu. U tom slučaju nema potrebe zaustavljati reakciju i uzimati uzorke.
Fizičko-hemijske metode se zasnivaju na mjerenju fizičkog svojstva koje zavisi od kvantitativnog sadržaja određenog jedinjenja u sistemu i koje se mijenja tokom vremena. Na primjer, ako su plinovi uključeni u reakciju, tada pritisak može biti takvo svojstvo. Također se mjere električna provodljivost, indeks loma i apsorpcijski spektri supstanci.
§ 12. KINETIKA ENZIMATIVNIH REAKCIJA
Kinetika enzimskih reakcija je nauka o brzinama enzimskih reakcija i njihovoj zavisnosti od različitih faktora. Brzina enzimske reakcije određena je hemijskom količinom izreagovanog supstrata ili rezultirajućeg produkta reakcije po jedinici vremena po jedinici zapremine pod određenim uslovima:
gdje je v brzina enzimske reakcije, promjena koncentracije supstrata ili produkta reakcije, t je vrijeme.
Brzina enzimske reakcije ovisi o prirodi enzima, koja određuje njegovu aktivnost. Što je veća aktivnost enzima, to je brža reakcija. Aktivnost enzima određena je brzinom reakcije koju enzim katalizira. Mjera aktivnosti enzima je jedna standardna jedinica enzimske aktivnosti. Jedna standardna jedinica enzimske aktivnosti je količina enzima koja katalizuje konverziju 1 µmol supstrata u 1 minuti.
Tokom enzimske reakcije, enzim (E) stupa u interakciju sa supstratom (S), što rezultira stvaranjem kompleksa enzim-supstrat, koji se zatim raspada da bi oslobodio enzim i proizvod (P) reakcije:
Brzina enzimske reakcije zavisi od mnogih faktora: koncentracije supstrata i enzima, temperature, pH okoline, prisustva različitih regulatornih supstanci koje mogu povećati ili smanjiti aktivnost enzima.
Zanimljivo je znati! Enzimi se koriste u medicini za dijagnosticiranje raznih bolesti. Za vrijeme infarkta miokarda, zbog oštećenja i sloma srčanog mišića, sadržaj enzima aspartat transaminaze i alanin aminotransferaze u krvi naglo raste. Otkrivanje njihove aktivnosti omogućava dijagnosticiranje ove bolesti.
Utjecaj koncentracije supstrata i enzima na brzinu enzimske reakcije
Razmotrimo uticaj koncentracije supstrata na brzinu enzimske reakcije (slika 30). Pri niskim koncentracijama supstrata, brzina je direktno proporcionalna njegovoj koncentraciji; zatim, kako koncentracija raste, brzina reakcije raste sporije, a pri vrlo visokim koncentracijama supstrata brzina je praktično neovisna o njegovoj koncentraciji i dostiže svoju maksimalna vrijednost (V max). Pri takvim koncentracijama supstrata svi molekuli enzima su dio kompleksa enzim-supstrat, te se postiže potpuno zasićenje aktivnih centara enzima, zbog čega je brzina reakcije u ovom slučaju praktično nezavisna od koncentracije supstrata.
Rice. 30. Ovisnost brzine enzimske reakcije o koncentraciji supstrata
Grafikon zavisnosti aktivnosti enzima od koncentracije supstrata opisan je Michaelis–Menten jednačinom, koja je dobila ime u čast istaknutih naučnika L. Michaelisa i M. Mentena, koji su dali veliki doprinos proučavanju kinetike enzimske reakcije,
gdje je v brzina enzimske reakcije; [S] – koncentracija supstrata; K M – Michaelisova konstanta.
Razmotrimo fizičko značenje Michaelisove konstante. Pod uslovom da je v = ½ V max , dobijamo K M = [S]. Dakle, Michaelisova konstanta je jednaka koncentraciji supstrata pri kojoj je brzina reakcije polovina maksimuma.
Brzina enzimske reakcije zavisi i od koncentracije enzima (slika 31). Ova zavisnost je jednostavna.
Rice. 31. Ovisnost brzine enzimske reakcije o koncentraciji enzima
Utjecaj temperature na brzinu enzimske reakcije
Ovisnost brzine enzimske reakcije o temperaturi prikazana je na Sl. 32.
Rice. 32. Ovisnost brzine enzimske reakcije od temperature.
Pri niskim temperaturama (do približno 40 - 50 o C) povećanje temperature za svakih 10 o C u skladu s Van't Hoffovim pravilom prati povećanje brzine kemijske reakcije za 2 - 4 puta. Pri visokim temperaturama većim od 55 - 60 o C, aktivnost enzima naglo opada zbog njegove termičke denaturacije, a kao posljedica toga dolazi do naglog smanjenja brzine enzimske reakcije. Maksimalna aktivnost enzima se obično posmatra u rasponu od 40 - 60 o C. Temperatura na kojoj je aktivnost enzima maksimalna naziva se temperaturni optimum. Temperaturni optimum za enzime termofilnih mikroorganizama je u području viših temperatura.
Utjecaj pH na brzinu enzimske reakcije
Ovisnost enzimske aktivnosti o pH prikazana je na Sl. 33.
Rice. 33. Utjecaj pH na brzinu enzimske reakcije
Grafikon pH je u obliku zvona. Naziva se pH vrijednost pri kojoj je aktivnost enzima maksimalna pH optimalan enzim. Optimalne pH vrijednosti za različite enzime uvelike variraju.
Priroda ovisnosti enzimske reakcije o pH određena je činjenicom da ovaj pokazatelj utječe na:
a) jonizacija aminokiselinskih ostataka uključenih u katalizu,
b) jonizacija supstrata,
c) konformacija enzima i njegovog aktivnog centra.
Inhibicija enzima
Brzina enzimske reakcije može se smanjiti brojnim hemikalijama tzv inhibitori. Neki inhibitori su otrovi za ljude, na primjer, cijanid, drugi se koriste kao lijekovi.
Inhibitori se mogu podijeliti u dvije glavne vrste: nepovratan I reverzibilan. Ireverzibilni inhibitori (I) vezuju se za enzim i formiraju kompleks, čija je disocijacija sa obnavljanjem aktivnosti enzima nemoguća:
Primjer ireverzibilnog inhibitora je diizopropil fluorofosfat (DFP). DPP inhibira enzim acetilkolinesterazu, koji igra važnu ulogu u prijenosu nervnih impulsa. Ovaj inhibitor stupa u interakciju sa serinom u aktivnom centru enzima, čime blokira aktivnost potonjeg. Kao rezultat toga, narušena je sposobnost procesa nervnih ćelija neurona da provode nervne impulse. DPP je jedan od prvih nervnih agenasa. Na osnovu njega stvoren je niz proizvoda koji su relativno netoksični za ljude i životinje. insekticidi - tvari otrovne za insekte.
Reverzibilni inhibitori, za razliku od ireverzibilnih, mogu se lako odvojiti od enzima pod određenim uslovima. Aktivnost potonjeg je obnovljena:
Reverzibilni inhibitori uključuju konkurentan I nekonkurentna inhibitori.
Kompetitivni inhibitor, koji je strukturni analog supstrata, stupa u interakciju sa aktivnim centrom enzima i tako blokira pristup supstrata enzimu. U ovom slučaju, inhibitor ne prolazi kroz hemijske transformacije i vezuje se za enzim reverzibilno. Nakon disocijacije EI kompleksa, enzim može kontaktirati ili supstrat i pretvoriti ga, ili inhibitor (slika 34.). Budući da se i supstrat i inhibitor takmiče za prostor na aktivnom mjestu, ova inhibicija se naziva kompetitivna.
Rice. 34. Mehanizam djelovanja kompetitivnog inhibitora.
Kompetitivni inhibitori se koriste u medicini. Sulfonamidni lijekovi su ranije bili široko korišteni u borbi protiv zaraznih bolesti. Oni su po strukturi bliski para-aminobenzojeva kiselina(PABA), esencijalni faktor rasta za mnoge patogene bakterije. PABA je prekursor folne kiseline, koja služi kao kofaktor za nekoliko enzima. Sulfonamidni lijekovi djeluju kao kompetitivni inhibitor enzima za sintezu folne kiseline iz PABA i na taj način inhibiraju rast i reprodukciju patogenih bakterija.
Nekonkurentni inhibitori nisu strukturno slični supstratu i, kada se formira EI, ne stupaju u interakciju s aktivnim centrom, već s drugim mjestom enzima. Interakcija inhibitora sa enzimom dovodi do promjene strukture potonjeg. Formiranje EI kompleksa je reverzibilno, stoga, nakon njegovog raspada, enzim ponovo može da napadne supstrat (slika 35).
Rice. 35. Mehanizam djelovanja nekompetitivnog inhibitora
Cijanid CN - može djelovati kao nekonkurentni inhibitor. Veže se za ione metala koji su dio prostetičkih grupa i inhibira aktivnost ovih enzima. Trovanje cijanidom je izuzetno opasno. Mogu biti fatalne.
Alosterični enzimi
Izraz “alosteričan” dolazi od grčkih riječi allo - drugi, stereo - mjesto. Dakle, alosterični enzimi, zajedno sa aktivnim centrom, imaju još jedan centar tzv alosterični centar(Sl. 36). Supstance koje mogu promijeniti aktivnost enzima vezuju se za alosterični centar; te tvari se nazivaju alosterični efektori. Efektori su pozitivni - aktiviraju enzim, i negativni - inhibiraju, tj. smanjenje aktivnosti enzima. Na neke alosterične enzime mogu uticati dva ili više efektora.
Rice. 36. Struktura alosteričnog enzima.
Regulacija multienzimskih sistema
Neki enzimi djeluju zajedno, kombinirajući se u multienzimske sisteme u kojima svaki enzim katalizira određenu fazu metaboličkog puta:
U multienzimskom sistemu postoji enzim koji određuje brzinu čitavog niza reakcija. Ovaj enzim je obično alosteričan i nalazi se na početku puta metabolita. On je sposoban, primajući različite signale, i povećati i smanjiti brzinu katalizirane reakcije, čime reguliše brzinu cijelog procesa.
Brzina hemijske reakcije zavisi od mnogih faktora, uključujući prirodu reaktanata, koncentraciju reaktanata, temperaturu i prisustvo katalizatora. Hajde da razmotrimo ove faktore.
1). Priroda reaktanata. Ako postoji interakcija između tvari s ionskom vezom, tada se reakcija odvija brže nego između tvari s kovalentnom vezom.
2.) Koncentracija reaktanata. Da bi se odigrala hemijska reakcija, molekuli reagujućih supstanci moraju se sudariti. Odnosno, molekule moraju doći toliko blizu jedna drugoj da atomi jedne čestice iskuse djelovanje električnih polja druge čestice. Samo u tom slučaju bit će mogući prijelazi elektrona i odgovarajuća preraspodjela atoma, uslijed čega nastaju molekuli novih tvari. Dakle, brzina hemijskih reakcija je proporcionalna broju sudara koji se dešavaju između molekula, a broj sudara je, zauzvrat, proporcionalan koncentraciji reaktanata. Na osnovu eksperimentalnog materijala, norveški naučnici Guldberg i Waage i, nezavisno od njih, ruski naučnik Beketov su 1867. godine formulisali osnovni zakon hemijske kinetike - zakon masovne akcije(ZDM): pri konstantnoj temperaturi, brzina hemijske reakcije je direktno proporcionalna proizvodu koncentracija reagujućih supstanci na snagu njihovih stehiometrijskih koeficijenata. Za opšti slučaj:
zakon masovne akcije ima oblik:
Zapisivanje zakona djelovanja mase za datu reakciju naziva se osnovna kinetička jednačina reakcije. U osnovnoj kinetičkoj jednačini, k je konstanta brzine reakcije, koja ovisi o prirodi reaktanata i temperaturi.
Većina hemijskih reakcija je reverzibilna. Tijekom takvih reakcija, njihovi proizvodi, kako se akumuliraju, reagiraju jedni s drugima da bi formirali početne tvari:
Brzina reakcije naprijed:
Brzina povratne informacije:
U trenutku ravnoteže:
Otuda zakon masovne akcije u stanju ravnoteže ima oblik:
gdje je K konstanta ravnoteže reakcije.
3) Utjecaj temperature na brzinu reakcije. Brzina hemijskih reakcija se po pravilu povećava kada se temperatura prekorači. Razmotrimo ovo na primjeru interakcije vodika s kisikom.
2H 2 + O 2 = 2H 2 O
Na 20°C, brzina reakcije je praktično nula i bilo bi potrebno 54 milijarde godina da interakcija napreduje za 15%. Na 500 0 C, potrebno je 50 minuta da se formira voda, a na 700 0 C reakcija se odvija trenutno.
Izražava se zavisnost brzine reakcije od temperature van't Hoffovo pravilo: s porastom temperature za 10 o, brzina reakcije se povećava za 2-4 puta. Van't Hoffovo pravilo je napisano:
4) Učinak katalizatora. Brzina hemijskih reakcija može se kontrolisati pomoću katalizatori– tvari koje mijenjaju brzinu reakcije i ostaju nakon reakcije u nepromijenjenim količinama. Promjena brzine reakcije u prisustvu katalizatora naziva se kataliza. Razlikovati pozitivno(brzina reakcije se povećava) i negativan(stopa reakcije se smanjuje) kataliza. Ponekad se katalizator formira tokom reakcije; takvi procesi se nazivaju autokatalitički. Postoje homogena i heterogena kataliza.
At homogena U katalizi, katalizator i reaktanti su u istoj fazi. Na primjer:
At heterogena U katalizi, katalizator i reaktanti su u različitim fazama. Na primjer:
Heterogena kataliza je povezana sa enzimskim procesima. Sve hemijske procese koji se odvijaju u živim organizmima kataliziraju enzimi, koji su proteini s određenim specijaliziranim funkcijama. U rastvorima u kojima se odvijaju enzimski procesi ne postoji tipična heterogena sredina, zbog odsustva jasno definisanog faznog interfejsa. Takvi procesi se nazivaju mikroheterogena kataliza.
Pitanje 1. Koje supstance se nazivaju katalizatori?
Supstance koje mijenjaju brzinu kemijske reakcije dok na kraju ostaju nepromijenjene nazivaju se katalizatori.
Pitanje 2. Kakvu ulogu imaju enzimi u ćeliji?
Enzimi su biološki katalizatori koji ubrzavaju kemijske reakcije u živoj ćeliji. Molekuli nekih enzima sastoje se samo od proteina, drugi uključuju proteine i spojeve neproteinske prirode (organski - koenzimi ili neorganski - joni raznih metala). Enzimi su strogo specifični: svaki enzim katalizira specifičnu vrstu reakcije koja uključuje određene vrste molekula supstrata.
Pitanje 3. Od kojih faktora može zavisiti brzina enzimskih reakcija?
Brzina enzimskih reakcija u velikoj mjeri ovisi o koncentraciji enzima, prirodi tvari, temperaturi, tlaku, reakciji medija (kiselog ili alkalnog).
Za mnoge enzime, pod određenim uslovima, na primer u prisustvu molekula određenih supstanci, menja se konfiguracija aktivnog centra, što im omogućava da obezbede najveću enzimsku aktivnost.
Pitanje 4. Zašto većina enzima gubi svoja katalitička svojstva na visokim temperaturama?
Visoke temperature okoline, po pravilu, uzrokuju denaturaciju proteina, odnosno narušavanje njegove prirodne strukture. Stoga, na visokim temperaturama, većina enzima gubi svoja katalitička svojstva.
Pitanje 5. Zašto nedostatak vitamina može uzrokovati poremećaje u vitalnim procesima u tijelu?
Mnogi vitamini su dio enzima. Stoga nedostatak vitamina u organizmu dovodi do slabljenja aktivnosti enzima u stanicama, te stoga može uzrokovati poremećaje u vitalnim procesima.
1.8. Biološki katalizatori
4,3 (86,15%) 52 glasaPretraženo na ovoj stranici:
- kakvu ulogu imaju enzimi u ćeliji?
- koje supstance se nazivaju katalizatori
- zašto je većina enzima na visokoj temperaturi
- od kojih faktora može zavisiti brzina enzimskih reakcija?
- zašto većina enzima gubi na visokim temperaturama?
Teme kodifikatora Jedinstvenog državnog ispita:Brzina reakcija. Njegova ovisnost o različitim faktorima.
Brzina hemijske reakcije pokazuje koliko brzo se određena reakcija odvija. Interakcija nastaje kada se čestice sudare u svemiru. U ovom slučaju, reakcija se ne događa pri svakom sudaru, već samo kada čestica ima odgovarajuću energiju.
Brzina reakcija – broj elementarnih sudara međudjelujućih čestica koji se završavaju kemijskom transformacijom u jedinici vremena.
Određivanje brzine hemijske reakcije povezano je sa uslovima pod kojima se ona odvija. Ako je reakcija homogena– tj. proizvodi i reagensi su u istoj fazi - tada se brzina kemijske reakcije definira kao promjena tvari u jedinici vremena:
υ = ΔC / Δt.
Ako su reaktanti ili produkti u različitim fazama, a do sudara čestica dolazi samo na granici faze, tada se reakcija naziva heterogena, a njegova brzina je određena promjenom količine tvari u jedinici vremena po jedinici reakcijske površine:
υ = Δν / (S·Δt).
Kako učiniti da se čestice češće sudaraju, tj. Kako povećati brzinu hemijske reakcije?
1. Najlakši način je povećanje temperatura . Kao što verovatno znate iz svog kursa fizike, temperatura je mera prosečne kinetičke energije kretanja čestica neke supstance. Ako povećamo temperaturu, tada se čestice bilo koje tvari počinju kretati brže i stoga se češće sudaraju.
Međutim, kako temperatura raste, brzina hemijskih reakcija raste uglavnom zbog činjenice da se povećava broj efektivnih sudara. Kako temperatura raste, broj aktivnih čestica koje mogu prevladati energetsku barijeru reakcije naglo raste. Ako snizimo temperaturu, čestice počinju da se kreću sporije, smanjuje se broj aktivnih čestica, a smanjuje se i broj efektivnih sudara u sekundi. dakle, Kada se temperatura poveća, brzina hemijske reakcije se povećava, a kada se temperatura smanji, ona se smanjuje..
Bilješka!
Ovo pravilo važi isto za sve hemijske reakcije (uključujući egzotermne i endotermne). Brzina reakcije je nezavisna od termičkog efekta. Brzina egzotermnih reakcija raste sa porastom temperature, a opada sa padom temperature. Brzina endotermnih reakcija također raste s porastom temperature i opada sa padom temperature.Štaviše, još u 19. veku, holandski fizičar Van't Hof je eksperimentalno ustanovio da većina reakcija povećava brzinu približno podjednako (otprilike 2-4 puta) kada se temperatura poveća za 10 o C. Van't Hoffovo pravilo zvuči ovako: povećanje temperature za 10 o C dovodi do povećanja brzine hemijske reakcije za 2-4 puta (ova vrijednost se naziva temperaturni koeficijent brzine kemijske reakcije γ). Za svaku reakciju određuje se tačna vrijednost temperaturnog koeficijenta.
ovdje je v brzina kemijske reakcije,
C A I C B — koncentracije tvari A i B, respektivno, mol/l
k – koeficijent proporcionalnosti, konstanta brzine reakcije.
Na primjer, za reakciju stvaranja amonijaka:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
Zakon masovne akcije izgleda ovako:
- to su hemijske supstance koje učestvuju u hemijskoj reakciji, menjajući njenu brzinu i smer, ali nepotrošan tokom reakcije (na kraju reakcije se ne mijenjaju ni po količini ni po sastavu). Približan mehanizam za rad katalizatora za reakciju tipa A + B može se odabrati na sljedeći način:
A+K=AK
AK + B = AB + K
Proces promjene brzine reakcije pri interakciji s katalizatorom naziva se kataliza. Katalizatori se široko koriste u industriji kada je potrebno povećati brzinu reakcije ili je usmjeriti na određeni put.
Na osnovu faznog stanja katalizatora razlikuju se homogena i heterogena kataliza.
Homogena kataliza – to je kada su reaktanti i katalizator u istoj fazi (gas, rastvor). Tipični homogeni katalizatori su kiseline i baze. organski amini itd.
Heterogena kataliza - to je kada su reaktanti i katalizator u različitim fazama. Heterogeni katalizatori su po pravilu čvrste supstance. Jer interakcija u takvim katalizatorima se događa samo na površini tvari; važan zahtjev za katalizatore je velika površina. Heterogene katalizatore karakterizira visoka poroznost, što povećava površinu katalizatora. Dakle, ukupna površina nekih katalizatora ponekad doseže 500 kvadratnih metara po 1 g katalizatora. Velika površina i poroznost osiguravaju efikasnu interakciju sa reagensima. Heterogeni katalizatori uključuju metale, zeolite - kristalne minerale aluminosilikatne grupe (jedinjenja silicija i aluminija) i druge.
Primjer heterogena kataliza - sinteza amonijaka:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
Kao katalizator koristi se porozno gvožđe sa primesama Al 2 O 3 i K 2 O.
Sam katalizator se ne troši tokom hemijske reakcije, ali se druge supstance akumuliraju na površini katalizatora, vezujući aktivne centre katalizatora i blokirajući njegov rad ( katalitičkih otrova). Moraju se redovno uklanjati regeneracijom katalizatora.
U biohemijskim reakcijama, katalizatori su veoma efikasni - enzimi. Enzimski katalizatori djeluju vrlo efikasno i selektivno, sa 100% selektivnošću. Nažalost, enzimi su vrlo osjetljivi na povišenu temperaturu, kiselost okoline i druge faktore, pa postoji niz ograničenja za provođenje procesa enzimske katalize u industrijskim razmjerima.
Katalizatore ne treba brkati sa inicijatori proces i inhibitori. Na primjer, ultraljubičasto zračenje je neophodno da bi se pokrenula radikalna reakcija hlorisanja metana. Ovo nije katalizator. Neke radikalne reakcije pokreću peroksidni radikali. Ovo takođe nisu katalizatori.
Inhibitori- To su supstance koje usporavaju hemijsku reakciju. Inhibitori se mogu konzumirati i učestvovati u hemijskoj reakciji. U ovom slučaju, inhibitori nisu katalizatori, naprotiv. Reverzna kataliza je u principu nemoguća - reakcija će u svakom slučaju pokušati slijediti najbrži put.
5. Kontaktna površina reagujućih supstanci. Za heterogene reakcije, jedan od načina da se poveća broj efektivnih sudara je povećanje površina reakcije . Što je veća površina kontakta reagujućih faza, veća je brzina heterogene hemijske reakcije. Cink u prahu se mnogo brže otapa u kiselini nego cink u granulama iste mase.
U industriji se koriste za povećanje površine kontakta reagujućih supstanci metoda fluidiziranog sloja. Na primjer, u proizvodnji sumporne kiseline metodom ključanja magarca peče se pirit.
6. Priroda reaktanata . Na brzinu hemijskih reakcija, pod jednakim uslovima, utiču i hemijska svojstva, tj. priroda reagujućih supstanci. Manje aktivnih tvari imat će višu aktivacijsku barijeru i sporije će reagirati od više aktivnih tvari. Više aktivnih supstanci imaju manju energiju aktivacije, te mnogo lakše i češće ulaze u kemijske reakcije.
Pri niskim energijama aktivacije (manje od 40 kJ/mol), reakcija se odvija vrlo brzo i lako. Značajan dio sudara između čestica završava se kemijskom transformacijom. Na primjer, reakcije jonske izmjene odvijaju se vrlo brzo u normalnim uvjetima.
Pri visokim energijama aktivacije (više od 120 kJ/mol), samo mali broj sudara rezultira hemijskom transformacijom. Stopa takvih reakcija je zanemariva. Na primjer, dušik praktički ne stupa u interakciju s kisikom u normalnim uvjetima.
Pri prosječnim energijama aktivacije (od 40 do 120 kJ/mol), brzina reakcije će biti prosječna. Takve reakcije se javljaju i u normalnim uslovima, ali ne vrlo brzo, tako da se mogu posmatrati golim okom. Takve reakcije uključuju interakciju natrijuma s vodom, interakciju željeza sa klorovodičnom kiselinom itd.
Supstance koje su stabilne u normalnim uslovima obično imaju visoku energiju aktivacije.