Los mecanismos de las transformaciones químicas y sus velocidades son estudiados por la cinética química. Los procesos químicos avanzan en el tiempo a diferentes velocidades. Algunos ocurren rápidamente, casi instantáneamente, mientras que otros tardan mucho tiempo en ocurrir.
En contacto con
reacción de velocidad- la velocidad a la que se consumen los reactivos (su concentración disminuye) o se forman los productos de reacción por unidad de volumen.
Factores que pueden afectar la velocidad de una reacción química.
Los siguientes factores pueden afectar la rapidez con que se produce una interacción química:
- concentración de sustancias;
- la naturaleza de los reactivos;
- la temperatura;
- la presencia de un catalizador;
- presión (para reacciones en medio gaseoso).
Por lo tanto, al cambiar ciertas condiciones para el curso de un proceso químico, es posible influir en la rapidez con que procederá el proceso.
En el proceso de interacción química, las partículas de las sustancias que reaccionan chocan entre sí. El número de tales coincidencias es proporcional al número de partículas de sustancias en el volumen de la mezcla de reacción y, por lo tanto, proporcional a las concentraciones molares de los reactivos.
Ley de las masas actuantes describe la dependencia de la velocidad de reacción de las concentraciones molares de las sustancias que reaccionan.
Para una reacción elemental (A + B → ...), esta ley se expresa mediante la fórmula:
υ \u003d k ∙С A ∙С B,
donde k es la constante de velocidad; C A y C B son las concentraciones molares de los reactivos A y B.
Si una de las sustancias que reaccionan está en estado sólido, entonces la interacción ocurre en la interfaz de fase y, por lo tanto, la concentración de la sustancia sólida no se incluye en la ecuación de la ley cinética de las masas actuantes. Para comprender el significado físico de la constante de velocidad, es necesario tomar C, A y C B igual a 1. Entonces queda claro que la constante de velocidad es igual a la velocidad de reacción a concentraciones de reactivo iguales a la unidad.
La naturaleza de los reactivos.
Dado que los enlaces químicos de las sustancias que reaccionan se destruyen en el proceso de interacción y se forman nuevos enlaces de los productos de reacción, la naturaleza de los enlaces que participan en la reacción de los compuestos y la estructura de las moléculas de las sustancias que reaccionan jugarán un papel importante. papel importante.
Superficie de contacto de los reactivos
Una característica como el área de superficie de contacto de los reactivos sólidos, a veces de manera bastante significativa, afecta el curso de la reacción. Moler un sólido le permite aumentar el área de superficie de contacto de los reactivos y, por lo tanto, acelerar el proceso. El área de contacto de los solutos aumenta fácilmente por la disolución de la sustancia.
Temperatura de reacción
A medida que aumenta la temperatura, aumentará la energía de las partículas que chocan, es obvio que con un aumento de temperatura, el proceso químico en sí se acelerará. Un claro ejemplo de cómo un aumento de la temperatura afecta el proceso de interacción de las sustancias puede considerarse los datos que se dan en la tabla.
Tabla 1. Efecto del cambio de temperatura en la tasa de formación de agua (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)
Para una descripción cuantitativa de cómo la temperatura puede afectar la tasa de interacción de las sustancias, se utiliza la regla de van't Hoff. La regla de Van't Hoff es que cuando la temperatura sube 10 grados, hay una aceleración de 2 a 4 veces.
La fórmula matemática que describe la regla de van't Hoff es la siguiente:
Donde γ es el coeficiente de temperatura de la velocidad de reacción química (γ = 2−4).
Pero la ecuación de Arrhenius describe la dependencia de la temperatura de la constante de velocidad con mucha más precisión:
Donde R es la constante universal de los gases, A es un factor determinado por el tipo de reacción, E, A es la energía de activación.
La energía de activación es la energía que debe adquirir una molécula para que se produzca una transformación química. Es decir, es una especie de barrera energética que deberá ser superada por las moléculas que chocan en el volumen de reacción para redistribuir los enlaces.
La energía de activación no depende de factores externos, sino que depende de la naturaleza de la sustancia. El valor de la energía de activación hasta 40 - 50 kJ / mol permite que las sustancias reaccionen entre sí de manera bastante activa. Si la energía de activación supera los 120 kJ/mol, entonces las sustancias (a temperaturas ordinarias) reaccionarán muy lentamente. Un cambio de temperatura provoca un cambio en el número de moléculas activas, es decir, moléculas que han alcanzado una energía superior a la energía de activación, y por tanto capaces de transformaciones químicas.
Acción catalizadora
Un catalizador es una sustancia que puede acelerar un proceso, pero no forma parte de sus productos. La catálisis (aceleración del curso de una transformación química) se divide en · homogénea, · heterogénea. Si los reactivos y el catalizador están en el mismo estado de agregación, entonces la catálisis se llama homogénea, si en diferentes estados, entonces heterogénea. Los mecanismos de acción de los catalizadores son diversos y bastante complejos. Además, cabe señalar que los catalizadores se caracterizan por la selectividad de acción. Es decir, el mismo catalizador, acelerando una reacción, puede no cambiar la velocidad de otra de ninguna manera.
Presión
Si en la transformación intervienen sustancias gaseosas, la velocidad del proceso se verá afectada por un cambio de presión en el sistema. . Esto sucede porque que para los reactivos gaseosos, un cambio en la presión conduce a un cambio en la concentración.
Determinación experimental de la velocidad de una reacción química.
Es posible determinar experimentalmente la velocidad de una transformación química obteniendo datos sobre cómo cambia la concentración de sustancias o productos que reaccionan por unidad de tiempo. Los métodos para obtener tales datos se dividen en
- químico,
- físico y químico.
Los métodos químicos son bastante simples, asequibles y precisos. Con su ayuda, la velocidad se determina midiendo directamente la concentración o cantidad de una sustancia de reactivos o productos. En el caso de una reacción lenta, se toman muestras para controlar cómo se consume el reactivo. Después de eso, se determina el contenido del reactivo en la muestra. Tomando muestras a intervalos regulares, es posible obtener datos sobre el cambio en la cantidad de una sustancia durante la interacción. Los tipos de análisis más utilizados son la titrimetría y la gravimetría.
Si la reacción avanza rápidamente, entonces para tomar una muestra, debe detenerse. Esto se puede hacer enfriando eliminación abrupta del catalizador, también es posible diluir o transferir uno de los reactivos a un estado no reactivo.
Los métodos de análisis fisicoquímico en la cinética experimental moderna se utilizan con más frecuencia que los químicos. Con su ayuda, puede observar el cambio en las concentraciones de sustancias en tiempo real. No es necesario detener la reacción y tomar muestras.
Los métodos fisicoquímicos se basan en la medición de una propiedad física que depende del contenido cuantitativo de un determinado compuesto en el sistema y cambia con el tiempo. Por ejemplo, si hay gases involucrados en la reacción, entonces la presión puede ser una propiedad de este tipo. También se miden la conductividad eléctrica, el índice de refracción y los espectros de absorción de las sustancias.
§ 12. CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMATIVAS
La cinética de las reacciones enzimáticas es la ciencia de las velocidades de las reacciones enzimáticas, su dependencia de varios factores. La velocidad de una reacción enzimática está determinada por la cantidad química del sustrato reaccionado o el producto de reacción resultante por unidad de tiempo por unidad de volumen bajo ciertas condiciones:
donde v es la velocidad de la reacción enzimática, es el cambio en la concentración del sustrato o producto de reacción y t es el tiempo.
La velocidad de una reacción enzimática depende de la naturaleza de la enzima, que determina su actividad. Cuanto mayor sea la actividad de la enzima, mayor será la velocidad de la reacción. La actividad enzimática está determinada por la velocidad de la reacción catalizada por la enzima. Una medida de actividad enzimática es una unidad estándar de actividad enzimática. Una unidad estándar de actividad enzimática es la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en 1 minuto.
Durante la reacción enzimática, la enzima (E) interactúa con el sustrato (S), dando como resultado la formación de un complejo enzima-sustrato, que luego se descompone con la liberación de la enzima y el producto (P) de la reacción:
La velocidad de una reacción enzimática depende de muchos factores: la concentración del sustrato y la enzima, la temperatura, el pH del medio, la presencia de diversas sustancias reguladoras que pueden aumentar o disminuir la actividad de las enzimas.
¡Interesante de saber! Las enzimas se utilizan en medicina para diagnosticar diversas enfermedades. En el infarto de miocardio debido al daño y la descomposición del músculo cardíaco en la sangre, el contenido de las enzimas aspartato transaminasa y alanina aminotransferasa aumenta considerablemente. La identificación de su actividad permite diagnosticar esta enfermedad.
Efecto de las concentraciones de sustrato y enzima en la velocidad de reacción enzimática
Considere el efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de la reacción enzimática (Fig. 30). A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad es directamente proporcional a su concentración; luego, al aumentar la concentración, la velocidad de reacción aumenta más lentamente, y a muy altas concentraciones de sustrato, la velocidad es prácticamente independiente de su concentración y alcanza su valor máximo (Vmax) . A tales concentraciones de sustrato, todas las moléculas de enzima forman parte del complejo enzima-sustrato y se logra la saturación completa de los centros activos de la enzima, por lo que la velocidad de reacción en este caso es prácticamente independiente de la concentración de sustrato.
Arroz. 30. Dependencia de la velocidad de la reacción enzimática de la concentración del sustrato
El gráfico de la dependencia de la actividad enzimática de la concentración del sustrato se describe mediante la ecuación de Michaelis-Menten, que recibió su nombre en honor a los destacados científicos L.Michaelis y M.Menten, quienes hicieron una gran contribución al estudio. de la cinética de las reacciones enzimáticas,
donde v es la velocidad de la reacción enzimática; [S] es la concentración de sustrato; KM es la constante de Michaelis.
Consideremos el significado físico de la constante de Michaelis. Siempre que v = ½ V max , obtenemos K M = [S]. Por lo tanto, la constante de Michaelis es igual a la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad del máximo.
La velocidad de la reacción enzimática también depende de la concentración de la enzima (Fig. 31). Esta relación es lineal.
Arroz. 31. Dependencia de la velocidad de la reacción enzimática de la concentración de la enzima
El efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción enzimática.
La dependencia de la velocidad de la reacción enzimática con la temperatura se muestra en la fig. 32
Arroz. 32. Dependencia de la velocidad de reacción enzimática de la temperatura.
A bajas temperaturas (hasta aproximadamente 40 - 50 °C), un aumento de temperatura por cada 10 °C, de acuerdo con la regla de van't Hoff, va acompañado de un aumento de la velocidad de una reacción química de 2 - 4 veces. A altas temperaturas por encima de 55 - 60 ° C, la actividad de la enzima disminuye bruscamente debido a su desnaturalización térmica y, como resultado, se observa una fuerte disminución en la velocidad de la reacción enzimática. La actividad máxima de las enzimas suele observarse en el intervalo de 40 a 60 o C. La temperatura a la que la actividad de la enzima es máxima se denomina temperatura óptima. La temperatura óptima de las enzimas de los microorganismos termófilos está en la región de temperaturas más altas.
El efecto del pH en la velocidad de una reacción enzimática.
El gráfico de la dependencia de la actividad enzimática del pH se muestra en la fig. 33.
Arroz. 33. Influencia del pH en la velocidad de una reacción enzimática
El gráfico de dependencia del pH tiene forma de campana. El valor de pH en el que la actividad de la enzima es máxima se llama pH óptimo enzima. Los valores óptimos de pH para varias enzimas varían ampliamente.
La naturaleza de la dependencia de la reacción enzimática del pH está determinada por el hecho de que este indicador afecta:
a) ionización de residuos de aminoácidos involucrados en la catálisis,
b) ionización del sustrato,
c) la conformación de la enzima y su sitio activo.
Inhibición de enzimas
La velocidad de una reacción enzimática puede reducirse por la acción de una serie de sustancias químicas denominadas inhibidores. Algunos inhibidores son venenosos para los humanos, como los cianuros, mientras que otros se usan como drogas.
Los inhibidores se pueden dividir en dos tipos principales: irreversible y reversible. Los inhibidores irreversibles (I) se unen a la enzima para formar un complejo, cuya disociación es imposible con la restauración de la actividad enzimática:
Un ejemplo de un inhibidor irreversible es el diisopropilfluorofosfato (DFF). DPP inhibe la enzima acetilcolinesterasa, que juega un papel importante en la transmisión del impulso nervioso. Este inhibidor interactúa con la serina del sitio activo de la enzima, bloqueando así la actividad de esta última. Como resultado, se deteriora la capacidad de los procesos de las células nerviosas de las neuronas para conducir un impulso nervioso. DFF es uno de los primeros agentes nerviosos. Sobre esta base, se han creado una serie de productos relativamente no tóxicos para humanos y animales. insecticidas - sustancias venenosas para los insectos.
Los inhibidores reversibles, a diferencia de los irreversibles, se pueden separar fácilmente de la enzima bajo ciertas condiciones. Se restablece la actividad de este último:
Los inhibidores reversibles incluyen competitivo y no competitivo inhibidores
Un inhibidor competitivo, al ser un análogo estructural del sustrato, interactúa con el sitio activo de la enzima y bloquea así el acceso del sustrato a la enzima. En este caso, el inhibidor no sufre transformaciones químicas y se une a la enzima de forma reversible. Después de la disociación del complejo EI, la enzima puede unirse al sustrato y transformarlo o al inhibidor (Fig. 34). Dado que tanto el sustrato como el inhibidor compiten por un lugar en el sitio activo, esta inhibición se denomina competitiva.
Arroz. 34. El mecanismo de acción de un inhibidor competitivo.
Los inhibidores competitivos se utilizan en medicina. Anteriormente, las preparaciones de sulfanilamida se usaban ampliamente para combatir enfermedades infecciosas. Están estructuralmente cerca de ácido para-aminobenzoico(PABA), un factor de crecimiento esencial para muchas bacterias patógenas. PABA es un precursor del ácido fólico, que sirve como cofactor para una serie de enzimas. Las preparaciones de sulfanilamida actúan como un inhibidor competitivo de las enzimas para la síntesis de ácido fólico a partir de PABA y, por lo tanto, inhiben el crecimiento y la reproducción de bacterias patógenas.
Los inhibidores no competitivos no son estructuralmente similares al sustrato, y durante la formación de EI interactúan no con el sitio activo, sino con otro sitio de la enzima. La interacción de un inhibidor con una enzima provoca un cambio en la estructura de esta última. La formación del complejo EI es reversible, por lo que, tras su descomposición, la enzima vuelve a poder atacar al sustrato (fig. 35).
Arroz. 35. Mecanismo de acción de un inhibidor no competitivo
CN - el cianuro puede actuar como un inhibidor no competitivo. Se une a los iones metálicos que forman parte de los grupos prostéticos e inhibe la actividad de estas enzimas. El envenenamiento por cianuro es extremadamente peligroso. Pueden ser fatales.
Enzimas alostéricas
El término "alostérico" proviene de las palabras griegas allo - otro, estéreo - área. Así, las enzimas alostéricas, junto con el sitio activo, tienen otro centro llamado centro alostérico(Figura 36). Las sustancias capaces de cambiar la actividad de las enzimas se unen al centro alostérico, estas sustancias se denominan efectores alostéricos. Los efectores son positivos, que activan la enzima, y negativos, que inhiben, es decir, reducción de la actividad enzimática. Algunas enzimas alostéricas pueden verse afectadas por dos o más efectores.
Arroz. 36. Estructura de una enzima alostérica.
Regulación de sistemas multienzimáticos
Algunas enzimas actúan en concierto, uniéndose en sistemas multienzimáticos, en los que cada enzima cataliza una determinada etapa de la vía metabólica:
En un sistema multienzimático, hay una enzima que determina la velocidad de la secuencia de reacción completa. Esta enzima, por regla general, es alostérica y se encuentra al comienzo de la vía metabólica. Es capaz, al recibir varias señales, tanto de aumentar como de disminuir la velocidad de la reacción catalizada, regulando así la velocidad de todo el proceso.
La velocidad de una reacción química depende de muchos factores, incluida la naturaleza de los reactivos, la concentración de los reactivos, la temperatura y la presencia de catalizadores. Consideremos estos factores.
1). La naturaleza de los reactivos.. Si hay una interacción entre sustancias con enlace iónico, entonces la reacción es más rápida que entre sustancias con enlace covalente.
2.) Concentración de reactivo. Para que se produzca una reacción química, las moléculas de los reactivos deben chocar. Es decir, las moléculas deben acercarse tanto que los átomos de una partícula experimenten la acción de los campos eléctricos de la otra. Solo en este caso serán posibles las transiciones de electrones y los correspondientes reordenamientos de átomos, como resultado de lo cual se forman moléculas de nuevas sustancias. Así, la velocidad de las reacciones químicas es proporcional al número de colisiones que ocurren entre las moléculas, y el número de colisiones, a su vez, es proporcional a la concentración de los reactivos. Sobre la base del material experimental, los científicos noruegos Guldberg y Waage e, independientemente de ellos, el científico ruso Beketov en 1867 formularon la ley básica de la cinética química: ley de acción de masas(ZDM): a temperatura constante, la velocidad de una reacción química es directamente proporcional al producto de las concentraciones de los reactivos por la potencia de sus coeficientes estequiométricos. Para el caso general:
la ley de acción de masas tiene la forma:
La ley de acción de masas para una reacción dada se llama la ecuación cinética principal de la reacción. En la ecuación cinética básica, k es la constante de velocidad de reacción, que depende de la naturaleza de los reactivos y la temperatura.
La mayoría de las reacciones químicas son reversibles. En el curso de tales reacciones, sus productos, a medida que se acumulan, reaccionan entre sí para formar las sustancias iniciales:
Tasa de reacción directa:
Tasa de retroalimentación:
En el momento del equilibrio:
A partir de aquí, la ley de masas actuantes en estado de equilibrio tomará la forma:
donde K es la constante de equilibrio de la reacción.
3) El efecto de la temperatura en la velocidad de reacción.. La velocidad de las reacciones químicas, por regla general, aumenta cuando se excede la temperatura. Consideremos esto usando el ejemplo de la interacción del hidrógeno con el oxígeno.
2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O
A 20 0 C, la velocidad de reacción es casi cero y la interacción tardaría 54 000 millones de años en pasar un 15 %. A 500 0 C, se tarda 50 minutos en formar agua y a 700 0 C, la reacción procede instantáneamente.
La dependencia de la velocidad de reacción con la temperatura se expresa regla de van't hoff: con un aumento de la temperatura de 10 aproximadamente, la velocidad de reacción aumenta de 2 a 4 veces. La regla de Van't Hoff está escrita:
4) Influencia de los catalizadores. La velocidad de las reacciones químicas puede ser controlada por catalizadores- sustancias que cambian la velocidad de la reacción y permanecen sin cambios después de la reacción. El cambio en la velocidad de una reacción en presencia de un catalizador se llama catálisis. Distinguir positivo(aumenta la velocidad de reacción) y negativo(disminuye la velocidad de reacción) catálisis. A veces, el catalizador se forma durante la reacción, tales procesos se denominan autocatalíticos. Distinguir entre catálisis homogénea y heterogénea.
A homogéneo En catálisis, el catalizador y los reactivos están en la misma fase. Por ejemplo:
A heterogéneo En catálisis, el catalizador y los reactivos se encuentran en diferentes fases. Por ejemplo:
La catálisis heterogénea está asociada con procesos enzimáticos. Todos los procesos químicos que ocurren en los organismos vivos son catalizados por enzimas, que son proteínas con ciertas funciones especializadas. En soluciones en las que tienen lugar procesos enzimáticos, no existe un medio heterogéneo típico, debido a la ausencia de una interfaz de fase claramente definida. Dichos procesos se conocen como catálisis microheterogénea.
Pregunta 1. ¿Qué sustancias se llaman catalizadores?
Las sustancias que cambian la velocidad de una reacción química y permanecen sin cambios al final de la misma se denominan catalizadores.
Pregunta 2. ¿Qué papel juegan las enzimas en la célula?
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en una célula viva. Las moléculas de algunas enzimas consisten solo en proteínas, otras incluyen compuestos proteicos y no proteicos (orgánicos, coenzimas o inorgánicos, iones de varios metales). Las enzimas son estrictamente específicas: cada enzima cataliza un cierto tipo de reacciones en las que participan ciertos tipos de moléculas de sustrato.
Pregunta 3. ¿De qué factores puede depender la velocidad de las reacciones enzimáticas?
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende en gran medida de la concentración de la enzima, la naturaleza de la sustancia, la temperatura, la presión y la reacción del medio (ácido o alcalino).
Para muchas enzimas, bajo ciertas condiciones, por ejemplo, en presencia de moléculas de ciertas sustancias, la configuración del centro activo cambia, lo que les permite proporcionar la mayor actividad enzimática.
Pregunta 4. ¿Por qué la mayoría de las enzimas pierden sus propiedades catalíticas a altas temperaturas?
La alta temperatura del ambiente, por regla general, provoca la desnaturalización de las proteínas, es decir, una violación de su estructura natural. Por lo tanto, a altas temperaturas, la mayoría de las enzimas pierden sus propiedades catalíticas.
Pregunta 5. ¿Por qué la falta de vitaminas puede causar alteraciones en los procesos vitales del cuerpo?
Muchas vitaminas son parte de las enzimas. Por lo tanto, la falta de vitaminas en el cuerpo conduce a un debilitamiento de la actividad de las enzimas en las células y, por lo tanto, puede causar alteraciones en los procesos vitales.
1.8. Catalizadores biológicos
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- ¿Qué papel juegan las enzimas en la célula?
- ¿Qué sustancias se llaman catalizadores?
- ¿Por qué la mayoría de las enzimas a alta temperatura
- ¿Qué factores influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas?
- ¿Por qué la mayoría de las enzimas pierden sus propiedades a altas temperaturas?
Temas del codificador USE:Velocidad de reacción. Su dependencia de varios factores.
La velocidad de una reacción química indica qué tan rápido ocurre una reacción. La interacción ocurre cuando las partículas chocan en el espacio. En este caso, la reacción no ocurre con cada colisión, sino solo cuando las partículas tienen la energía adecuada.
reacción de velocidad es el número de colisiones elementales de partículas que interactúan, que terminan en una transformación química, por unidad de tiempo.
La determinación de la velocidad de una reacción química está asociada con las condiciones para su implementación. Si la reacción homogéneo- es decir. los productos y los reactivos están en la misma fase; entonces, la velocidad de una reacción química se define como el cambio en la sustancia por unidad de tiempo:
υ = ∆C / ∆t.
Si los reactivos o productos están en diferentes fases y la colisión de partículas ocurre solo en la interfase, entonces la reacción se llama heterogéneo, y su velocidad está determinada por el cambio en la cantidad de sustancia por unidad de tiempo por unidad de superficie de reacción:
υ = Δν / (S Δt).
Cómo hacer que las partículas choquen más a menudo, es decir cómo aumentar la velocidad de una reacción química?
1. La forma más fácil es aumentar la temperatura . Como debe haber sabido por su curso de física, la temperatura es una medida de la energía cinética promedio del movimiento de las partículas de materia. Si elevamos la temperatura, entonces las partículas de cualquier sustancia comienzan a moverse más rápido y, por lo tanto, chocan con más frecuencia.
Sin embargo, con el aumento de la temperatura, la velocidad de las reacciones químicas aumenta principalmente debido al hecho de que aumenta el número de colisiones efectivas. A medida que aumenta la temperatura, aumenta considerablemente el número de partículas activas que pueden superar la barrera energética de la reacción. Si bajamos la temperatura, las partículas comienzan a moverse más lentamente, disminuye el número de partículas activas y disminuye el número de colisiones efectivas por segundo. De este modo, Cuando la temperatura aumenta, la velocidad de una reacción química aumenta, y cuando la temperatura disminuye, disminuye..
¡Nota!
Esta regla funciona igual para todas las reacciones químicas (incluidas las exotérmicas y endotérmicas). La velocidad de reacción no depende del efecto térmico. La velocidad de las reacciones exotérmicas aumenta al aumentar la temperatura y disminuye al disminuir la temperatura. La velocidad de las reacciones endotérmicas también aumenta al aumentar la temperatura y disminuye al disminuir la temperatura.Además, en el siglo XIX, el físico holandés van't Hoff descubrió experimentalmente que la mayoría de las reacciones aumentan aproximadamente a la misma velocidad (alrededor de 2 a 4 veces) con un aumento de la temperatura de 10 °C. La regla de Van't Hoff suena así: un aumento de la temperatura de 10 ° C conduce a un aumento de la velocidad de una reacción química de 2 a 4 veces (este valor se denomina coeficiente de temperatura de la velocidad de reacción química γ). El valor exacto del coeficiente de temperatura se determina para cada reacción.
aquí v es la velocidad de la reacción química,
CA y C B — concentraciones de las sustancias A y B, respectivamente, mol/l
k es el coeficiente de proporcionalidad, la constante de velocidad de la reacción.
Por ejemplo, para la reacción de formación de amoníaco:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
La ley de acción de masas se ve así:
- Son sustancias químicas que intervienen en una reacción química, cambiando su velocidad y dirección, pero no prescindible durante la reacción (al final de la reacción, no cambian ni en cantidad ni en composición). Un mecanismo aproximado para la operación de un catalizador para una reacción del tipo A + B se puede representar de la siguiente manera:
A+K=AK
AK + B = AB + K
El proceso de cambiar la velocidad de reacción al interactuar con un catalizador se llama catálisis. Los catalizadores son ampliamente utilizados en la industria cuando es necesario aumentar la velocidad de una reacción o dirigirla a lo largo de un camino determinado.
Según el estado de fase del catalizador, se distinguen catálisis homogéneas y heterogéneas.
catálisis homogénea - esto es cuando los reactivos y el catalizador están en la misma fase (gas, solución). Los catalizadores homogéneos típicos son ácidos y bases. aminas orgánicas, etc.
catálisis heterogénea - esto es cuando los reactivos y el catalizador están en diferentes fases. Por regla general, los catalizadores heterogéneos son sólidos. Porque la interacción en tales catalizadores ocurre solo en la superficie de la sustancia, un requisito importante para los catalizadores es una gran área de superficie. Los catalizadores heterogéneos se caracterizan por una alta porosidad, lo que aumenta el área superficial del catalizador. Así, la superficie total de algunos catalizadores alcanza a veces los 500 metros cuadrados por 1 g de catalizador. El área grande y la porosidad aseguran una interacción eficiente con los reactivos. Los catalizadores heterogéneos incluyen metales, zeolitas, minerales cristalinos del grupo de aluminosilicatos (compuestos de silicio y aluminio) y otros.
Ejemplo catálisis heterogénea - síntesis de amoníaco:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
El hierro poroso con impurezas de Al 2 O 3 y K 2 O se utiliza como catalizador.
El catalizador en sí no se consume durante la reacción química, pero se acumulan otras sustancias en la superficie del catalizador, que se unen a los centros activos del catalizador y bloquean su funcionamiento ( venenos catalíticos). Deben eliminarse periódicamente mediante la regeneración del catalizador.
Los catalizadores son muy efectivos en las reacciones bioquímicas. enzimas. Los catalizadores enzimáticos actúan de forma muy eficiente y selectiva, con una selectividad del 100%. Desafortunadamente, las enzimas son muy sensibles al aumento de temperatura, acidez media y otros factores, por lo que existen una serie de limitaciones para la implementación a escala industrial de procesos con catálisis enzimática.
Los catalizadores no deben confundirse con iniciadores proceso y inhibidores. Por ejemplo, para iniciar una reacción radical de cloración de metano, es necesaria la irradiación ultravioleta. No es un catalizador. Algunas reacciones radicales son iniciadas por radicales peróxido. Tampoco son catalizadores.
inhibidores Son sustancias que retardan una reacción química. Los inhibidores pueden consumirse y participar en una reacción química. En este caso, los inhibidores no son catalizadores, y viceversa. La catálisis inversa es imposible en principio; la reacción, en cualquier caso, intentará seguir el camino más rápido.
5. Área de contacto de los reactivos. Para reacciones heterogéneas, una forma de aumentar el número de colisiones efectivas es aumentar superficie de reacción . Cuanto mayor sea el área de superficie de contacto de las fases que reaccionan, mayor será la velocidad de la reacción química heterogénea. El zinc en polvo se disuelve mucho más rápido en ácido que el zinc granular de la misma masa.
En la industria, para aumentar el área de la superficie de contacto de los reactivos, se utilizan método de lecho fluidizado. Por ejemplo, en la producción de ácido sulfúrico por el método de la capa de ebullición, se tuesta la pirita.
6. La naturaleza de los reactivos. . La velocidad de las reacciones químicas, en igualdad de condiciones, también está influenciada por las propiedades químicas, es decir, la naturaleza de los reactivos. Las sustancias menos activas tendrán una mayor barrera de activación y reaccionarán más lentamente que las sustancias más activas. Las sustancias más activas tienen una energía de activación más baja y son mucho más fáciles y más propensas a entrar en reacciones químicas.
A bajas energías de activación (menos de 40 kJ/mol), la reacción procede muy rápida y fácilmente. Una parte significativa de las colisiones entre partículas termina en una transformación química. Por ejemplo, las reacciones de intercambio iónico ocurren muy rápidamente en condiciones normales.
A altas energías de activación (más de 120 kJ/mol), solo un pequeño número de colisiones terminan en una transformación química. La velocidad de tales reacciones es despreciable. Por ejemplo, el nitrógeno prácticamente no interactúa con el oxígeno en condiciones normales.
A energías de activación medias (de 40 a 120 kJ/mol), la velocidad de reacción será media. Tales reacciones también ocurren en condiciones normales, pero no muy rápidamente, por lo que pueden observarse a simple vista. Estas reacciones incluyen la interacción del sodio con el agua, la interacción del hierro con el ácido clorhídrico, etc.
Las sustancias que son estables en condiciones normales tienden a tener altas energías de activación.