Швидкість реакції, її залежність від різних факторів. Швидкість хімічних реакцій Експериментальне визначення швидкості хімічної реакції

Механізми перебігу хімічних перетворень та його швидкості вивчає хімічна кінетика. Хімічні процеси протікають у часі з різними швидкостями. Якісь відбуваються швидко, майже миттєво, для протікання інших потрібний досить тривалий час.

Вконтакте

Швидкість реакції- швидкість, з якою витрачаються реагенти (їх концентрація зменшується) або утворюються продукти реакції в одиниці об'єму.

Чинники, здатні впливати на швидкість хімічної реакції

На те, наскільки швидко відбуватиметься хімічна взаємодія, можуть вплинути такі фактори:

• концентрація речовин;
• природа реагентів;
• температура;
• присутність каталізатора;
• тиск (для реакцій у газовому середовищі).

Таким чином, змінюючи певні умови протікання хімічного процесу, можна вплинути на те, наскільки швидко протікатиме процес.

У процесі хімічної взаємодії частки реагуючих речовин стикаються одна з одною. Кількість таких збігів пропорційно числу частинок речовин в об'ємі суміші, що реагує, а значить і пропорційно молярним концентраціям реагентів.

Закон чинних масвизначає залежність швидкості реакції від молярних концентрацій речовин, які у взаємодію.

Для елементарної реакції (А + В → …) цей закон виражається формулою:

υ = k · З A · З B,

де k – константа швидкості; A і B - молярні концентрації реагентів, А і В.

Якщо одна з реагуючих речовин знаходиться в твердому стані, то взаємодія відбувається на поверхні розділу фаз, у зв'язку з цим концентрація твердої речовини не включається до рівняння кінетичного закону мас, що діють. Для розуміння фізичного сенсу константи швидкості, необхідно прийняти С, А і С рівними 1. Тоді стає зрозуміло, що константа швидкості дорівнює швидкості реакції при концентраціях реагентів, рівних одиниці.

Природа реагентів

Так як у процесі взаємодії руйнуються хімічні зв'язки реагуючих речовин і утворюються нові зв'язки продуктів реакції, то велику роль відіграватиме характер зв'язків, що беруть участь у реакції сполук та будову молекул реагуючих речовин.

Площа поверхні зіткнення реагентів

Така характеристика, як площа поверхні дотику твердих реагентів, на протікання реакції впливає часом досить значно. Подрібнення твердої речовини дозволяє збільшити площу поверхні зіткнення реагентів, а значить і прискорити перебіг процесу. Площа зіткнення розчинних речовин легко збільшується розчиненням речовини.

Температура реакції

При збільшенні температури енергія часток, що стикаються, зросте, очевидно, що зі зростанням температури і сам хімічний процес буде прискорюватися. Наочним прикладом того, як збільшення температури впливає на процес взаємодії речовин, можна вважати наведені в таблиці дані.

Таблиця 1. Вплив зміни температури на швидкість утворення води (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)

Для кількісного опису того, як температура може впливати на швидкість взаємодії речовин, використовують правило Вант-Гоффа. Правило Вант-Гоффа полягає в тому, що при підвищенні температури на 10 градусів відбувається прискорення в 2-4 рази.

Математична формула, що описує правило Вант-Гоффа, виглядає так:

Де γ - температурний коефіцієнт швидкості хімічної реакції (γ = 2-4).

Але набагато точніше описує температурну залежність константи швидкості рівняння Арреніуса:

Де R - універсальна газова стала, А - множник, який визначається видом реакції, Е, А - енергія активації.

Енергією активації називають таку енергію, яку має придбати молекула, щоб відбулося хімічне перетворення. Тобто вона є якимось енергетичним бар'єром, який необхідно буде подолати молекулам, що стикаються в реакційному обсязі, для перерозподілу зв'язків.

Енергія активації залежить від зовнішніх чинників, а залежить від природи речовини. Значення енергії активації до 40 - 50 кДж/моль дозволяє речовинам реагувати одне з одним досить активно. Якщо ж енергія активації перевищує 120 кДж/моль, то речовини (при нормальних температурах) будуть реагувати дуже повільно. Зміна температури призводить до зміни кількості активних молекул, тобто молекул, що досягли енергії більшої, ніж енергія активації, а отже, здатних до хімічних перетворень.

Дія каталізатора

Каталізатором називають речовину, здатну прискорювати процес, але не входить до складу його продуктів. Каталіз (прискорення протікання хімічного перетворення) поділяють на гомогенний, гетерогенний. Якщо реагенти і каталізатор перебувають у однакових агрегатних станах, то каталіз називають гомогенним, якщо різних, то гетерогенним. Механізми дії каталізаторів різноманітні та досить складні. Крім того, слід зазначити, що для каталізаторів характерна вибірковість дії. Тобто той самий каталізатор, прискорюючи одну реакцію, може не змінювати швидкість інший.

Тиск

Якщо у перетворенні беруть участь газоподібні речовини, то на швидкість перебігу процесу впливатиме зміна тиску в системі . Це відбувається тому, Що для газоподібних реагентів зміна тиску призводить до зміни концентрації.

Експериментальне визначення швидкості хімічної реакції

Визначити швидкість протікання хімічного перетворення експериментально можна, отримавши дані у тому, як у одиницю часу змінюється концентрація речовин, які у реакцію, чи продуктів. Методи отримання таких даних поділяють на

• хімічні,
• фізико-хімічні.

Хімічні методи досить прості, доступні та точні. З їх допомогою швидкість визначають безпосередньо заміряючи концентрацію або кількість речовини реагентів або продуктів. У разі повільної реакції для контролю за тим, як витрачається реагент відбирають проби. Після чого визначають вміст пробі реагенту. Здійснюючи відбір проб через рівні проміжки часу, можна отримати дані про зміну кількості речовини у процесі взаємодії. Найчастіше використовують такі види аналізу, як титриметрія та гравіметрія.

Якщо реакція протікає швидко, щоб відібрати пробу, її доводиться зупиняти. Це можна зробити за допомогою охолодження, різкого видалення каталізатора, також можна зробити розведення чи перевести одне із реагентів на не реакционноспособное стан.

Методи фізико-хімічного аналізу у сучасній експериментальній кінетиці використовуються частіше, ніж хімічні. З їхньою допомогою можна спостерігати зміна концентрацій речовин у реальному часі. При цьому реакцію немає необхідності зупиняти та відбирати проби.

Фізико-хімічні методи ґрунтуються на вимірі фізичної властивості, яка залежить від кількісного вмісту в системі певної сполуки та змінюється з часом. Наприклад, якщо реакції беруть участь гази, то такою властивістю може бути тиск. Вимірюють також електропровідність, показник заломлення, спектри поглинання речовин.

§ 12. КІНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНИХ РЕАКЦІЙ

Кінетика ферментативних реакцій – наука про швидкості ферментативних реакцій, їхню залежність від різних чинників. Швидкість ферментативної реакції визначається хімічною кількістю субстрату, що прореагував, або утвореного продукту реакції в одиницю часу в одиниці об'єму за певних умов:

де v – швидкість ферментативної реакції, – зміна концентрації субстрату чи продукту реакції, t – час.

Швидкість ферментативної реакції залежить від природи ферменту, що визначає його активність. Чим вища активність ферменту, тим вища швидкість реакції. Активність ферменту визначають за швидкістю реакції, що каталізується ферментом. Мірою активності ферменту є одна стандартна одиниця активності ферменту. Одна стандартна одиниця активності ферменту - це така кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину.

У процесі ферментативної реакції фермент (Е) взаємодіє з субстратом (S), в результаті утворюється фермент-субстратний комплекс, який потім розпадається з вивільненням ферменту та продукту (Р) реакції:

Швидкість ферментативної реакції залежить багатьох чинників: від концентрації субстрату і ферменту, температури, рН середовища, наявності різних регуляторних речовин, здатних збільшувати чи знижувати активність ферментів.

Цікаво знати! Ферменти використовують у медицині для діагностики різних захворювань. При інфаркті міокарда внаслідок пошкодження та розпаду серцевого м'яза в крові різко зростає вміст ферментів аспартаттрансамінази та аланінамінотрансферази. Виявлення їхньої активності дозволяє діагностувати дане захворювання.

Вплив концентрації субстрату та ферменту на швидкість ферментативної реакції

Розглянемо вплив концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції (рис. 30). При низьких концентраціях субстрату швидкість прямо пропорційна його концентрації, далі зі зростанням концентрації швидкість реакції збільшується повільніше, а при дуже високих концентраціях субстрату швидкість практично не залежить від його концентрації та досягає свого максимального значення (V max). При таких концентраціях субстрату всі молекули ферменту перебувають у складі фермент-субстратного комплексу, і досягається повне насичення активних центрів ферменту, тому швидкість реакції у разі практично залежить від концентрації субстрату.

Мал. 30. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату

Графік залежності активності ферменту від концентрації субстрату описується рівнянням Міхаеліса - Ментен, яке отримало свою назву на честь видатних учених Л.Михаэлиса і М.Ментен, які зробили великий внесок у дослідження кінетики ферментативних реакцій,

де v - Швидкість ферментативної реакції; [S] – концентрація субстрату; K M – константа Міхаеліса.

Розглянемо фізичне значення константи Міхаеліса. За умови, що v = ½ V max отримуємо K M = [S]. Таким чином, константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної.

Швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації ферменту (рис. 31). Ця залежність має прямолінійний характер.

Мал. 31. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту

Вплив температури на швидкість ферментативної реакції

Залежність швидкості ферментативної реакції температури представлена ​​на рис. 32.

Мал. 32. Залежність швидкості ферментативної реакції від температури.

При низьких температурах (приблизно до 40-50 о С) підвищення температури на кожні 10 о С відповідно до правила Вант-Гоффа супроводжується збільшенням швидкості хімічної реакції в 2 - 4 рази. При високих температурах більше 55 - 60 о С активність ферменту різко знижується через його теплову денатурацію, і, як наслідок цього, спостерігається різке зниження швидкості ферментативної реакції. Максимальна активність ферментів спостерігається зазвичай у межах 40 – 60 про З. Температура, коли він активність ферменту максимальна, називається температурним оптимумом. Температурний оптимум ферментів термофільних мікроорганізмів знаходиться в області більш високих температур.

Вплив рН на швидкість ферментативної реакції

p align="justify"> Графік залежності ферментативної активності від рН представлений на рис. 33.

Мал. 33. Вплив рН на швидкість ферментативної реакції

Графік залежності від рН має дзвонову форму. Значення рН, у якому активність ферменту максимальна, називається рН-оптимумомферменту. Значення рН-оптимуму для різних ферментів коливаються у межах.

Характер залежності ферментативної реакції від рН визначається тим, що цей показник впливає на:

a) іонізацію амінокислотних залишків, що беруть участь у каталізі,

b) іонізацію субстрату,

c) конформацію ферменту та його активного центру.

Інгібування ферментів

Швидкість ферментативної реакції може бути знижена дією ряду хімічних речовин, які називаються інгібіторами. Деякі інгібітори є для людини отрутами, наприклад, ціаніди, інші – використовуються як лікарські препарати.

Інгібітори можна розділити на два основні типи: незворотніі оборотні. Необоротні інгібітори (I) зв'язуються з ферментом з утворенням комплексу, дисоціація якого з відновленням активності ферменту неможлива:

Прикладом необоротного інгібітора є діізопропілфторфосфат (ДФФ). ДФФ інгібує фермент ацетилхолінестеразу, що відіграє важливу роль у передачі нервового імпульсу. Цей інгібітор взаємодіє із серином активного центру ферменту, блокуючи цим активність останнього. Внаслідок цього порушується здатність відростків нервових клітин нейронів проводити нервовий імпульс. ДФФ є однією з перших речовин нервово-паралітичної дії. На його основі створено низку відносно нетоксичних для людини та тварин інсектицидів -речовин, отруйних для комах.

Оборотні інгібітори, на відміну від незворотних, за певних умов можуть бути легко відокремлені від ферменту. Активність останнього при цьому відновлюється:

Серед оборотних інгібіторів виділяють конкурентніі неконкурентніінгібітори.

Конкурентний інгібітор, як структурний аналог субстрату, взаємодіє з активним центром ферменту і таким чином перекриває доступ субстрату до ферменту. При цьому інгібітор не піддається хімічним перетворенням і зв'язується із ферментом оборотно. Після дисоціації комплексу EI фермент може зв'язатися або субстратом і перетворити його, або з інгібітором (рис. 34.). Оскільки і субстрат та інгібітор конкурують за місце в активному центрі, таке пригнічення називається конкурентним.

Мал. 34. Механізм впливу конкурентного інгібітора.

Конкурентні інгібітори використовують у медицині. Для боротьби з інфекційними хворобами раніше широко застосовувалися сульфаніламідні препарати. Вони близькі за своєю структурою до пара-амінобензойної кислоти(ПАБК), необхідного фактора зростання багатьох патогенних бактерій. ПАБК є попередником фолієвої кислоти, яка є кофактором ряду ферментів. Сульфаніламідні препарати виступають як конкурентний інгібітор ферментів синтезу фолієвої кислоти з ПАБК і тим самим пригнічують ріст і розмноження патогенних бактерій.

Неконкурентні інгібітори по структурі не подібні до субстрату і при утворенні EI взаємодіють не з активним центром, а з іншою ділянкою ферменту. Взаємодія інгібітора із ферментом призводить до зміни структури останнього. Утворення EI-комплексу є оборотним, тому після його розпаду фермент знову здатний атакувати субстрат (рис. 35).

Мал. 35. Механізм дії неконкурентного інгібітору

Як неконкурентного інгібітора може виступати ціанід CN-. Він зв'язується з іонами металів, що входять до складу простетичних груп та пригнічує активність цих ферментів. Отруєння ціанідами вкрай небезпечні. Вони можуть призвести до смерті.

Алостеричні ферменти

Термін «алостеричний» походить від грецьких слів allo – інший, stereo – ділянка. Таким чином, алостеричні ферменти поряд з активним центром мають інший центр, званий алостеричний центр(Рис. 36). З алостеричним центром зв'язуються речовини, здатні змінювати активність ферментів, ці речовини називають алостеричними ефекторами. Ефектори бувають позитивними – активуючими фермент, і негативними – ингибирующими, тобто. що знижують активність ферменту. Деякі алостеричні ферменти можуть піддаватися дії двох і більше ефекторів.

Мал. 36. Структура алостеричного ферменту.

Регулювання мультиферментних систем

Деякі ферменти діють узгоджено, об'єднуючись у мультиферментні системи, у яких кожен фермент каталізує певну стадію метаболітичного шляху:

У мультиферментній системі є фермент, який визначає швидкість усієї послідовності реакцій. Цей фермент, як правило, буває алостеричним і знаходиться на початку матаболітичного шляху. Він здатний, отримуючи різні сигнали, як підвищувати, так і знижувати швидкість реакції, що каталізується, тим самим регулюючи швидкість всього процесу.

Швидкість хімічної реакції залежить від багатьох факторів, включаючи природу речовин, що реагують, концентрацію реагуючих речовин, температуру, наявність каталізаторів. Розглянемо ці чинники.

1). Природа реагуючих речовин. Якщо йде взаємодія між речовинами з іонним зв'язком, то реакція протікає швидше, ніж між речовинами з ковалентним зв'язком.

2.) Концентрація реагуючих речовин. Щоб пройшла хімічна реакція, потрібне зіткнення молекул реагуючих речовин. Тобто молекули повинні настільки близько підійти одна до одної, щоб атоми однієї частки відчували на собі дію електричних полів іншої. Тільки в цьому випадку будуть можливі переходи електронів та відповідні перегрупування атомів, у яких утворюються молекули нових речовин. Таким чином, швидкість хімічних реакцій пропорційна числу зіткнень, що відбувається між молекулами, а кількість зіткнень, у свою чергу, пропорційна концентрації речовин, що реагують. На підставі експериментального матеріалу норвезькі вчені Гульдберг і Вааге і незалежно від них російський учений Бекетов в 1867 сформулювали основний закон хімічної кінетики - закон чинних мас(ЗДМ): при постійній температурі швидкість хімічної реакції прямо пропорційна добутку концентрацій реагуючих речовин у ступені їх стехіометричних коефіцієнтів. Для загального випадку:

закон діючих мас має вигляд:

Запис закону діючих мас для цієї реакції називають основним кінетичним рівнянням реакції. В основному кінетичному рівнянні k – константа швидкості реакції, яка залежить від природи реагуючих речовин та температури.

Більшість хімічних реакцій є оборотними. У ході таких реакцій продукти їх у міру накопичення реагують один з одним із утворенням вихідних речовин:

Швидкість прямої реакції:

Швидкість зворотної реакції:

У момент рівноваги:

Звідси закон діючих мас у стані рівноваги набуде вигляду:

де K - Константа рівноваги реакції.

3) Вплив температури на швидкість реакції. Швидкість хімічних реакцій, зазвичай, при перевищенні температури зростає. Розглянемо це з прикладу взаємодії водню з киснем.

2Н 2 + О 2 = 2Н 2 О

При 20 0 З швидкість реакції практично дорівнює нулю і знадобилося б 54 млрд. років, щоб взаємодія пройшла 15%. При 500 0 З утворення води потрібно 50 хвилин, а при 700 0 З реакція протікає миттєво.

Залежність швидкості реакції від температури виражається правилом Вант-Гоффа: зі збільшенням температури на 10 про швидкість реакції збільшується у 2 – 4 рази. Правило Вант-Гоффа записується:

4) Вплив каталізаторів. Швидкість хімічних реакцій можна регулювати за допомогою каталізаторів– речовин, що змінюють швидкість реакції та залишаються після реакції у незмінному кількості. Зміна швидкості реакції у присутності каталізатора називається каталізом. Розрізняють позитивний(швидкість реакції збільшується) та негативний(Швидкість реакції зменшується) каталіз. Іноді каталізатор утворюється під час реакції, такі процеси називають автокаталітичними. Розрізняють гомогенний та гетерогенний каталіз.

При гомогенномукаталізатор каталізатор і реагуючі речовини знаходяться в одній фазі. Наприклад:

При гетерогенномукаталізатор каталізатор і реагуючі речовини знаходяться в різних фазах. Наприклад:

Гетерогенний каталіз пов'язаний із ферментативними процесами. Усі хімічні процеси, які у живих організмах, каталізуються ферментами, які є білки з певними спеціалізованими функціями. У розчинах, у яких йдуть ферментативні процеси, немає типового гетерогенного середовища, у зв'язку з відсутністю чітко вираженої поверхні поділу фаз. Такі процеси відносять до мікрогетерогенного каталізу.

Запитання 1. Які речовини називаються каталізаторами?

Речовини, що змінюють швидкість хімічної реакції, залишаючись до кінця її незмінними, називаються каталізаторами.

Питання 2. Яку роль відіграють ферменти у клітині?

Ферменти – біологічні каталізатори, які прискорюють хімічні реакції у живій клітині. Молекули одних ферментів складаються лише з білків, інші включають білок та з'єднання небілкової природи (органічна - кофермент або неорганічна - іони різних металів). Ферменти суворо специфічні: кожен фермент каталізує певний тип реакцій, у яких беруть участь певні види молекул субстратів.

Запитання 3. Від яких факторів може залежати швидкість ферментативних реакцій?

Швидкість ферментативних реакцій багато в чому залежить від концентрації ферменту, природи речовини, температури, тиску, реакції середовища (кислого або лужного).

У багатьох ферментів за певних умов, наприклад, у присутності молекул деяких речовин, змінюється конфігурація активного центру, що дозволяє їм забезпечувати найбільшу ферментативну активність.

Питання 4. Чому більшість ферментів за високої температури втрачає каталітичні властивості?

Висока температура середовища, зазвичай, викликає денатурацію білка, т. е. порушення його природної структури. Тому за високої температури більшість ферментів втрачає свої каталітичні властивості.

Питання 5. Чому нестача вітамінів може спричинити порушення у процесах життєдіяльності організму?

Багато вітамінів входять до складу ферментів. Тому нестача в організмі вітамінів веде до послаблення активності ферментів у клітинах, а отже, може спричинити порушення у процесах життєдіяльності.

1.8. Біологічні каталізатори

На цій сторінці шукали:

• яку роль відіграють ферменти в клітині
• які речовини називаються каталізаторами
• чому більшість ферментів за високої температури
• від яких факторів може залежати швидкість ферментативних реакцій
• чому більшість ферментів при високій температурі втрачає

Теми кодифікатора ЄДІ:Швидкість реакції. Її залежність від різних чинників.

Швидкість хімічної реакції показує, як швидко відбувається та чи інша реакція. Взаємодія відбувається при зіткненні частинок у просторі. При цьому реакція відбувається не при кожному зіткненні, а тільки коли частка мають відповідну енергію.

Швидкість реакції – кількість елементарних зіткнень взаємодіючих частинок, що закінчуються хімічним перетворенням, за одиницю часу.

Визначення швидкості хімічної реакції пов'язані з умовами проведення. Якщо реакція гомогенна- Тобто. продукти і реагенти знаходяться в одній фазі - швидкість хімічної реакції визначається, як зміна речовини в одиницю часу:

υ = ΔC / Δt.

Якщо реагенти, або продукти перебувають у різних фазах, і зіткнення частинок відбувається лише межі розділу фаз, то реакція називається гетерогенної, та швидкість її визначається зміною кількості речовини в одиницю часу на одиницю реакційної поверхні:

υ = Δν / (S · Δt).

Як змусити частки частіше стикатися, тобто. як збільшити швидкість хімічної реакції?

1. Найпростіший спосіб – підвищити температуру . Як вам, мабуть, відомо з курсу фізики, температура – ​​це міра середньої кінетичної енергії руху частинок речовини. Якщо ми підвищуємо температуру, то частинки будь-якої речовини починають рухатися швидше, а отже, стикатися частіше.

Однак при підвищенні температури швидкість хімічних реакцій збільшується переважно завдяки тому, що збільшується кількість ефективних зіткнень. При підвищенні температури різко збільшується кількість активних частинок, які можуть подолати енергетичний бар'єр реакції. Якщо знижуємо температуру – частки починають рухатися повільніше, кількість активних частинок зменшується, і кількість ефективних зіткнень на секунду зменшується. Таким чином, при підвищенні температури швидкість хімічної реакції підвищується, а при зниженні температури зменшується.

Зверніть увагу! Це правило працює однаково для всіх хімічних реакцій (у тому числі для екзотермічних та ендотермічних). Швидкість реакції залежить від теплового ефекту. Швидкість екзотермічних реакцій у разі підвищення температури зростає, а зниженні температури – зменшується. Швидкість ендотермічних реакцій також зростає при підвищенні температури і зменшується при зниженні температури.

Більше того, ще в XIX столітті голландський фізик Вант-Гофф експериментально встановив, що більшість реакцій приблизно однаково збільшують швидкість (приблизно в 2-4 рази) за підвищення температури на 10 о С. Правило Вант-Гоффа звучить так: підвищення температури на 10 о З призводить до збільшення швидкості хімічної реакції у 2-4 рази (цю величину називають температурний коефіцієнт швидкості хімічної реакції γ). Точне значення температурного коефіцієнта визначається кожної реакції.

тут v - швидкість хімічної реакції,

C A і C B - Концентрації речовин А і В, відповідно, моль/л

k - Коефіцієнт пропорційності, константа швидкості реакції.

Наприкладдля реакції утворення аміаку:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

закон діючих мас виглядає так:

– це хімічні речовини, що беруть участь у хімічній реакції, що змінюють її швидкість та напрямок, але не витрачаютьсяв ході реакції (по закінченні реакції, що не змінюються ні за кількістю, ні за складом). Зразковий механізм роботи каталізатора для реакції виду А + можна вибрати так:

A + K = AK

AK + B = AB + K

Процес зміни швидкості реакції при взаємодії з каталізатором називають каталізом. Каталізатори широко застосовують у промисловості, коли необхідно збільшити швидкість реакції, або направити її певним шляхом.

За фазовим станом каталізатора розрізняють гомогенний та гетерогенний каталіз.

Гомогенний каталіз - це коли реагуючі речовини та каталізатор знаходяться в одній фазі (газ, розчин). Типові гомогенні каталізатори – кислоти та основи. органічні аміни та ін.

Гетерогенний каталіз – це коли реагуючі речовини та каталізатор перебувають у різних фазах. Як правило, гетерогенні каталізатори – тверді речовини. Т.к. взаємодія в таких каталізаторах йде лише на поверхні речовини, важливою вимогою для каталізаторів є велика площа поверхні. Гетерогенні каталізатори відрізняє висока пористість, що збільшує площу поверхні каталізатора. Так, сумарна площа поверхні деяких каталізаторів іноді досягає 500 метрів квадратних на 1 г каталізатора. Велика площа та пористість забезпечують ефективну взаємодію з реагентами. До гетерогенних каталізаторів відносяться метали, цеоліти - кристалічні мінерали групи алюмосилікатів (з'єднань кремнію та алюмінію) та інші.

прикладгетерогенного каталізу – синтез аміаку:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Як каталізатор використовується пористе залізо з домішками Al 2 O 3 і K 2 O.

Сам каталізатор не витрачається в ході хімічної реакції, але на поверхні каталізатора накопичуються інші речовини, що зв'язують активні центри каталізатора і блокують його роботу ( каталітичні отрути). Їх необхідно регулярно видаляти шляхом регенерації каталізатора.

У біохімічних реакціях дуже ефективними виявляються каталізатори. ферменти. Ферментативні каталізатори діють високоефективно та вибірково, з вибірковістю 100%. На жаль, ферменти дуже чутливі до підвищення температури, кислотності середовища та інших факторів, тому є низка обмежень для реалізації у промислових масштабах процесів із ферментативним каталізом.

Каталізатори не варто плутати з ініціаторамипроцесу та інгібіторами. Наприкладдля ініціювання радикальної реакції хлорування метану необхідне опромінення ультрафіолетом. Це не каталізатор. Деякі радикальні реакції ініціюються пероксидними радикалами. Це також не каталізатори.

Інгібітори- Це речовини, які уповільнюють хімічну реакцію. Інгібітори можуть витрачатися та брати участь у хімічній реакції. При цьому інгібітори не є каталізаторами. Зворотний каталіз у принципі неможливий – реакція в будь-якому випадку намагатиметься йти найшвидшим шляхом.

5. Площа зіткнення реагуючих речовин. Для гетерогенних реакцій одним із способів збільшити кількість ефективних зіткнень є збільшення площі реакційної поверхні . Чим більша площа поверхні контакту реагуючих фаз, тим більша швидкість гетерогенної хімічної реакції. Порошковий цинк набагато швидше розчиняється в кислоті, ніж гранульований цинк такої самої маси.

У промисловості для збільшення площі контактуючої поверхні реагуючих речовин використовують метод киплячого шару. Наприклад, при виробництві сірчаної кислоти методом киплячого прошарку виробляють випал колчедану.

6. Природа реагуючих речовин . На швидкість хімічних реакцій за інших рівних умов впливають хімічні властивості, тобто. природа реагуючих речовин. Менш активні речовини мають більш високий активаційний бар'єр, і вступають у реакції повільніше, ніж активніші речовини. Більш активні речовини мають нижчу енергію активації і значно легше і частіше вступають у хімічні реакції.

При невеликих значеннях активації енергії (менше 40 кДж/моль) реакція проходить дуже швидко і легко. Значна частина зіткнень між частинками закінчується хімічним перетворенням. Наприклад, реакції іонного обміну відбуваються за звичайних умов дуже швидко.

При високих значеннях енергії активації (понад 120 кДж/моль) лише незначна кількість зіткнень закінчується хімічним перетворенням. Швидкість таких реакцій дуже мала. Наприклад, азот з киснем практично не взаємодіє за нормальних умов.

При середніх значеннях енергії активації (від 40 до 120 кДж/моль) швидкість реакції буде середньою. Такі реакції також йдуть за звичайних умов, але не дуже швидко, так що їх можна спостерігати неозброєним оком. До таких реакцій відносяться взаємодія натрію з водою, взаємодія заліза із соляною кислотою та ін.

Речовини, стабільні за нормальних умов, зазвичай, мають високі значення енергії активації.