Mekanismene for kjemiske transformasjoner og deres hastigheter studeres av kjemisk kinetikk. Kjemiske prosesser går over tid med ulik hastighet. Noen skjer raskt, nesten umiddelbart, mens andre bruker veldig lang tid på å oppstå.
I kontakt med
Hastighetsreaksjon- hastigheten som reagenser forbrukes med (konsentrasjonen reduseres) eller reaksjonsprodukter dannes per volumenhet.
Faktorer som kan påvirke hastigheten på en kjemisk reaksjon
Følgende faktorer kan påvirke hvor raskt en kjemisk interaksjon skjer:
- konsentrasjon av stoffer;
- arten av reagensene;
- temperatur;
- tilstedeværelsen av en katalysator;
- trykk (for reaksjoner i et gassformig medium).
Ved å endre visse forhold for forløpet av en kjemisk prosess er det altså mulig å påvirke hvor raskt prosessen vil gå.
I prosessen med kjemisk interaksjon kolliderer partiklene til de reagerende stoffene med hverandre. Antall slike tilfeldigheter er proporsjonalt med antall partikler av stoffer i volumet av den reagerende blanding, og dermed proporsjonal med molare konsentrasjoner av reagensene.
Loven om handlende masser beskriver reaksjonshastighetens avhengighet av de molare konsentrasjonene av de reagerende stoffene.
For en elementær reaksjon (A + B → ...), er denne loven uttrykt med formelen:
υ \u003d k ∙С A ∙С B,
hvor k er hastighetskonstanten; C A og C B er de molare konsentrasjonene av reaktantene, A og B.
Hvis et av de reagerende stoffene er i fast tilstand, skjer interaksjonen ved fasegrensesnittet, og derfor er ikke konsentrasjonen av det faste stoffet inkludert i ligningen for den kinetiske loven for virkende masser. For å forstå den fysiske betydningen av hastighetskonstanten, er det nødvendig å ta C, A og C B lik 1. Da blir det klart at hastighetskonstanten er lik reaksjonshastigheten ved reagenskonsentrasjoner lik enhet.
Naturen til reagensene
Siden de kjemiske bindingene til de reagerende stoffene ødelegges i prosessen med interaksjon og nye bindinger av reaksjonsproduktene dannes, vil arten av bindingene som deltar i reaksjonen av forbindelsene og strukturen til molekylene til de reagerende stoffene spille en rolle. viktig rolle.
Kontaktoverflate av reagenser
En slik karakteristikk som overflatearealet av kontakt med faste reagenser, noen ganger ganske betydelig, påvirker reaksjonsforløpet. Å male et fast stoff lar deg øke kontaktoverflaten til reagensene, og dermed fremskynde prosessen. Kontaktområdet til oppløste stoffer økes lett ved oppløsning av stoffet.
Reaksjonstemperatur
Når temperaturen øker, vil energien til de kolliderende partiklene øke, det er åpenbart at med en økning i temperaturen vil selve den kjemiske prosessen akselerere. Et tydelig eksempel på hvordan en temperaturøkning påvirker prosessen med interaksjon av stoffer kan betraktes som dataene gitt i tabellen.
Tabell 1. Effekt av temperaturendringer på vanndannelseshastigheten (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)
For en kvantitativ beskrivelse av hvordan temperatur kan påvirke hastigheten på stoffers interaksjon, brukes van't Hoff-regelen. Van't Hoffs regel er at når temperaturen stiger med 10 grader, er det en akselerasjon på 2-4 ganger.
Den matematiske formelen som beskriver van't Hoff-regelen er som følger:
Hvor γ er temperaturkoeffisienten til den kjemiske reaksjonshastigheten (γ = 2−4).
Men Arrhenius-ligningen beskriver temperaturavhengigheten til hastighetskonstanten mye mer nøyaktig:
Der R er den universelle gasskonstanten, er A en faktor som bestemmes av typen reaksjon, E, A er aktiveringsenergien.
Aktiveringsenergien er energien som et molekyl må tilegne seg for at en kjemisk transformasjon skal skje. Det vil si at det er en slags energibarriere som må overvinnes av molekyler som kolliderer i reaksjonsvolumet for å omfordele bindinger.
Aktiveringsenergien avhenger ikke av ytre faktorer, men avhenger av stoffets natur. Verdien av aktiveringsenergien opp til 40 - 50 kJ / mol lar stoffer reagere med hverandre ganske aktivt. Hvis aktiveringsenergien overstiger 120 kJ/mol, da vil stoffene (ved vanlige temperaturer) reagere veldig sakte. En endring i temperaturen fører til en endring i antall aktive molekyler, det vil si molekyler som har nådd en energi som er større enn aktiveringsenergien, og derfor er i stand til kjemiske transformasjoner.
Katalysatorhandling
En katalysator er et stoff som kan fremskynde en prosess, men som ikke er en del av produktene. Katalyse (akselerasjon av forløpet av en kjemisk transformasjon) er delt inn i · homogen, · heterogen. Hvis reaktantene og katalysatoren er i samme aggregeringstilstand, kalles katalyse homogen, hvis den er i forskjellige tilstander, så heterogen. Virkningsmekanismene til katalysatorer er forskjellige og ganske komplekse. I tillegg bør det bemerkes at katalysatorer er preget av virkningsselektivitet. Det vil si at den samme katalysatoren, som akselererer en reaksjon, kanskje ikke endrer hastigheten til en annen på noen måte.
Press
Hvis gassformige stoffer er involvert i transformasjonen, vil hastigheten på prosessen bli påvirket av en endring i trykket i systemet . Dette skjer pga at for gassformige reaktanter fører en trykkendring til en endring i konsentrasjonen.
Eksperimentell bestemmelse av hastigheten på en kjemisk reaksjon
Det er mulig å bestemme hastigheten på en kjemisk transformasjon eksperimentelt ved å innhente data om hvordan konsentrasjonen av reagerende stoffer eller produkter endres per tidsenhet. Metoder for å innhente slike data er delt inn i
- kjemisk,
- fysisk og kjemisk.
Kjemiske metoder er ganske enkle, rimelige og nøyaktige. Med deres hjelp bestemmes hastigheten ved direkte å måle konsentrasjonen eller mengden av et stoff av reaktanter eller produkter. Ved en langsom reaksjon tas det prøver for å overvåke hvordan reagenset forbrukes. Etter det bestemmes innholdet av reagenset i prøven. Ved å ta prøver med jevne mellomrom er det mulig å få data om endringen i mengden av et stoff under interaksjonen. De mest brukte analysetypene er titrimetri og gravimetri.
Hvis reaksjonen fortsetter raskt, må den stoppes for å ta en prøve. Dette kan gjøres ved avkjøling brå fjerning av katalysatoren, er det også mulig å fortynne eller overføre en av reagensene til en ikke-reaktiv tilstand.
Metoder for fysisk-kjemisk analyse i moderne eksperimentell kinetikk brukes oftere enn kjemiske. Med deres hjelp kan du observere endringen i konsentrasjonene av stoffer i sanntid. Det er ikke nødvendig å stoppe reaksjonen og ta prøver.
Fysisk-kjemiske metoder er basert på måling av en fysisk egenskap som avhenger av det kvantitative innholdet av en bestemt forbindelse i systemet og endres over tid. For eksempel, hvis gasser er involvert i reaksjonen, kan trykk være en slik egenskap. Elektrisk ledningsevne, brytningsindeks og absorpsjonsspektra for stoffer måles også.
§ 12. KINETIKK AV ENZYMATIVE REAKSJONER
Kinetikken til enzymatiske reaksjoner er vitenskapen om frekvensen av enzymatiske reaksjoner, deres avhengighet av forskjellige faktorer. Hastigheten til en enzymatisk reaksjon bestemmes av den kjemiske mengden av det reagerte substratet eller det resulterende reaksjonsproduktet per tidsenhet per volumenhet under visse forhold:
hvor v er hastigheten til den enzymatiske reaksjonen, er endringen i konsentrasjonen av substratet eller reaksjonsproduktet, og t er tiden.
Hastigheten på en enzymatisk reaksjon avhenger av enzymets natur, som bestemmer aktiviteten. Jo høyere aktiviteten til enzymet er, desto høyere er reaksjonshastigheten. Enzymaktivitet bestemmes av hastigheten på reaksjonen katalysert av enzymet. Et mål på enzymaktivitet er en standard enhet for enzymaktivitet. En standard enhet for enzymaktivitet er mengden enzym som katalyserer omdannelsen av 1 µmol substrat på 1 minutt.
Under den enzymatiske reaksjonen interagerer enzymet (E) med substratet (S), noe som resulterer i dannelsen av et enzym-substratkompleks, som deretter brytes ned med frigjøring av enzymet og produktet (P) av reaksjonen:
Hastigheten til en enzymatisk reaksjon avhenger av mange faktorer: konsentrasjonen av substratet og enzymet, temperatur, pH i mediet, tilstedeværelsen av ulike regulerende stoffer som kan øke eller redusere aktiviteten til enzymer.
Interessant å vite! Enzymer brukes i medisin for å diagnostisere ulike sykdommer. Ved hjerteinfarkt på grunn av skade og forfall av hjertemuskelen i blodet, øker innholdet av aspartattransaminase og alaninaminotransferaseenzymer kraftig. Identifikasjon av deres aktivitet gjør det mulig å diagnostisere denne sykdommen.
Effekt av substrat- og enzymkonsentrasjoner på den enzymatiske reaksjonshastigheten
Vurder effekten av substratkonsentrasjon på hastigheten til den enzymatiske reaksjonen (fig. 30.). Ved lave substratkonsentrasjoner er hastigheten direkte proporsjonal med konsentrasjonen; deretter, med økende konsentrasjon, øker reaksjonshastigheten langsommere, og ved svært høye substratkonsentrasjoner er hastigheten praktisk talt uavhengig av konsentrasjonen og når sin maksimale verdi (Vmax) . Ved slike substratkonsentrasjoner er alle enzymmolekyler en del av enzym-substratkomplekset, og full metning av enzymets aktive sentra oppnås, og derfor er reaksjonshastigheten i dette tilfellet praktisk talt uavhengig av substratkonsentrasjonen.
Ris. 30. Avhengighet av hastigheten til den enzymatiske reaksjonen av konsentrasjonen av substratet
Grafen over enzymaktivitetens avhengighet av konsentrasjonen av substratet er beskrevet av Michaelis-Menten-ligningen, som fikk navnet sitt til ære for de fremragende forskerne L.Michaelis og M.Menten, som ga et stort bidrag til studien av kinetikken til enzymatiske reaksjoner,
hvor v er hastigheten til den enzymatiske reaksjonen; [S] er substratkonsentrasjonen; K M er Michaelis-konstanten.
La oss vurdere den fysiske betydningen av Michaelis-konstanten. Forutsatt at v = ½ V max , får vi K M = [S]. Dermed er Michaelis-konstanten lik substratkonsentrasjonen der reaksjonshastigheten er halvparten av maksimum.
Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen avhenger også av konsentrasjonen av enzymet (fig. 31). Dette forholdet er lineært.
Ris. 31. Avhengighet av hastigheten på den enzymatiske reaksjonen av konsentrasjonen av enzymet
Effekten av temperatur på hastigheten til den enzymatiske reaksjonen
Avhengigheten av hastigheten til den enzymatiske reaksjonen av temperaturen er vist i fig. 32.
Ris. 32. Avhengighet av hastigheten til enzymatisk reaksjon på temperaturen.
Ved lave temperaturer (opptil ca. 40 - 50 ° C), er en økning i temperaturen for hver 10 ° C, i samsvar med van't Hoff-regelen, ledsaget av en økning i hastigheten på en kjemisk reaksjon med 2 - 4 ganger. Ved høye temperaturer over 55 - 60 ° C avtar aktiviteten til enzymet kraftig på grunn av dets termiske denaturering, og som et resultat observeres en kraftig reduksjon i hastigheten på den enzymatiske reaksjonen. Den maksimale aktiviteten til enzymer observeres vanligvis i området 40 - 60 o C. Temperaturen ved hvilken aktiviteten til enzymet er maksimal kalles temperaturoptimum. Temperaturoptimumet for enzymene til termofile mikroorganismer er i området med høyere temperaturer.
Effekten av pH på hastigheten til en enzymatisk reaksjon
Grafen over avhengigheten av enzymatisk aktivitet på pH er vist i fig. 33.
Ris. 33. Påvirkning av pH på hastigheten til en enzymatisk reaksjon
pH-avhengighetsgrafen er klokkeformet. pH-verdien som aktiviteten til enzymet er maksimal ved kalles pH-optimal enzym. De optimale pH-verdiene for ulike enzymer varierer mye.
Arten av avhengigheten av den enzymatiske reaksjonen på pH bestemmes av det faktum at denne indikatoren påvirker:
a) ionisering av aminosyrerester involvert i katalyse,
b) ionisering av substratet,
c) konformasjonen av enzymet og dets aktive sete.
Enzyminhibering
Hastigheten av en enzymatisk reaksjon kan reduseres ved virkningen av en rekke kjemikalier kalt inhibitorer. Noen hemmere er giftige for mennesker, for eksempel cyanider, mens andre brukes som medikamenter.
Inhibitorer kan deles inn i to hovedtyper: irreversible og reversible. Irreversible inhibitorer (I) binder seg til enzymet for å danne et kompleks, hvis dissosiasjon er umulig med gjenoppretting av enzymaktivitet:
Et eksempel på en irreversibel inhibitor er diisopropylfluorfosfat (DFF). DPP hemmer enzymet acetylkolinesterase, som spiller en viktig rolle i overføring av nerveimpulser. Denne hemmeren interagerer med serinet til det aktive stedet til enzymet, og blokkerer derved aktiviteten til sistnevnte. Som et resultat er evnen til prosessene til nerveceller til nevroner til å lede en nerveimpuls svekket. DFF er en av de første nervegiftene. Basert på den er det laget en rekke relativt ikke-giftige for mennesker og dyr. insektmidler - stoffer som er giftige for insekter.
Reversible inhibitorer, i motsetning til irreversible, kan lett skilles fra enzymet under visse forhold. Aktiviteten til sistnevnte gjenopprettes:
Reversible inhibitorer inkluderer konkurransedyktig og ikke konkurransedyktig inhibitorer.
En konkurrerende hemmer, som er en strukturell analog av substratet, interagerer med det aktive stedet til enzymet og blokkerer dermed tilgangen til substratet til enzymet. I dette tilfellet gjennomgår ikke inhibitoren kjemiske transformasjoner og binder seg reversibelt til enzymet. Etter dissosiasjonen av EI-komplekset kan enzymet binde seg enten til substratet og transformere det, eller til inhibitoren (fig. 34.). Siden både substratet og inhibitoren konkurrerer om en plass i det aktive stedet, kalles denne hemmingen konkurransedyktig.
Ris. 34. Virkningsmekanismen til en konkurrerende inhibitor.
Konkurransehemmere brukes i medisin. Sulfanilamidpreparater ble tidligere mye brukt for å bekjempe infeksjonssykdommer. De er strukturelt nærme para-aminobenzosyre(PABA), en essensiell vekstfaktor for mange patogene bakterier. PABA er en forløper for folsyre, som fungerer som en kofaktor for en rekke enzymer. Sulfanilamidpreparater virker som en konkurrerende hemmer av enzymene for syntese av folsyre fra PABA og hemmer derved veksten og reproduksjonen av patogene bakterier.
Ikke-konkurrerende hemmere er ikke strukturelt lik substratet, og under dannelsen av EI samhandler de ikke med det aktive stedet, men med et annet sted av enzymet. Interaksjonen av en inhibitor med et enzym fører til en endring i strukturen til sistnevnte. Dannelsen av EI-komplekset er reversibel, derfor er enzymet etter nedbrytningen igjen i stand til å angripe substratet (fig. 35).
Ris. 35. Virkningsmekanisme for en ikke-konkurrerende inhibitor
CN - cyanid kan fungere som en ikke-konkurrerende hemmer. Det binder seg til metallioner som er en del av protesegruppene og hemmer aktiviteten til disse enzymene. Cyanidforgiftning er ekstremt farlig. De kan være dødelige.
Allosteriske enzymer
Begrepet "allosterisk" kommer fra de greske ordene allo - en annen, stereo - seksjon. Dermed har allosteriske enzymer, sammen med det aktive stedet, et annet senter kalt allosterisk senter(Fig. 36). Stoffer som er i stand til å endre aktiviteten til enzymer binder seg til det allosteriske senteret, disse stoffene kalles allosteriske effektorer. Effektorer er positive - aktiverende enzymet, og negative - hemmende, dvs. redusere enzymaktivitet. Noen allosteriske enzymer kan påvirkes av to eller flere effektorer.
Ris. 36. Struktur av et allosterisk enzym.
Regulering av multienzymsystemer
Noen enzymer virker sammen og forenes til multi-enzymsystemer, der hvert enzym katalyserer et visst stadium av den metabolske veien:
I et multienzymsystem er det et enzym som bestemmer hastigheten på hele reaksjonssekvensen. Dette enzymet er som regel allosterisk og er lokalisert i begynnelsen av den matabole banen. Han er i stand til å motta forskjellige signaler, både øke og redusere hastigheten på den katalyserte reaksjonen, og dermed regulere hastigheten på hele prosessen.
Hastigheten til en kjemisk reaksjon avhenger av mange faktorer, inkludert arten av reaktantene, konsentrasjonen av reaktanter, temperatur og tilstedeværelsen av katalysatorer. La oss vurdere disse faktorene.
1). Reaktantenes natur. Hvis det er en interaksjon mellom stoffer med en ionisk binding, går reaksjonen raskere enn mellom stoffer med en kovalent binding.
2.) Reaktantkonsentrasjon. For at en kjemisk reaksjon skal finne sted, må molekylene til reaktantene kollidere. Det vil si at molekylene må komme så nær hverandre at atomene til den ene partikkelen opplever virkningen av de elektriske feltene til den andre. Bare i dette tilfellet vil overganger av elektroner og tilsvarende omorganiseringer av atomer være mulig, som et resultat av hvilke molekyler av nye stoffer dannes. Dermed er hastigheten på kjemiske reaksjoner proporsjonal med antall kollisjoner som oppstår mellom molekyler, og antall kollisjoner er på sin side proporsjonal med konsentrasjonen av reaktanter. På grunnlag av det eksperimentelle materialet formulerte de norske vitenskapsmennene Guldberg og Waage og uavhengig av dem den russiske vitenskapsmannen Beketov i 1867 grunnloven for kjemisk kinetikk - lov om masseaksjon(ZDM): ved en konstant temperatur er hastigheten på en kjemisk reaksjon direkte proporsjonal med produktet av konsentrasjonene av reaktantene i kraft av deres støkiometriske koeffisienter. For det generelle tilfellet:
loven om masseaksjon har formen:
Masseaksjonsloven for en gitt reaksjon kalles den kinetiske hovedligningen for reaksjonen. I den grunnleggende kinetiske ligningen er k reaksjonshastighetskonstanten, som avhenger av reaktantenes natur og temperatur.
De fleste kjemiske reaksjoner er reversible. I løpet av slike reaksjoner reagerer produktene deres, når de akkumuleres, med hverandre for å danne utgangsstoffene:
Fremover reaksjonshastighet:
Tilbakemeldingsfrekvens:
På likevektstidspunktet:
Herfra vil loven om virkende masser i en tilstand av likevekt ta formen:
hvor K er likevektskonstanten for reaksjonen.
3) Effekten av temperatur på reaksjonshastigheten. Hastigheten av kjemiske reaksjoner øker som regel når temperaturen overskrides. La oss vurdere dette ved å bruke eksempelet på samspillet mellom hydrogen og oksygen.
2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O
Ved 20 0 C er reaksjonshastigheten nesten null og det vil ta 54 milliarder år før interaksjonen passerer med 15 %. Ved 500 0 C tar det 50 minutter å danne vann, og ved 700 0 C fortsetter reaksjonen øyeblikkelig.
Reaksjonshastighetens avhengighet av temperatur uttrykkes van't Hoffs regel: med en temperaturøkning på ca. 10 øker reaksjonshastigheten med 2 - 4 ganger. Van't Hoffs regel er skrevet:
4) Påvirkning av katalysatorer. Hastigheten av kjemiske reaksjoner kan styres av katalysatorer- stoffer som endrer reaksjonshastigheten og forblir uendret etter reaksjonen. Endringen i hastigheten på en reaksjon i nærvær av en katalysator kalles katalyse. Skille positivt(reaksjonshastigheten øker) og negativ(reaksjonshastigheten reduseres) katalyse. Noen ganger dannes katalysatoren under reaksjonen, slike prosesser kalles autokatalytiske. Skille mellom homogen og heterogen katalyse.
På homogen I katalyse er katalysatoren og reaktantene i samme fase. For eksempel:
På heterogen I katalyse er katalysatoren og reaktantene i forskjellige faser. For eksempel:
Heterogen katalyse er assosiert med enzymatiske prosesser. Alle kjemiske prosesser som forekommer i levende organismer katalyseres av enzymer, som er proteiner med visse spesialiserte funksjoner. I løsninger der enzymatiske prosesser finner sted, er det ikke noe typisk heterogent medium, på grunn av fraværet av et klart definert fasegrensesnitt. Slike prosesser omtales som mikroheterogen katalyse.
Spørsmål 1. Hvilke stoffer kalles katalysatorer?
Stoffer som endrer hastigheten på en kjemisk reaksjon og forblir uendret på slutten av den kalles katalysatorer.
Spørsmål 2. Hvilken rolle spiller enzymer i cellen?
Enzymer er biologiske katalysatorer som fremskynder kjemiske reaksjoner i en levende celle. Molekyler av noen enzymer består kun av proteiner, andre inkluderer protein og ikke-proteinforbindelser (organiske - koenzym eller uorganiske - ioner av forskjellige metaller). Enzymer er strengt spesifikke: hvert enzym katalyserer en bestemt type reaksjoner der visse typer substratmolekyler deltar.
Spørsmål 3. Hvilke faktorer kan hastigheten på enzymatiske reaksjoner avhenge av?
Hastigheten av enzymatiske reaksjoner avhenger i stor grad av konsentrasjonen av enzymet, stoffets natur, temperatur, trykk og reaksjonen til mediet (surt eller alkalisk).
For mange enzymer, under visse forhold, for eksempel i nærvær av molekyler av visse stoffer, endres konfigurasjonen av det aktive senteret, noe som gjør at de kan gi den største enzymatiske aktiviteten.
Spørsmål 4. Hvorfor mister de fleste enzymer sine katalytiske egenskaper ved høye temperaturer?
Den høye temperaturen i miljøet forårsaker som regel proteindenaturering, det vil si et brudd på dens naturlige struktur. Derfor, ved høye temperaturer, mister de fleste enzymer sine katalytiske egenskaper.
Spørsmål 5. Hvorfor kan mangel på vitaminer forårsake forstyrrelser i kroppens vitale prosesser?
Mange vitaminer er en del av enzymer. Derfor fører mangel på vitaminer i kroppen til en svekkelse av aktiviteten til enzymer i cellene, og kan derfor forårsake forstyrrelser i vitale prosesser.
1.8. Biologiske katalysatorer
4,3 (86,15 %) 52 stemmerDenne siden søkte etter:
- hvilken rolle spiller enzymer i cellen
- hvilke stoffer kalles katalysatorer
- hvorfor de fleste enzymer ved høy temperatur
- Hvilke faktorer påvirker hastigheten på enzymatiske reaksjoner?
- Hvorfor mister de fleste enzymer egenskapene sine ved høye temperaturer?
Emner for USE-kodifikatoren:Hastighetsreaksjon. Den er avhengig av ulike faktorer.
Hastigheten til en kjemisk reaksjon angir hvor raskt en reaksjon skjer. Interaksjon oppstår når partikler kolliderer i rommet. I dette tilfellet skjer ikke reaksjonen ved hver kollisjon, men bare når partiklene har riktig energi.
Hastighetsreaksjon er antall elementære kollisjoner av interagerende partikler, som ender i en kjemisk transformasjon, per tidsenhet.
Bestemmelse av hastigheten på en kjemisk reaksjon er forbundet med betingelsene for gjennomføringen. Hvis reaksjonen homogen- dvs. produkter og reaktanter er i samme fase - da defineres hastigheten på en kjemisk reaksjon som endringen i stoffet per tidsenhet:
υ = ∆C / ∆t.
Hvis reaktantene eller produktene er i forskjellige faser, og kollisjonen av partikler skjer bare ved grensesnittet, kalles reaksjonen heterogen, og hastigheten bestemmes av endringen i mengden stoff per tidsenhet per enhet av reaksjonsoverflaten:
υ = Δν / (S Δt).
Hvordan få partikler til å kollidere oftere, dvs. hvordan øke hastigheten på en kjemisk reaksjon?
1. Den enkleste måten er å øke temperatur . Som du må ha visst fra fysikkkurset ditt, er temperatur et mål på den gjennomsnittlige kinetiske energien til bevegelsen til materiepartikler. Hvis vi hever temperaturen, begynner partiklene av ethvert stoff å bevege seg raskere, og derfor kolliderer oftere.
Men med økende temperatur øker hastigheten på kjemiske reaksjoner hovedsakelig på grunn av at antallet effektive kollisjoner øker. Når temperaturen stiger, øker antallet aktive partikler som kan overvinne energibarrieren for reaksjonen kraftig. Hvis vi senker temperaturen, begynner partiklene å bevege seg langsommere, antall aktive partikler synker, og antall effektive kollisjoner per sekund synker. På denne måten, Når temperaturen stiger, øker hastigheten på en kjemisk reaksjon, og når temperaturen faller, synker den..
Merk!
Denne regelen fungerer på samme måte for alle kjemiske reaksjoner (inkludert eksoterme og endoterme). Reaksjonshastigheten avhenger ikke av den termiske effekten. Hastigheten av eksoterme reaksjoner øker med økende temperatur og avtar med synkende temperatur. Hastigheten av endoterme reaksjoner øker også med økende temperatur, og avtar med synkende temperatur.På 1800-tallet fant dessuten den nederlandske fysikeren van't Hoff eksperimentelt at de fleste reaksjoner øker i omtrent samme hastighet (med omtrent 2-4 ganger) med en temperaturøkning med 10 ° C. Van't Hoffs regel lyder som dette: en økning i temperaturen med 10 ° C fører til en økning i hastigheten på en kjemisk reaksjon med 2-4 ganger (denne verdien kalles temperaturkoeffisienten til den kjemiske reaksjonshastigheten γ). Den nøyaktige verdien av temperaturkoeffisienten bestemmes for hver reaksjon.
her er v hastigheten på den kjemiske reaksjonen,
C A og C B — konsentrasjoner av henholdsvis stoff A og B, mol/l
k er proporsjonalitetskoeffisienten, hastighetskonstanten for reaksjonen.
For eksempel, for ammoniakkdannelsesreaksjonen:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
Loven om massehandling ser slik ut:
- Dette er kjemikalier som er involvert i en kjemisk reaksjon, som endrer hastighet og retning, men ikke forbrukes under reaksjonen (på slutten av reaksjonen endres de ikke verken i mengde eller sammensetning). En omtrentlig mekanisme for driften av en katalysator for en reaksjon av typen A + B kan avbildes som følger:
A+K=AK
AK + B = AB + K
Prosessen med å endre reaksjonshastigheten når den samhandler med en katalysator kalles katalyse. Katalysatorer er mye brukt i industrien når det er nødvendig å øke hastigheten på en reaksjon eller lede den langs en bestemt bane.
I henhold til fasetilstanden til katalysatoren skilles homogen og heterogen katalyse.
homogen katalyse - dette er når reaktantene og katalysatoren er i samme fase (gass, løsning). Typiske homogene katalysatorer er syrer og baser. organiske aminer osv.
heterogen katalyse - dette er når reaktantene og katalysatoren er i forskjellige faser. Som regel er heterogene katalysatorer faste stoffer. Fordi interaksjon i slike katalysatorer skjer bare på overflaten av stoffet, et viktig krav til katalysatorer er et stort overflateareal. Heterogene katalysatorer er preget av høy porøsitet, noe som øker overflaten til katalysatoren. Dermed når det totale overflatearealet til noen katalysatorer noen ganger 500 kvadratmeter per 1 g katalysator. Stort område og porøsitet sikrer effektiv interaksjon med reagenser. Heterogene katalysatorer inkluderer metaller, zeolitter - krystallinske mineraler av aluminosilikatgruppen (silisium og aluminiumforbindelser) og andre.
Eksempel heterogen katalyse - ammoniakksyntese:
N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3
Porøst jern med Al 2 O 3 og K 2 O urenheter brukes som katalysator.
Katalysatoren i seg selv forbrukes ikke under den kjemiske reaksjonen, men andre stoffer samler seg på overflaten av katalysatoren, som binder de aktive sentrene til katalysatoren og blokkerer dens drift ( katalytiske giftstoffer). De må fjernes regelmessig ved å regenerere katalysatoren.
Katalysatorer er svært effektive i biokjemiske reaksjoner. enzymer. Enzymatiske katalysatorer virker svært effektivt og selektivt, med en selektivitet på 100 %. Dessverre er enzymer svært følsomme for temperaturøkning, middels surhet og andre faktorer; derfor er det en rekke begrensninger for implementering i industriell skala av prosesser med enzymatisk katalyse.
Katalysatorer må ikke forveksles med initiativtakere prosess og inhibitorer. For eksempel, for å starte en radikal reaksjon av metanklorering, er ultrafiolett bestråling nødvendig. Det er ikke en katalysator. Noen radikale reaksjoner initieres av peroksidradikaler. De er heller ikke katalysatorer.
Inhibitorer er stoffer som bremser en kjemisk reaksjon. Inhibitorer kan konsumeres og delta i en kjemisk reaksjon. I dette tilfellet er ikke inhibitorer katalysatorer, omvendt. Omvendt katalyse er i prinsippet umulig - reaksjonen vil uansett prøve å følge den raskeste veien.
5. Kontaktområde for reaktanter. For heterogene reaksjoner er en måte å øke antallet effektive kollisjoner på å øke reaksjonsoverflateareal . Jo større kontaktoverflatearealet til de reagerende fasene er, desto større er hastigheten på den heterogene kjemiske reaksjonen. Pulverisert sink løses opp mye raskere i syre enn granulær sink med samme vekt.
I industrien, for å øke arealet av kontaktflaten til reaktantene, bruker de fluidisert sjiktmetode. For eksempel, ved produksjon av svovelsyre ved kokende lag-metoden, brennes svovelkis.
6. Reaktantenes natur . Hastigheten av kjemiske reaksjoner, alt annet likt, påvirkes også av kjemiske egenskaper, dvs. reaktantenes natur. Mindre aktive stoffer vil ha en høyere aktiveringsbarriere og reagere saktere enn flere aktive stoffer. Flere aktive stoffer har lavere aktiveringsenergi, og er mye lettere og mer sannsynlig å gå inn i kjemiske reaksjoner.
Ved lave aktiveringsenergier (mindre enn 40 kJ/mol) går reaksjonen veldig raskt og enkelt. En betydelig del av kollisjonene mellom partikler ender i en kjemisk transformasjon. For eksempel skjer ionebytterreaksjoner veldig raskt under normale forhold.
Ved høye aktiveringsenergier (mer enn 120 kJ/mol) ender bare et lite antall kollisjoner i en kjemisk transformasjon. Frekvensen av slike reaksjoner er ubetydelig. For eksempel interagerer nitrogen praktisk talt ikke med oksygen under normale forhold.
Ved middels aktiveringsenergier (fra 40 til 120 kJ/mol) vil reaksjonshastigheten være gjennomsnittlig. Slike reaksjoner foregår også under normale forhold, men ikke veldig raskt, slik at de kan observeres med det blotte øye. Disse reaksjonene inkluderer interaksjonen av natrium med vann, interaksjonen av jern med saltsyre, etc.
Stoffer som er stabile under normale forhold har en tendens til å ha høy aktiveringsenergi.