Rýchlosť reakcie, jej závislosť od rôznych faktorov. Rýchlosť chemických reakcií Experimentálne stanovenie rýchlosti chemickej reakcie

Mechanizmy chemických premien a ich rýchlosti sú študované chemickou kinetikou. Chemické procesy prebiehajú v priebehu času rôznymi rýchlosťami. Niektoré nastanú rýchlo, takmer okamžite, kým iným trvá veľmi dlho, kým nastanú.

V kontakte s

Rýchla reakcia- rýchlosť, akou sa reagencie spotrebúvajú (ich koncentrácia klesá) alebo sa vytvárajú reakčné produkty na jednotku objemu.

Faktory, ktoré môžu ovplyvniť rýchlosť chemickej reakcie

Nasledujúce faktory môžu ovplyvniť, ako rýchlo dôjde k chemickej reakcii:

• koncentrácia látok;
• povaha činidiel;
• teplota;
• prítomnosť katalyzátora;
• tlak (pre reakcie v prostredí plynov).

Zmenou určitých podmienok chemického procesu teda môžete ovplyvniť, ako rýchlo bude proces prebiehať.

V procese chemickej interakcie sa častice reagujúcich látok navzájom zrážajú. Počet takýchto náhod je úmerný počtu častíc látok v objeme reakčnej zmesi, a teda úmerný molárnym koncentráciám činidiel.

Zákon masovej akcie opisuje závislosť rýchlosti reakcie od molárnych koncentrácií látok, ktoré interagujú.

Pre elementárnu reakciu (A + B → ...) je tento zákon vyjadrený vzorcom:

υ = k ∙С A ∙С B,

kde k je rýchlostná konštanta; CA a CB sú molárne koncentrácie činidiel A a B.

Ak je jedna z reagujúcich látok v pevnom stave, potom k interakcii dochádza na rozhraní, preto koncentrácia tuhej látky nie je zahrnutá v rovnici kinetického zákona pôsobenia hmoty. Aby sme pochopili fyzikálny význam rýchlostnej konštanty, je potrebné vziať C, A a C B rovné 1. Potom je jasné, že rýchlostná konštanta sa rovná rýchlosti reakcie pri koncentráciách reaktantov rovných jednotke.

Povaha činidiel

Pretože počas interakcie dochádza k deštrukcii chemických väzieb reagujúcich látok a vzniku nových väzieb reakčných produktov, veľkú úlohu bude zohrávať povaha väzieb zapojených do reakcie zlúčenín a štruktúra molekúl reagujúcich látok. .

Povrchová oblasť kontaktu činidiel

Takáto charakteristika, ako je plocha kontaktu pevných činidiel, ovplyvňuje priebeh reakcie, niekedy dosť výrazne. Mletie tuhej látky vám umožňuje zväčšiť povrchovú plochu kontaktu činidiel, a tým urýchliť proces. Kontaktná plocha rozpustných látok sa ľahko zväčší rozpustením látky.

Reakčná teplota

So zvyšujúcou sa teplotou sa bude zvyšovať energia zrážaných častíc, je zrejmé, že so zvyšujúcou sa teplotou sa zrýchľuje aj samotný chemický proces. Za jasný príklad toho, ako zvýšenie teploty ovplyvňuje proces interakcie látok, možno považovať údaje uvedené v tabuľke.

Tabuľka 1. Vplyv zmien teploty na rýchlosť tvorby vody (O 2 + 2H 2 →2H 2 O)

Na kvantitatívne opísanie toho, ako môže teplota ovplyvniť rýchlosť interakcie látok, sa používa Van't Hoffovo pravidlo. Van't Hoffovo pravidlo hovorí, že keď sa teplota zvýši o 10 stupňov, dôjde k zrýchleniu 2-4 krát.

Matematický vzorec popisujúci van't Hoffovo pravidlo je nasledujúci:

Kde γ je teplotný koeficient rýchlosti chemickej reakcie (γ = 2−4).

Ale Arrheniova rovnica popisuje teplotnú závislosť rýchlostnej konštanty oveľa presnejšie:

Kde R je univerzálna plynová konštanta, A je faktor určený typom reakcie, E, A je aktivačná energia.

Aktivačná energia je energia, ktorú musí molekula získať, aby došlo k chemickej transformácii. To znamená, že je to druh energetickej bariéry, ktorú budú musieť molekuly, ktoré sa zrážajú v reakčnom objeme, prekonať, aby prerozdelili väzby.

Aktivačná energia nezávisí od vonkajších faktorov, ale závisí od povahy látky. Hodnota aktivačnej energie až 40 - 50 kJ/mol umožňuje látkam pomerne aktívne navzájom reagovať. Ak aktivačná energia presiahne 120 kJ/mol, potom budú látky (pri bežných teplotách) reagovať veľmi pomaly. Zmena teploty vedie k zmene počtu aktívnych molekúl, teda molekúl, ktoré dosiahli energiu väčšiu ako je aktivačná energia, a preto sú schopné chemických premien.

Katalyzátorová akcia

Katalyzátor je látka, ktorá môže urýchliť proces, ale nie je súčasťou jeho produktov. Katalýzu (urýchlenie chemickej premeny) delíme na homogénnu a heterogénnu. Ak sú činidlá a katalyzátor v rovnakom stave agregácie, potom sa katalýza nazýva homogénna; ak sú v rôznych stavoch, potom je heterogénna. Mechanizmy účinku katalyzátorov sú rôzne a pomerne zložité. Okrem toho stojí za zmienku, že katalyzátory sa vyznačujú selektivitou účinku. To znamená, že ten istý katalyzátor, ktorý urýchľuje jednu reakciu, nemusí meniť rýchlosť inej.

Tlak

Ak sa na transformácii podieľajú plynné látky, rýchlosť procesu bude ovplyvnená zmenami tlaku v systéme . Toto sa deje pretože u plynných činidiel vedie zmena tlaku k zmene koncentrácie.

Experimentálne stanovenie rýchlosti chemickej reakcie

Rýchlosť chemickej premeny možno určiť experimentálne získaním údajov o tom, ako sa mení koncentrácia látok vstupujúcich do reakcie alebo produktov za jednotku času. Metódy získavania takýchto údajov sú rozdelené na

• chemický,
• fyzikálno-chemické.

Chemické metódy sú pomerne jednoduché, dostupné a presné. S ich pomocou sa rýchlosť určuje priamym meraním koncentrácie alebo množstva látky reaktantov alebo produktov. V prípade pomalej reakcie sa odoberú vzorky na sledovanie spotreby činidla. Potom sa stanoví obsah činidla vo vzorke. Odberom vzoriek v pravidelných intervaloch je možné získať údaje o zmenách množstva látky počas interakčného procesu. Najbežnejšie používané typy analýz sú titrimetria a gravimetria.

Ak reakcia prebieha rýchlo, potom sa musí zastaviť, aby sa mohla odobrať vzorka. To sa dá dosiahnuť pomocou chladenia, náhle odstránenie katalyzátora je tiež možné zriediť alebo previesť jedno z činidiel do nereaktívneho stavu.

Metódy fyzikálno-chemickej analýzy v modernej experimentálnej kinetike sa používajú častejšie ako chemické. S ich pomocou môžete v reálnom čase pozorovať zmeny koncentrácií látok. V tomto prípade nie je potrebné zastaviť reakciu a odobrať vzorky.

Fyzikálnochemické metódy sú založené na meraní fyzikálnej vlastnosti, ktorá závisí od kvantitatívneho obsahu určitej zlúčeniny v systéme a mení sa v čase. Napríklad, ak sú do reakcie zapojené plyny, potom môže byť takou vlastnosťou tlak. Meria sa aj elektrická vodivosť, index lomu a absorpčné spektrá látok.

§ 12. KINETIKA ENZYMATÍVNYCH REAKCIÍ

Kinetika enzymatických reakcií je veda o rýchlostiach enzymatických reakcií a ich závislosti od rôznych faktorov. Rýchlosť enzymatickej reakcie je určená chemickým množstvom zreagovaného substrátu alebo výsledného reakčného produktu za jednotku času na jednotku objemu za určitých podmienok:

kde v je rýchlosť enzymatickej reakcie, je zmena koncentrácie substrátu alebo reakčného produktu, t je čas.

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od povahy enzýmu, ktorá určuje jeho aktivitu. Čím vyššia je aktivita enzýmu, tým rýchlejšia je rýchlosť reakcie. Aktivita enzýmu je určená rýchlosťou reakcie katalyzovanej enzýmom. Meradlom aktivity enzýmu je jedna štandardná jednotka aktivity enzýmu. Jedna štandardná jednotka aktivity enzýmu je množstvo enzýmu, ktoré katalyzuje konverziu 1 µmol substrátu za 1 minútu.

Počas enzymatickej reakcie enzým (E) interaguje so substrátom (S), čo vedie k vytvoreniu komplexu enzým-substrát, ktorý sa potom rozpadne a uvoľní enzým a produkt (P) reakcie:

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od mnohých faktorov: od koncentrácie substrátu a enzýmu, od teploty, od pH prostredia, od prítomnosti rôznych regulačných látok, ktoré môžu zvyšovať alebo znižovať aktivitu enzýmov.

Zaujímavé vedieť! Enzýmy sa v medicíne používajú na diagnostiku rôznych chorôb. Pri infarkte myokardu sa v dôsledku poškodenia a rozpadu srdcového svalu prudko zvyšuje obsah enzýmov aspartáttransaminázy a alanínaminotransferázy v krvi. Detekcia ich aktivity umožňuje diagnostikovať túto chorobu.

Vplyv koncentrácie substrátu a enzýmu na rýchlosť enzymatickej reakcie

Uvažujme vplyv koncentrácie substrátu na rýchlosť enzymatickej reakcie (obr. 30). Pri nízkych koncentráciách substrátu je rýchlosť priamo úmerná jeho koncentrácii; potom, keď sa koncentrácia zvyšuje, rýchlosť reakcie sa zvyšuje pomalšie a pri veľmi vysokých koncentráciách substrátu je rýchlosť prakticky nezávislá od jeho koncentrácie a dosahuje svoju maximálna hodnota (V max). Pri takýchto koncentráciách substrátu sú všetky molekuly enzýmu súčasťou komplexu enzým-substrát a dosiahne sa úplná saturácia aktívnych centier enzýmu, preto je rýchlosť reakcie v tomto prípade prakticky nezávislá od koncentrácie substrátu.

Ryža. 30. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od koncentrácie substrátu

Graf závislosti aktivity enzýmu od koncentrácie substrátu popisuje rovnica Michaelis-Menten, ktorá dostala svoje meno na počesť vynikajúcich vedcov L. Michaelisa a M. Mentena, ktorí významne prispeli k štúdiu kinetiky enzymatické reakcie,

kde v je rýchlosť enzymatickej reakcie; [S] – koncentrácia substrátu; K M – Michaelisova konštanta.

Uvažujme o fyzickom význame Michaelisovej konštanty. Za predpokladu, že v = ½ V max , dostaneme K M = [S]. Michaelisova konštanta sa teda rovná koncentrácii substrátu, pri ktorej je rýchlosť reakcie polovičná.

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí aj od koncentrácie enzýmu (obr. 31). Táto závislosť je priamočiara.

Ryža. 31. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od koncentrácie enzýmu

Vplyv teploty na rýchlosť enzymatickej reakcie

Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od teploty je znázornená na obr. 32.

Ryža. 32. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od teploty.

Pri nízkych teplotách (približne do 40 - 50 o C) je zvýšenie teploty o každých 10 o C podľa Van't Hoffovho pravidla sprevádzané zvýšením rýchlosti chemickej reakcie 2 - 4 krát. Pri vysokých teplotách nad 55 - 60 o C aktivita enzýmu prudko klesá v dôsledku jeho tepelnej denaturácie a v dôsledku toho sa pozoruje prudký pokles rýchlosti enzymatickej reakcie. Maximálna aktivita enzýmu sa zvyčajne pozoruje v rozmedzí 40 - 60 o C. Teplota, pri ktorej je aktivita enzýmu maximálna, sa nazýva teplotné optimum. Teplotné optimum pre enzýmy termofilných mikroorganizmov je v oblasti vyšších teplôt.

Vplyv pH na rýchlosť enzymatickej reakcie

Závislosť enzymatickej aktivity od pH je znázornená na obr. 33.

Ryža. 33. Vplyv pH na rýchlosť enzymatickej reakcie

Graf pH má tvar zvona. Hodnota pH, pri ktorej je aktivita enzýmu maximálna, sa nazýva pH optimum enzým. Optimálne hodnoty pH pre rôzne enzýmy sa značne líšia.

Povaha závislosti enzymatickej reakcie od pH je určená skutočnosťou, že tento indikátor ovplyvňuje:

a) ionizácia aminokyselinových zvyškov podieľajúcich sa na katalýze,

b) ionizácia substrátu,

c) konformácia enzýmu a jeho aktívneho centra.

Inhibícia enzýmov

Rýchlosť enzymatickej reakcie môže znížiť množstvo chemikálií tzv inhibítory. Niektoré inhibítory sú pre ľudí jedy, napríklad kyanid, iné sa používajú ako lieky.

Inhibítory možno rozdeliť do dvoch hlavných typov: nezvratné A reverzibilné. Ireverzibilné inhibítory (I) sa viažu na enzým a vytvárajú komplex, ktorého disociácia s obnovením aktivity enzýmu nie je možná:

Príkladom ireverzibilného inhibítora je diizopropylfluórfosfát (DFP). DPP inhibuje enzým acetylcholínesterázu, ktorý hrá dôležitú úlohu pri prenose nervových vzruchov. Tento inhibítor interaguje so serínom v aktívnom centre enzýmu, čím blokuje jeho aktivitu. V dôsledku toho je narušená schopnosť procesov nervových buniek neurónov viesť nervové impulzy. DPP je jedným z prvých nervových látok. Na jej základe vzniklo množstvo produktov, ktoré sú relatívne netoxické pre ľudí a zvieratá. insekticídy - látky jedovaté pre hmyz.

Reverzibilné inhibítory, na rozdiel od ireverzibilných, možno za určitých podmienok ľahko oddeliť od enzýmu. Činnosť druhého sa obnoví:

Reverzibilné inhibítory zahŕňajú konkurencieschopný A nesúťažný inhibítory.

Kompetitívny inhibítor, ktorý je štrukturálnym analógom substrátu, interaguje s aktívnym centrom enzýmu a tým blokuje prístup substrátu k enzýmu. V tomto prípade inhibítor nepodlieha chemickým transformáciám a viaže sa na enzým reverzibilne. Po disociácii EI komplexu môže enzým kontaktovať buď substrát a previesť ho, alebo inhibítor (obr. 34). Pretože substrát aj inhibítor súťažia o priestor na aktívnom mieste, táto inhibícia sa nazýva kompetitívna.

Ryža. 34. Mechanizmus účinku kompetitívneho inhibítora.

V medicíne sa používajú kompetitívne inhibítory. Sulfónamidové lieky boli predtým široko používané na boj proti infekčným chorobám. Štruktúrou sú blízko k kyselina para-aminobenzoová(PABA), nevyhnutný rastový faktor pre mnohé patogénne baktérie. PABA je prekurzorom kyseliny listovej, ktorá slúži ako kofaktor pre niekoľko enzýmov. Sulfónamidové lieky pôsobia ako kompetitívny inhibítor enzýmov na syntézu kyseliny listovej z PABA a tým inhibujú rast a reprodukciu patogénnych baktérií.

Nekompetitívne inhibítory nie sú štruktúrne podobné substrátu a keď sa vytvorí EI, neinteragujú s aktívnym centrom, ale s iným miestom enzýmu. Interakcia inhibítora s enzýmom vedie k zmene jeho štruktúry. Tvorba EI komplexu je reverzibilná, preto je enzým po jeho rozpade opäť schopný atakovať substrát (obr. 35).

Ryža. 35. Mechanizmus účinku nekompetitívneho inhibítora

Kyanid CN – môže pôsobiť ako nekompetitívny inhibítor. Viaže sa na kovové ióny, ktoré sú súčasťou prostetických skupín a inhibuje aktivitu týchto enzýmov. Otrava kyanidom je mimoriadne nebezpečná. Môžu byť smrteľné.

Alosterické enzýmy

Výraz „alosterický“ pochádza z gréckych slov allo – iné, stereo – miesto. Alosterické enzýmy teda spolu s aktívnym centrom majú ďalšie centrum tzv alosterické centrum(obr. 36). Na alosterické centrum sa viažu látky, ktoré môžu meniť aktivitu enzýmov, tieto látky sú tzv alosterické efektory. Efektory sú pozitívne – aktivujúce enzým, a negatívne – inhibujúce, t.j. zníženie aktivity enzýmov. Niektoré alosterické enzýmy môžu byť ovplyvnené dvoma alebo viacerými efektormi.

Ryža. 36. Štruktúra alosterického enzýmu.

Regulácia multienzýmových systémov

Niektoré enzýmy pôsobia spoločne a spájajú sa do multienzýmových systémov, v ktorých každý enzým katalyzuje špecifickú fázu metabolickej dráhy:

V multienzýmovom systéme existuje enzým, ktorý určuje rýchlosť celého sledu reakcií. Tento enzým je zvyčajne alosterický a nachádza sa na začiatku metabolitovej dráhy. Je schopný prijímaním rôznych signálov zvyšovať aj znižovať rýchlosť katalyzovanej reakcie, čím reguluje rýchlosť celého procesu.

Rýchlosť chemickej reakcie závisí od mnohých faktorov, vrátane povahy reaktantov, koncentrácie reaktantov, teploty a prítomnosti katalyzátorov. Zvážme tieto faktory.

1). Povaha reaktantov. Ak dôjde k interakcii medzi látkami s iónovou väzbou, potom reakcia prebieha rýchlejšie ako medzi látkami s kovalentnou väzbou.

2.) Koncentrácia reaktantov. Aby prebehla chemická reakcia, musia sa molekuly reagujúcich látok zraziť. To znamená, že molekuly sa musia priblížiť k sebe tak blízko, aby atómy jednej častice zažili pôsobenie elektrických polí druhej. Iba v tomto prípade budú možné prechody elektrónov a zodpovedajúce preskupenia atómov, v dôsledku ktorých sa vytvárajú molekuly nových látok. Rýchlosť chemických reakcií je teda úmerná počtu zrážok, ku ktorým dochádza medzi molekulami, a počet zrážok je zase úmerný koncentrácii reaktantov. Na základe experimentálneho materiálu nórski vedci Guldberg a Waage a nezávisle od nich ruský vedec Beketov v roku 1867 sformulovali základný zákon chemickej kinetiky - zákon masovej akcie(ZDM): pri konštantnej teplote je rýchlosť chemickej reakcie priamo úmerná súčinu koncentrácií reagujúcich látok k moci ich stechiometrických koeficientov. Pre všeobecný prípad:

zákon hromadnej akcie má tvar:

Záznam zákona o hromadnej akcii pre danú reakciu sa nazýva základná kinetická rovnica reakcie. V základnej kinetickej rovnici je k rýchlostná konštanta reakcie, ktorá závisí od povahy reaktantov a teploty.

Väčšina chemických reakcií je reverzibilná. Počas takýchto reakcií ich produkty, keď sa hromadia, navzájom reagujú za vzniku východiskových látok:

Rýchlosť reakcie vpred:

Rýchlosť spätnej väzby:

V momente rovnováhy:

Zákon hromadnej akcie v rovnovážnom stave má teda podobu:

kde K je reakčná rovnovážna konštanta.

3) Vplyv teploty na rýchlosť reakcie. Rýchlosť chemických reakcií sa spravidla zvyšuje pri prekročení teploty. Uvažujme o tom na príklade interakcie vodíka s kyslíkom.

2H2+02 = 2H20

Pri 20 0 C je reakčná rýchlosť prakticky nulová a trvalo by 54 miliárd rokov, kým by interakcia pokročila o 15 %. Pri 500 °C bude trvať 50 minút, kým sa vytvorí voda, a pri 700 °C reakcia nastane okamžite.

Vyjadruje sa závislosť rýchlosti reakcie od teploty van't Hoffovo pravidlo: so zvýšením teploty o 10 o sa rýchlosť reakcie zvýši 2–4 krát. Van't Hoffovo pravidlo je napísané:

4) Účinok katalyzátorov. Rýchlosť chemických reakcií je možné ovládať pomocou katalyzátory– látky, ktoré menia rýchlosť reakcie a zostávajú po reakcii v nezmenených množstvách. Zmena rýchlosti reakcie v prítomnosti katalyzátora sa nazýva katalýza. Rozlišovať pozitívne(rýchlosť reakcie sa zvyšuje) a negatívne(znižuje sa rýchlosť reakcie) katalýza. Niekedy sa počas reakcie vytvorí katalyzátor; takéto procesy sa nazývajú autokatalytické. Existuje homogénna a heterogénna katalýza.

O homogénne Pri katalýze sú katalyzátor a reaktanty v rovnakej fáze. Napríklad:

O heterogénne Pri katalýze sú katalyzátor a reaktanty v rôznych fázach. Napríklad:

Heterogénna katalýza je spojená s enzymatickými procesmi. Všetky chemické procesy prebiehajúce v živých organizmoch sú katalyzované enzýmami, čo sú proteíny s určitými špecializovanými funkciami. V roztokoch, v ktorých prebiehajú enzymatické procesy, nie je typické heterogénne prostredie, kvôli absencii jasne definovaného fázového rozhrania. Takéto procesy sa označujú ako mikroheterogénna katalýza.

Otázka 1. Aké látky sa nazývajú katalyzátory?

Látky, ktoré menia rýchlosť chemickej reakcie, pričom na konci zostávajú nezmenené, sa nazývajú katalyzátory.

Otázka 2. Akú úlohu hrajú enzýmy v bunke?

Enzýmy sú biologické katalyzátory, ktoré urýchľujú chemické reakcie v živej bunke. Molekuly niektorých enzýmov pozostávajú iba z bielkovín, iné zahŕňajú bielkovinu a zlúčeninu nebielkovinovej povahy (organické - koenzýmy alebo anorganické - ióny rôznych kovov). Enzýmy sú prísne špecifické: každý enzým katalyzuje špecifický typ reakcie, ktorá zahŕňa určité typy molekúl substrátu.

Otázka 3. Od akých faktorov môže závisieť rýchlosť enzymatických reakcií?

Rýchlosť enzymatických reakcií do značnej miery závisí od koncentrácie enzýmu, povahy látky, teploty, tlaku, reakcie média (kyslého alebo zásaditého).

U mnohých enzýmov sa za určitých podmienok, napríklad v prítomnosti molekúl určitých látok, mení konfigurácia aktívneho centra, čo im umožňuje poskytovať najväčšiu enzymatickú aktivitu.

Otázka 4. Prečo väčšina enzýmov stráca svoje katalytické vlastnosti pri vysokých teplotách?

Vysoké teploty prostredia spravidla spôsobujú denaturáciu proteínu, t.j. narušenie jeho prirodzenej štruktúry. Preto pri vysokých teplotách väčšina enzýmov stráca svoje katalytické vlastnosti.

Otázka 5. Prečo môže nedostatok vitamínov spôsobiť poruchy životne dôležitých procesov v tele?

Mnohé vitamíny sú súčasťou enzýmov. Preto nedostatok vitamínov v tele vedie k oslabeniu enzýmovej aktivity v bunkách, a preto môže spôsobiť poruchy životne dôležitých procesov.

1.8. Biologické katalyzátory

Hľadané na tejto stránke:

• akú úlohu hrajú enzýmy v bunke?
• aké látky sa nazývajú katalyzátory
• prečo je väčšina enzýmov pri vysokej teplote
• od akých faktorov môže závisieť rýchlosť enzymatických reakcií?
• prečo väčšina enzýmov stráca pri vysokých teplotách?

Témy kodifikátora jednotnej štátnej skúšky:Rýchla reakcia. Jeho závislosť od rôznych faktorov.

Rýchlosť chemickej reakcie ukazuje, ako rýchlo konkrétna reakcia prebieha. K interakcii dochádza pri zrážke častíc vo vesmíre. V tomto prípade k reakcii nedochádza pri každej zrážke, ale až vtedy, keď má častica príslušnú energiu.

Rýchla reakcia – počet elementárnych zrážok interagujúcich častíc končiacich chemickou premenou za jednotku času.

Určenie rýchlosti chemickej reakcie súvisí s podmienkami, za ktorých sa uskutočňuje. Ak reakcia homogénne– t.j. produkty a činidlá sú v rovnakej fáze - potom je rýchlosť chemickej reakcie definovaná ako zmena látky za jednotku času:

υ = AC / Δt.

Ak sú reaktanty alebo produkty v rôznych fázach a zrážka častíc nastáva iba na fázovom rozhraní, potom sa reakcia nazýva heterogénne a jeho rýchlosť je určená zmenou množstva látky za jednotku času na jednotku reakčného povrchu:

υ = Δν / (S·Δt).

Ako dosiahnuť, aby sa častice častejšie zrážali, t.j. Ako zvýšiť rýchlosť chemickej reakcie?

1. Najjednoduchší spôsob je zvýšiť teplota . Ako pravdepodobne viete zo svojho kurzu fyziky, teplota je mierou priemernej kinetickej energie pohybu častíc látky. Ak zvýšime teplotu, častice akejkoľvek látky sa začnú pohybovať rýchlejšie, a preto sa častejšie zrážajú.

So zvyšujúcou sa teplotou sa však rýchlosť chemických reakcií zvyšuje najmä v dôsledku toho, že sa zvyšuje počet efektívnych zrážok. Keď teplota stúpa, počet aktívnych častíc, ktoré dokážu prekonať energetickú bariéru reakcie, prudko narastá. Ak znížime teplotu, častice sa začnú pohybovať pomalšie, počet aktívnych častíc sa zníži a počet efektívnych zrážok za sekundu sa zníži. teda Keď sa teplota zvýši, rýchlosť chemickej reakcie sa zvýši a keď teplota klesne, zníži sa..

Poznámka! Toto pravidlo funguje rovnako pre všetky chemické reakcie (vrátane exotermických a endotermických). Rýchlosť reakcie je nezávislá od tepelného účinku. Rýchlosť exotermických reakcií sa zvyšuje so zvyšujúcou sa teplotou a klesá s klesajúcou teplotou. Rýchlosť endotermických reakcií sa tiež zvyšuje so zvyšujúcou sa teplotou a klesá s klesajúcou teplotou.

Navyše, ešte v 19. storočí holandský fyzik Van't Hoff experimentálne zistil, že väčšina reakcií zvyšuje svoju rýchlosť približne rovnako (asi 2-4 krát), keď sa teplota zvýši o 10 o C. Van't Hoffovo pravidlo znie takto: zvýšenie teploty o 10 o C vedie k zvýšeniu rýchlosti chemickej reakcie 2-4 krát (táto hodnota sa nazýva teplotný koeficient rýchlosti chemickej reakcie γ). Pre každú reakciu sa stanoví presná hodnota teplotného koeficientu.

tu v je rýchlosť chemickej reakcie,

C A A C B — koncentrácie látok A a B mol/l

k – koeficient úmernosti, konštanta rýchlosti reakcie.

Napríklad pre reakciu tvorby amoniaku:

N2 + 3H2↔2NH3

Zákon hromadnej akcie vyzerá takto:

- sú to chemické látky zúčastňujúce sa chemickej reakcie, meniace jej rýchlosť a smer, ale nekonzumné počas reakcie (na konci reakcie sa nemenia ani v množstve, ani v zložení). Približný mechanizmus fungovania katalyzátora pre reakciu typu A + B možno zvoliť takto:

A+K=AK

AK + B = AB + K

Proces zmeny rýchlosti reakcie pri interakcii s katalyzátorom sa nazýva katalýza. Katalyzátory sa široko používajú v priemysle, keď je potrebné zvýšiť rýchlosť reakcie alebo ju nasmerovať špecifickou cestou.

Na základe fázového stavu katalyzátora sa rozlišuje homogénna a heterogénna katalýza.

Homogénna katalýza – vtedy sú reaktanty a katalyzátor v rovnakej fáze (plyn, roztok). Typickými homogénnymi katalyzátormi sú kyseliny a zásady. organické amíny atď.

Heterogénna katalýza - vtedy sú reaktanty a katalyzátor v rôznych fázach. Heterogénne katalyzátory sú spravidla pevné látky. Pretože interakcia v takýchto katalyzátoroch prebieha iba na povrchu látky, dôležitou požiadavkou na katalyzátory je veľký povrch. Heterogénne katalyzátory sa vyznačujú vysokou pórovitosťou, ktorá zväčšuje povrch katalyzátora. Celková plocha niektorých katalyzátorov teda niekedy dosahuje 500 metrov štvorcových na 1 g katalyzátora. Veľká plocha a pórovitosť zabezpečujú efektívnu interakciu s činidlami. Medzi heterogénne katalyzátory patria kovy, zeolity - kryštalické minerály hlinitokremičitanovej skupiny (zlúčeniny kremíka a hliníka) a iné.

Príklad heterogénna katalýza - syntéza amoniaku:

N2 + 3H2↔2NH3

Ako katalyzátor sa používa porézne železo s nečistotami Al 2 O 3 a K 2 O.

Samotný katalyzátor sa počas chemickej reakcie nespotrebováva, ale na povrchu katalyzátora sa hromadia iné látky, ktoré viažu aktívne centrá katalyzátora a blokujú jeho činnosť ( katalytické jedy). Musia sa pravidelne odstraňovať regeneráciou katalyzátora.

Pri biochemických reakciách sú katalyzátory veľmi účinné - enzýmy. Enzymatické katalyzátory pôsobia vysoko efektívne a selektívne, so 100% selektivitou. Žiaľ, enzýmy sú veľmi citlivé na zvýšenú teplotu, kyslosť prostredia a ďalšie faktory, preto existuje množstvo obmedzení pre realizáciu procesov s enzymatickou katalýzou v priemyselnom meradle.

Katalyzátory by sa nemali zamieňať s iniciátorov proces a inhibítory. Napríklad Na spustenie radikálovej reakcie chlorácie metánu je nevyhnutné ultrafialové ožarovanie. Toto nie je katalyzátor. Niektoré radikálové reakcie sú iniciované peroxidovými radikálmi. Toto tiež nie sú katalyzátory.

Inhibítory- Sú to látky, ktoré spomaľujú chemickú reakciu. Inhibítory môžu byť spotrebované a podieľať sa na chemickej reakcii. Inhibítory v tomto prípade nie sú katalyzátormi, práve naopak. Reverzná katalýza je v zásade nemožná - reakcia sa bude v každom prípade snažiť sledovať najrýchlejšiu cestu.

5. Kontaktná plocha reagujúcich látok. V prípade heterogénnych reakcií je jedným zo spôsobov, ako zvýšiť počet efektívnych zrážok, zvýšenie reakčný povrch . Čím väčšia je kontaktná plocha reakčných fáz, tým väčšia je rýchlosť heterogénnej chemickej reakcie. Práškový zinok sa v kyseline rozpúšťa oveľa rýchlejšie ako granulovaný zinok rovnakej hmotnosti.

V priemysle sa používajú na zvýšenie kontaktnej plochy reagujúcich látok metóda s fluidným lôžkom. Napríklad, pri výrobe kyseliny sírovej metódou varu somára sa pália pyrity.

6. Povaha reaktantov . Rýchlosť chemických reakcií, pričom ostatné veci sú rovnaké, ovplyvňujú aj chemické vlastnosti, t.j. povaha reagujúcich látok. Menej účinných látok bude mať vyššiu aktivačnú bariéru a bude reagovať pomalšie ako viac účinných látok. Viac účinných látok má nižšiu aktivačnú energiu a oveľa ľahšie a častejšie vstupujú do chemických reakcií.

Pri nízkych aktivačných energiách (menej ako 40 kJ/mol) prebieha reakcia veľmi rýchlo a ľahko. Značná časť zrážok medzi časticami končí chemickou premenou. Napríklad iónomeničové reakcie za normálnych podmienok prebiehajú veľmi rýchlo.

Pri vysokých aktivačných energiách (viac ako 120 kJ/mol) má za následok len malý počet zrážok chemickú premenu. Miera takýchto reakcií je zanedbateľná. Napríklad dusík za normálnych podmienok prakticky neinteraguje s kyslíkom.

Pri priemerných aktivačných energiách (od 40 do 120 kJ/mol) bude reakčná rýchlosť priemerná. Takéto reakcie sa vyskytujú aj za normálnych podmienok, ale nie veľmi rýchlo, takže ich možno pozorovať voľným okom. Takéto reakcie zahŕňajú interakciu sodíka s vodou, interakciu železa s kyselinou chlorovodíkovou atď.

Látky, ktoré sú za normálnych podmienok stabilné, majú zvyčajne vysoké aktivačné energie.