Reakcijas ātrums, tā atkarība no dažādiem faktoriem. Ķīmisko reakciju ātrums Eksperimentāla ķīmiskās reakcijas ātruma noteikšana

Ķīmisko pārvērtību mehānismus un to ātrumus pēta ķīmiskā kinētika. Ķīmiskie procesi laika gaitā notiek dažādos ātrumos. Daži no tiem notiek ātri, gandrīz uzreiz, savukārt citi notiek ļoti ilgi.

Saskarsmē ar

Ātruma reakcija- ātrums, kādā tiek patērēti reaģenti (to koncentrācija samazinās) vai veidojas reakcijas produkti uz tilpuma vienību.

Faktori, kas var ietekmēt ķīmiskās reakcijas ātrumu

Ķīmiskās reakcijas ātrumu var ietekmēt šādi faktori:

• vielu koncentrācija;
• reaģentu raksturs;
• temperatūra;
• katalizatora klātbūtne;
• spiediens (reakcijām gāzes vidē).

Tādējādi, mainot noteiktus ķīmiskā procesa nosacījumus, jūs varat ietekmēt procesa norises ātrumu.

Ķīmiskās mijiedarbības procesā reaģējošo vielu daļiņas saduras viena ar otru. Šādu sakritību skaits ir proporcionāls vielu daļiņu skaitam reaģējošā maisījuma tilpumā un līdz ar to proporcionāls reaģentu molārajām koncentrācijām.

Masu darbības likums apraksta reakcijas ātruma atkarību no vielu, kas mijiedarbojas, molārās koncentrācijas.

Elementārai reakcijai (A + B → ...) šo likumu izsaka ar formulu:

υ = k ∙С A ∙С B,

kur k ir ātruma konstante; CA un C B ir reaģentu A un B molārās koncentrācijas.

Ja viena no reaģējošām vielām ir cietā stāvoklī, tad mijiedarbība notiek saskarnē, tāpēc cietās vielas koncentrācija nav iekļauta masas iedarbības kinētiskā likuma vienādojumā. Lai saprastu ātruma konstantes fizisko nozīmi, jāņem C, A un C B vienāds ar 1. Tad kļūst skaidrs, ka ātruma konstante ir vienāda ar reakcijas ātrumu pie reaģenta koncentrācijām, kas vienādas ar vienību.

Reaģentu raksturs

Tā kā mijiedarbības laikā tiek iznīcinātas reaģējošo vielu ķīmiskās saites un veidojas jaunas reakcijas produktu saites, liela nozīme būs savienojumu reakcijā iesaistīto saišu raksturam un reaģējošo vielu molekulu struktūrai. .

Reaģentu saskares virsmas laukums

Tāda īpašība kā cieto reaģentu saskares virsmas laukums ietekmē reakcijas gaitu, dažreiz diezgan būtiski. Cietas vielas slīpēšana ļauj palielināt reaģentu saskares virsmu un tādējādi paātrināt procesu. Šķīstošo vielu saskares laukumu viegli palielināt, vielu izšķīdinot.

Reakcijas temperatūra

Paaugstinoties temperatūrai, palielinās sadursmju daļiņu enerģija, ir acīmredzams, ka, paaugstinoties temperatūrai, paātrināsies pats ķīmiskais process. Par skaidru piemēru tam, kā temperatūras paaugstināšanās ietekmē vielu mijiedarbības procesu, var uzskatīt tabulā sniegtos datus.

1. tabula. Temperatūras izmaiņu ietekme uz ūdens veidošanās ātrumu (O 2 +2H 2 → 2H 2 O)

Lai kvantitatīvi aprakstītu, kā temperatūra var ietekmēt vielu mijiedarbības ātrumu, tiek izmantots Van Hofa noteikums. Van't Hoff noteikums ir tāds, ka, temperatūrai paaugstinoties par 10 grādiem, notiek paātrinājums 2-4 reizes.

Matemātiskā formula, kas apraksta van't Hoff likumu, ir šāda:

Kur γ ir ķīmiskās reakcijas ātruma temperatūras koeficients (γ = 2−4).

Bet Arrēnija vienādojums daudz precīzāk apraksta ātruma konstantes atkarību no temperatūras:

Kur R ir universālā gāzes konstante, A ir faktors, ko nosaka reakcijas veids, E, A ir aktivācijas enerģija.

Aktivizācijas enerģija ir enerģija, kas molekulai jāiegūst, lai notiktu ķīmiska transformācija. Tas ir, tas ir sava veida enerģijas barjera, kas būs jāpārvar molekulām, kas saduras reakcijas tilpumā, lai pārdalītu saites.

Aktivizācijas enerģija nav atkarīga no ārējiem faktoriem, bet ir atkarīga no vielas rakstura. Aktivizācijas enerģijas vērtība līdz 40 - 50 kJ/mol ļauj vielām diezgan aktīvi reaģēt savā starpā. Ja aktivizācijas enerģija pārsniedz 120 kJ/mol, tad vielas (parastā temperatūrā) reaģēs ļoti lēni. Temperatūras izmaiņas izraisa aktīvo molekulu skaita izmaiņas, tas ir, molekulas, kuras ir sasniegušas enerģiju, kas ir lielāka par aktivācijas enerģiju, un tāpēc spēj ķīmiski pārveidoties.

Katalizatora darbība

Katalizators ir viela, kas var paātrināt procesu, bet neietilpst tā produktos. Katalīzi (ķīmiskās pārvērtības paātrināšanu) iedala viendabīgā un neviendabīgā. Ja reaģenti un katalizators atrodas vienādos agregācijas stāvokļos, tad katalīzi sauc par viendabīgu, ja dažādos stāvokļos, tad tā ir neviendabīga. Katalizatoru darbības mehānismi ir dažādi un diezgan sarežģīti. Turklāt ir vērts atzīmēt, ka katalizatoriem ir raksturīga darbības selektivitāte. Tas ir, tas pats katalizators, paātrinot vienu reakciju, var nemainīt citas reakcijas ātrumu.

Spiediens

Ja transformācijā ir iesaistītas gāzveida vielas, procesa ātrumu ietekmēs spiediena izmaiņas sistēmā . Tas notiek tāpēc, ka gāzveida reaģentiem spiediena izmaiņas izraisa koncentrācijas izmaiņas.

Ķīmiskās reakcijas ātruma eksperimentāla noteikšana

Ķīmiskās transformācijas ātrumu var noteikt eksperimentāli, iegūstot datus par to, kā laika vienībā mainās reakcijā nonākušo vielu vai produktu koncentrācija. Metodes šādu datu iegūšanai ir sadalītas

• ķīmiska,
• fizikāli ķīmiskais.

Ķīmiskās metodes ir diezgan vienkāršas, pieejamas un precīzas. Ar to palīdzību ātrumu nosaka, tieši mērot reaģentu vai produktu vielas koncentrāciju vai daudzumu. Lēnas reakcijas gadījumā tiek ņemti paraugi, lai uzraudzītu, kā reaģents tiek patērēts. Pēc tam nosaka reaģenta saturu paraugā. Regulāros intervālos ņemot paraugus, iespējams iegūt datus par vielas daudzuma izmaiņām mijiedarbības procesā. Visbiežāk izmantotie analīzes veidi ir titrimetrija un gravimetrija.

Ja reakcija norit ātri, tā ir jāpārtrauc, lai paņemtu paraugu. To var izdarīt, izmantojot dzesēšanu, pēkšņa katalizatora noņemšana, ir iespējams arī atšķaidīt vai pārnest kādu no reaģentiem nereaģējošā stāvoklī.

Fizikāli ķīmiskās analīzes metodes mūsdienu eksperimentālajā kinētikā tiek izmantotas biežāk nekā ķīmiskās. Ar to palīdzību jūs varat novērot vielu koncentrāciju izmaiņas reāllaikā. Šajā gadījumā nav nepieciešams pārtraukt reakciju un ņemt paraugus.

Fizikāli ķīmisko metožu pamatā ir fizikālās īpašības mērīšana, kas ir atkarīga no noteikta savienojuma kvantitatīvā satura sistēmā un laika gaitā mainās. Piemēram, ja reakcijā ir iesaistītas gāzes, tad šāda īpašība var būt spiediens. Tiek mērīta arī vielu elektrovadītspēja, laušanas koeficients un absorbcijas spektri.

§ 12. ENZIMATĪVĀS REAKCIJAS KINĒTIKA

Enzīmu reakciju kinētika ir zinātne par fermentatīvo reakciju ātrumu un to atkarību no dažādiem faktoriem. Fermentatīvās reakcijas ātrumu nosaka izreaģējušā substrāta vai iegūtā reakcijas produkta ķīmiskais daudzums laika vienībā tilpuma vienībā noteiktos apstākļos:

kur v ir fermentatīvās reakcijas ātrums, ir substrāta vai reakcijas produkta koncentrācijas izmaiņas, t ir laiks.

Fermentatīvās reakcijas ātrums ir atkarīgs no fermenta rakstura, kas nosaka tā aktivitāti. Jo augstāka ir fermenta aktivitāte, jo ātrāks ir reakcijas ātrums. Fermentu aktivitāti nosaka fermenta katalizētās reakcijas ātrums. Fermentu aktivitātes mērs ir viena fermenta aktivitātes standarta vienība. Viena standarta enzīma aktivitātes vienība ir fermenta daudzums, kas katalizē 1 µmol substrāta pārvēršanu 1 minūtē.

Enzīmu reakcijas laikā enzīms (E) mijiedarbojas ar substrātu (S), kā rezultātā veidojas enzīma-substrāta komplekss, kas pēc tam sadalās, atbrīvojot fermentu un reakcijas produktu (P):

Fermentatīvās reakcijas ātrums ir atkarīgs no daudziem faktoriem: substrāta un fermenta koncentrācijas, temperatūras, vides pH, dažādu regulējošo vielu klātbūtnes, kas var paaugstināt vai samazināt enzīmu aktivitāti.

Interesanti zināt! Fermenti tiek izmantoti medicīnā dažādu slimību diagnosticēšanai. Miokarda infarkta laikā sirds muskuļa bojājumu un sabrukšanas dēļ asinīs strauji palielinās enzīmu aspartāttransamināzes un alanīna aminotransferāzes saturs. To aktivitātes noteikšana ļauj diagnosticēt šo slimību.

Substrāta un enzīmu koncentrācijas ietekme uz fermentatīvās reakcijas ātrumu

Aplūkosim substrāta koncentrācijas ietekmi uz fermentatīvās reakcijas ātrumu (30. att.). Pie zemām substrāta koncentrācijām ātrums ir tieši proporcionāls tā koncentrācijai, tad, koncentrācijai palielinoties, reakcijas ātrums palielinās lēnāk, un pie ļoti augstām substrāta koncentrācijām ātrums praktiski nav atkarīgs no tā koncentrācijas un sasniedz savu koncentrāciju. maksimālā vērtība (V max). Pie šādām substrāta koncentrācijām visas fermenta molekulas ir daļa no enzīma-substrāta kompleksa, un tiek panākts pilnīgs enzīma aktīvo centru piesātinājums, kādēļ reakcijas ātrums šajā gadījumā praktiski nav atkarīgs no substrāta koncentrācijas.

Rīsi. 30. Fermentatīvās reakcijas ātruma atkarība no substrāta koncentrācijas

Fermentu aktivitātes atkarības no substrāta koncentrācijas grafiku apraksta Mihaelisa-Mentena vienādojums, kas savu nosaukumu ieguvis par godu izcilajiem zinātniekiem L.Mihaelisam un M.Mentenam, kuri devuši lielu ieguldījumu sēnīšu kinētikas izpētē. enzīmu reakcijas,

kur v ir fermentatīvās reakcijas ātrums; [S] – substrāta koncentrācija; K M – Miķeļa konstante.

Apskatīsim Miķeļa konstantes fizisko nozīmi. Ar nosacījumu, ka v = ½ V max , mēs iegūstam K M = [S]. Tādējādi Mihaelisa konstante ir vienāda ar substrāta koncentrāciju, pie kuras reakcijas ātrums ir puse no maksimālā.

Fermentatīvās reakcijas ātrums ir atkarīgs arī no fermenta koncentrācijas (31. att.). Šī atkarība ir vienkārša.

Rīsi. 31. Fermentatīvās reakcijas ātruma atkarība no fermenta koncentrācijas

Temperatūras ietekme uz fermentatīvās reakcijas ātrumu

Fermentatīvās reakcijas ātruma atkarība no temperatūras ir parādīta attēlā. 32.

Rīsi. 32. Fermentatīvās reakcijas ātruma atkarība no temperatūras.

Zemās temperatūrās (līdz aptuveni 40 - 50 o C) temperatūras paaugstināšanās par katriem 10 o C saskaņā ar Van Hofa likumu tiek papildināta ar ķīmiskās reakcijas ātruma palielināšanos 2 - 4 reizes. Augstās temperatūrās, kas pārsniedz 55 - 60 o C, fermenta aktivitāte strauji samazinās tā termiskās denaturācijas dēļ, un tā rezultātā tiek novērots krass fermentatīvās reakcijas ātruma samazinājums. Maksimālā fermentu aktivitāte parasti tiek novērota robežās no 40 - 60 o C. Temperatūra, kurā fermentu aktivitāte ir maksimāla, tiek saukta par temperatūras optimālo. Termofīlo mikroorganismu enzīmu optimālā temperatūra ir augstāku temperatūru apgabalā.

PH ietekme uz fermentatīvās reakcijas ātrumu

Fermentatīvās aktivitātes atkarība no pH ir parādīta attēlā. 33.

Rīsi. 33. PH ietekme uz fermentatīvās reakcijas ātrumu

PH diagramma ir zvanveida. Tiek saukta pH vērtība, pie kuras fermentu aktivitāte ir maksimāla pH optimālais enzīms. Dažādu enzīmu pH optimālās vērtības ir ļoti atšķirīgas.

Fermentatīvās reakcijas atkarības no pH raksturu nosaka fakts, ka šis indikators ietekmē:

a) katalīzē iesaistīto aminoskābju atlikumu jonizācija,

b) substrāta jonizācija,

c) fermenta un tā aktīvā centra konformācija.

Enzīmu inhibīcija

Fermentatīvās reakcijas ātrumu var samazināt ar vairākām ķīmiskām vielām, ko sauc inhibitori. Daži inhibitori ir indes cilvēkiem, piemēram, cianīds, citi tiek izmantoti kā zāles.

Inhibitorus var iedalīt divos galvenajos veidos: neatgriezeniski Un atgriezenisks. Neatgriezeniski inhibitori (I) saistās ar enzīmu, veidojot kompleksu, kura disociācija ar fermenta aktivitātes atjaunošanos nav iespējama:

Neatgriezeniska inhibitora piemērs ir diizopropilfluorfosfāts (DFP). DPP inhibē enzīmu acetilholīnesterāzi, kam ir svarīga loma nervu impulsu pārraidē. Šis inhibitors mijiedarbojas ar serīnu fermenta aktīvajā centrā, tādējādi bloķējot tā darbību. Tā rezultātā tiek traucēta neironu nervu šūnu procesu spēja vadīt nervu impulsus. DPP ir viena no pirmajām nervu aģentiem. Pamatojoties uz to, ir radīti vairāki produkti, kas ir salīdzinoši netoksiski cilvēkiem un dzīvniekiem. insekticīdi - kukaiņiem indīgas vielas.

Atgriezeniskos inhibitorus, atšķirībā no neatgriezeniskiem, noteiktos apstākļos var viegli atdalīt no fermenta. Pēdējā darbība tiek atjaunota:

Atgriezeniski inhibitori ietver konkurētspējīgu Un nekonkurētspējīgs inhibitori.

Konkurējošais inhibitors, kas ir substrāta strukturāls analogs, mijiedarbojas ar enzīma aktīvo centru un tādējādi bloķē substrāta piekļuvi fermentam. Šajā gadījumā inhibitors netiek pakļauts ķīmiskām pārvērtībām un atgriezeniski saistās ar fermentu. Pēc EI kompleksa disociācijas enzīms var saskarties vai nu ar substrātu un pārvērst to, vai inhibitoru (34. att.). Tā kā gan substrāts, gan inhibitors sacenšas par vietu aktīvajā vietā, šo kavēšanu sauc par konkurētspējīgu.

Rīsi. 34. Konkurētspējīga inhibitora darbības mehānisms.

Konkurētspējīgus inhibitorus izmanto medicīnā. Sulfonamīda zāles iepriekš tika plaši izmantotas infekcijas slimību apkarošanai. Pēc struktūras tie ir tuvi para-aminobenzoskābe(PABA), kas ir būtisks augšanas faktors daudzām patogēnām baktērijām. PABA ir folijskābes prekursors, kas kalpo kā vairāku enzīmu kofaktors. Sulfonamīda zāles darbojas kā konkurētspējīgs enzīmu inhibitors folijskābes sintēzei no PABA un tādējādi kavē patogēno baktēriju augšanu un vairošanos.

Nekonkurējošie inhibitori strukturāli nav līdzīgi substrātam un, veidojoties EI, tie mijiedarbojas nevis ar aktīvo centru, bet gan ar citu enzīma vietu. Inhibitora mijiedarbība ar fermentu izraisa izmaiņas tā struktūrā. EI kompleksa veidošanās ir atgriezeniska, tāpēc pēc tā sadalīšanās ferments atkal spēj uzbrukt substrātam (35. att.).

Rīsi. 35. Nekonkurējoša inhibitora darbības mehānisms

Cianīds CN - var darboties kā nekonkurējošs inhibitors. Tas saistās ar metālu joniem, kas ir daļa no protezēšanas grupām, un kavē šo enzīmu aktivitāti. Saindēšanās ar cianīdu ir ārkārtīgi bīstama. Tās var būt letālas.

Allosteriskie enzīmi

Termins “allosterisks” cēlies no grieķu vārdiem allo — cits, stereo — vietne. Tādējādi allosteriskajiem enzīmiem kopā ar aktīvo centru ir vēl viens centrs, ko sauc allosteriskais centrs(36. att.). Vielas, kas var mainīt enzīmu aktivitāti, saistās ar allosterisko centru; šīs vielas sauc allosteriskie efektori. Efektori ir pozitīvi – aktivizējot fermentu, un negatīvi – inhibējoši, t.i. samazinot fermentu aktivitāti. Dažus allosteriskos enzīmus var ietekmēt divi vai vairāki efektori.

Rīsi. 36.Alosteriskā enzīma uzbūve.

Multienzīmu sistēmu regulēšana

Daži fermenti darbojas saskaņoti, apvienojoties vairāku enzīmu sistēmās, kurās katrs ferments katalizē noteiktu metabolisma ceļa posmu:

Daudzenzīmu sistēmā ir ferments, kas nosaka visas reakciju secības ātrumu. Šis enzīms parasti ir alosterisks un atrodas metabolīta ceļa sākumā. Tas, saņemot dažādus signālus, spēj gan palielināt, gan samazināt katalizētās reakcijas ātrumu, tādējādi regulējot visa procesa ātrumu.

Ķīmiskās reakcijas ātrums ir atkarīgs no daudziem faktoriem, tostarp reaģentu īpašībām, reaģentu koncentrācijas, temperatūras un katalizatoru klātbūtnes. Apsvērsim šos faktorus.

1). Reaģentu raksturs. Ja notiek mijiedarbība starp vielām ar jonu saiti, tad reakcija norit ātrāk nekā starp vielām ar kovalento saiti.

2.) Reaģentu koncentrācija. Lai notiktu ķīmiskā reakcija, ir jāsaduras reaģējošo vielu molekulām. Tas ir, molekulām jābūt tik tuvu vienai otrai, lai vienas daļiņas atomi piedzīvotu otras daļiņas elektrisko lauku darbību. Tikai šajā gadījumā būs iespējamas elektronu pārejas un atbilstošas ​​atomu pārkārtošanās, kuru rezultātā veidojas jaunu vielu molekulas. Tādējādi ķīmisko reakciju ātrums ir proporcionāls sadursmju skaitam, kas notiek starp molekulām, un sadursmju skaits, savukārt, ir proporcionāls reaģentu koncentrācijai. Balstoties uz eksperimentālo materiālu, norvēģu zinātnieki Guldbergs un Vāge un neatkarīgi no viņiem krievu zinātnieks Beketovs 1867. gadā formulēja ķīmiskās kinētikas pamatlikumu - masu darbības likums(ZDM): nemainīgā temperatūrā ķīmiskās reakcijas ātrums ir tieši proporcionāls reaģējošo vielu koncentrāciju reizinājumam ar to stehiometrisko koeficientu jaudu. Vispārējam gadījumam:

Masu darbības likumam ir šāda forma:

Tiek saukts masas darbības likuma ieraksts noteiktai reakcijai reakcijas kinētiskais pamatvienādojums. Kinētiskajā pamatvienādojumā k ir reakcijas ātruma konstante, kas ir atkarīga no reaģentu īpašībām un temperatūras.

Lielākā daļa ķīmisko reakciju ir atgriezeniskas. Šādu reakciju laikā to produkti, uzkrājoties, reaģē viens ar otru, veidojot izejvielas:

Reakcijas ātrums uz priekšu:

Atsauksmes ātrums:

Līdzsvara brīdī:

Līdz ar to masu darbības likums līdzsvara stāvoklī izpaužas šādā formā:

kur K ir reakcijas līdzsvara konstante.

3) Temperatūras ietekme uz reakcijas ātrumu. Ķīmisko reakciju ātrums, kā likums, palielinās, kad tiek pārsniegta temperatūra. Apsvērsim to, izmantojot piemēru par ūdeņraža mijiedarbību ar skābekli.

2H2 + O2 = 2H2O

Pie 20 0 C reakcijas ātrums praktiski ir nulle un būtu nepieciešami 54 miljardi gadu, lai mijiedarbība progresētu par 15%. 500 0 C temperatūrā ūdens veidošanās prasīs 50 minūtes, un 700 0 C temperatūrā reakcija notiek uzreiz.

Izteikta reakcijas ātruma atkarība no temperatūras van't Hoff likums: palielinoties temperatūrai par 10 o, reakcijas ātrums palielinās 2–4 reizes. Van't Hoff noteikums ir uzrakstīts:

4) Katalizatoru iedarbība. Ķīmisko reakciju ātrumu var kontrolēt, izmantojot katalizatori– vielas, kas maina reakcijas ātrumu un paliek pēc reakcijas nemainītā daudzumā. Reakcijas ātruma maiņu katalizatora klātbūtnē sauc par katalīzi. Atšķirt pozitīvs(palielinās reakcijas ātrums) un negatīvs(reakcijas ātrums samazinās) katalīze. Dažreiz reakcijas laikā veidojas katalizators, šādus procesus sauc par autokatalītiskiem. Ir homogēna un neviendabīga katalīze.

Plkst viendabīgs Katalīzē katalizators un reaģenti atrodas vienā fāzē. Piemēram:

Plkst neviendabīgs Katalīzē katalizators un reaģenti atrodas dažādās fāzēs. Piemēram:

Heterogēnā katalīze ir saistīta ar fermentatīviem procesiem. Visus ķīmiskos procesus, kas notiek dzīvajos organismos, katalizē fermenti, kas ir olbaltumvielas ar noteiktām specializētām funkcijām. Risinājumos, kuros notiek fermentatīvie procesi, nav tipiskas neviendabīgas vides, jo nav skaidri noteiktas fāzes saskarnes. Šādus procesus sauc par mikroheterogēno katalīzi.

1. jautājums. Kādas vielas sauc par katalizatoriem?

Vielas, kas maina ķīmiskās reakcijas ātrumu, bet beigās paliek nemainīgas, sauc par katalizatoriem.

2. jautājums. Kādu lomu šūnā spēlē fermenti?

Fermenti ir bioloģiski katalizatori, kas paātrina ķīmiskās reakcijas dzīvā šūnā. Dažu enzīmu molekulas sastāv tikai no olbaltumvielām, citos ietilpst olbaltumvielas un neolbaltumvielas (organiskie - koenzīma vai neorganiskie - dažādu metālu joni). Fermenti ir stingri specifiski: katrs ferments katalizē noteikta veida reakciju, kas ietver noteikta veida substrāta molekulas.

3. jautājums. No kādiem faktoriem var būt atkarīgs fermentatīvo reakciju ātrums?

Fermentatīvo reakciju ātrums lielā mērā ir atkarīgs no fermenta koncentrācijas, vielas rakstura, temperatūras, spiediena, vides reakcijas (skābā vai sārmainā).

Daudziem fermentiem noteiktos apstākļos, piemēram, atsevišķu vielu molekulu klātbūtnē, mainās aktīvā centra konfigurācija, kas ļauj tiem nodrošināt vislielāko fermentatīvo aktivitāti.

4. jautājums. Kāpēc lielākā daļa fermentu zaudē savas katalītiskās īpašības augstā temperatūrā?

Augsta vides temperatūra, kā likums, izraisa proteīna denaturāciju, t.i., izjauc tā dabisko struktūru. Tāpēc augstā temperatūrā lielākā daļa fermentu zaudē savas katalītiskās īpašības.

5. jautājums. Kāpēc vitamīnu trūkums var izraisīt organisma dzīvības procesu traucējumus?

Daudzi vitamīni ir daļa no fermentiem. Tāpēc vitamīnu trūkums organismā noved pie enzīmu aktivitātes pavājināšanās šūnās un līdz ar to var izraisīt dzīvības procesu traucējumus.

1.8. Bioloģiskie katalizatori

Meklēts šajā lapā:

• kādu lomu šūnā spēlē fermenti?
• kādas vielas sauc par katalizatoriem
• kāpēc lielākā daļa fermentu ir augstā temperatūrā
• no kādiem faktoriem var būt atkarīgs fermentatīvo reakciju ātrums?
• kāpēc lielākā daļa enzīmu zaudē augstā temperatūrā?

Vienotā valsts pārbaudījumu kodifikatora tēmas:Ātruma reakcija. Tās atkarība no dažādiem faktoriem.

Ķīmiskās reakcijas ātrums parāda, cik ātri notiek konkrēta reakcija. Mijiedarbība notiek, daļiņām saduroties telpā. Šajā gadījumā reakcija nenotiek katrā sadursmē, bet tikai tad, kad daļiņai ir atbilstoša enerģija.

Ātruma reakcija – mijiedarbojošo daļiņu elementāro sadursmju skaits, kas beidzas ar ķīmisku transformāciju laika vienībā.

Ķīmiskās reakcijas ātruma noteikšana ir saistīta ar apstākļiem, kādos tā tiek veikta. Ja reakcija viendabīgs– t.i. produkti un reaģenti atrodas vienā fāzē - tad ķīmiskās reakcijas ātrumu definē kā vielas izmaiņas laika vienībā:

υ = ΔC / Δt.

Ja reaģenti vai produkti atrodas dažādās fāzēs un daļiņu sadursme notiek tikai pie fāzes robežas, tad reakciju sauc neviendabīgs, un tā ātrumu nosaka vielas daudzuma izmaiņas laika vienībā uz reakcijas virsmas vienību:

υ = Δν / (S·Δt).

Kā panākt, lai daļiņas saduras biežāk, t.i. Kā palielināt ķīmiskās reakcijas ātrumu?

1. Vienkāršākais veids ir palielināt temperatūra . Kā jūs droši vien zināt no fizikas kursa, temperatūra ir vielas daļiņu kustības vidējās kinētiskās enerģijas mērs. Ja mēs paaugstinām temperatūru, tad jebkuras vielas daļiņas sāk kustēties ātrāk un līdz ar to biežāk saduras.

Tomēr, paaugstinoties temperatūrai, ķīmisko reakciju ātrums palielinās galvenokārt tāpēc, ka palielinās efektīvo sadursmju skaits. Paaugstinoties temperatūrai, strauji palielinās aktīvo daļiņu skaits, kas spēj pārvarēt reakcijas enerģijas barjeru. Ja pazemināsim temperatūru, daļiņas sāk kustēties lēnāk, aktīvo daļiņu skaits samazinās, un efektīvo sadursmju skaits sekundē samazinās. Tādējādi Palielinoties temperatūrai, ķīmiskās reakcijas ātrums palielinās, un, kad temperatūra pazeminās, tas samazinās..

Piezīme! Šis noteikums darbojas vienādi visām ķīmiskajām reakcijām (tostarp eksotermiskām un endotermiskām). Reakcijas ātrums nav atkarīgs no termiskā efekta. Eksotermisko reakciju ātrums palielinās, palielinoties temperatūrai, un samazinās, pazeminoties temperatūrai. Endotermisko reakciju ātrums arī palielinās, palielinoties temperatūrai, un samazinās, pazeminoties temperatūrai.

Turklāt tālajā 19. gadsimtā nīderlandiešu fiziķis Van Hofs eksperimentāli konstatēja, ka lielākā daļa reakciju palielina ātrumu aptuveni vienādi (apmēram 2-4 reizes), kad temperatūra paaugstinās par 10 o C. Van Hofa noteikums izklausās šādi: temperatūras paaugstināšanās par 10 o C noved pie ķīmiskās reakcijas ātruma palielināšanās 2-4 reizes (šo vērtību sauc par ķīmiskās reakcijas ātruma temperatūras koeficientu γ). Katrai reakcijai tiek noteikta precīza temperatūras koeficienta vērtība.

šeit v ir ķīmiskās reakcijas ātrums,

C A Un C B — vielu A un B koncentrācijas attiecīgi mol/l

k – proporcionalitātes koeficients, reakcijas ātruma konstante.

Piemēram, amonjaka veidošanās reakcijai:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Masu darbības likums izskatās šādi:

- tās ir ķīmiskas vielas, kas piedalās ķīmiskā reakcijā, mainot tās ātrumu un virzienu, bet nelietojami reakcijas laikā (reakcijas beigās tās nemainās ne daudzumā, ne sastāvā). Aptuveno A + B tipa reakcijas katalizatora darbības mehānismu var izvēlēties šādi:

A+K=AK

AK + B = AB + K

Tiek saukts reakcijas ātruma maiņas process, mijiedarbojoties ar katalizatoru katalīze. Katalizatorus plaši izmanto rūpniecībā, kad nepieciešams palielināt reakcijas ātrumu vai virzīt to pa noteiktu ceļu.

Pamatojoties uz katalizatora fāzes stāvokli, izšķir homogēno un neviendabīgo katalīzi.

Homogēnā katalīze – tas ir tad, kad reaģenti un katalizators atrodas vienā fāzē (gāze, šķīdums). Tipiski viendabīgi katalizatori ir skābes un bāzes. organiskie amīni utt.

Heterogēnā katalīze - tas ir tad, kad reaģenti un katalizators atrodas dažādās fāzēs. Parasti neviendabīgi katalizatori ir cietas vielas. Jo mijiedarbība šādos katalizatoros notiek tikai uz vielas virsmas; svarīga prasība katalizatoriem ir liels virsmas laukums. Heterogēniem katalizatoriem ir raksturīga augsta porainība, kas palielina katalizatora virsmas laukumu. Tādējādi dažu katalizatoru kopējā virsmas laukums dažreiz sasniedz 500 kvadrātmetrus uz 1 g katalizatora. Liels laukums un porainība nodrošina efektīvu mijiedarbību ar reaģentiem. Heterogēni katalizatori ir metāli, ceolīti - alumīnijasilikātu grupas kristāliskie minerāli (silīcija un alumīnija savienojumi) un citi.

Piemērs neviendabīga katalīze - amonjaka sintēze:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Kā katalizators tiek izmantots porains dzelzs ar Al 2 O 3 un K 2 O piemaisījumiem.

Pats katalizators ķīmiskās reakcijas laikā netiek patērēts, bet citas vielas uzkrājas uz katalizatora virsmas, saistot katalizatora aktīvos centrus un bloķējot tā darbību ( katalītiskās indes). Tie regulāri jānoņem, atjaunojot katalizatoru.

Bioķīmiskajās reakcijās katalizatori ir ļoti efektīvi - fermenti. Enzīmu katalizatori darbojas ļoti efektīvi un selektīvi, ar 100% selektivitāti. Diemžēl fermenti ir ļoti jutīgi pret paaugstinātu temperatūru, vides skābumu un citiem faktoriem, tāpēc pastāv virkne ierobežojumu, lai īstenotu procesus ar fermentatīvo katalīzi rūpnieciskā mērogā.

Katalizatorus nedrīkst sajaukt ar iniciatori process un inhibitori. Piemēram, ultravioletā apstarošana ir nepieciešama, lai uzsāktu metāna hlorēšanas radikālo reakciju. Tas nav katalizators. Dažas radikālas reakcijas ierosina peroksīda radikāļi. Tie arī nav katalizatori.

Inhibitori– Tās ir vielas, kas palēnina ķīmisko reakciju. Inhibitorus var patērēt un piedalīties ķīmiskajā reakcijā. Šajā gadījumā inhibitori nav katalizatori, gluži pretēji. Reversā katalīze principā nav iespējama - reakcija jebkurā gadījumā mēģinās iet pa ātrāko ceļu.

5. Reaģējošo vielu saskares zona. Neviendabīgām reakcijām viens no veidiem, kā palielināt efektīvu sadursmju skaitu, ir palielināt reakcijas virsmas laukums . Jo lielāks ir reaģējošo fāžu saskares virsmas laukums, jo lielāks ir neviendabīgās ķīmiskās reakcijas ātrums. Cinka pulveris skābē izšķīst daudz ātrāk nekā tādas pašas masas granulēts cinks.

Rūpniecībā tās izmanto, lai palielinātu reaģējošo vielu saskares virsmas laukumu verdošā slāņa metode. Piemēram, sērskābes ražošanā ar vārošu ēzeļu metodi tiek apdedzināti pirīti.

6. Reaģentu raksturs . Ķīmisko reakciju ātrumu, citiem apstākļiem vienādiem, ietekmē arī ķīmiskās īpašības, t.i. reaģējošo vielu raksturs. Mazāk aktīvām vielām būs augstāka aktivācijas barjera, un tās reaģēs lēnāk nekā aktīvākas vielas. Aktīvākām vielām ir zemāka aktivācijas enerģija, un tās daudz vieglāk un biežāk nonāk ķīmiskās reakcijās.

Pie zemām aktivācijas enerģijām (mazāk nekā 40 kJ/mol) reakcija notiek ļoti ātri un viegli. Ievērojama daļa sadursmju starp daļiņām beidzas ar ķīmisku transformāciju. Piemēram, jonu apmaiņas reakcijas normālos apstākļos notiek ļoti ātri.

Pie lielām aktivācijas enerģijām (vairāk nekā 120 kJ/mol) tikai neliels skaits sadursmju izraisa ķīmisku transformāciju. Šādu reakciju ātrums ir niecīgs. Piemēram, slāpeklis normālos apstākļos praktiski nesadarbojas ar skābekli.

Pie vidējām aktivizācijas enerģijām (no 40 līdz 120 kJ/mol) reakcijas ātrums būs vidējs. Šādas reakcijas notiek arī normālos apstākļos, bet ne ļoti ātri, lai tās varētu novērot ar neapbruņotu aci. Šādas reakcijas ietver nātrija mijiedarbību ar ūdeni, dzelzs mijiedarbību ar sālsskābi utt.

Vielām, kas normālos apstākļos ir stabilas, parasti ir augsta aktivācijas enerģija.