Shkalla e reagimit, varësia e saj nga faktorë të ndryshëm. Shpejtësia e reaksioneve kimike Përcaktimi eksperimental i shpejtësisë së një reaksioni kimik

Mekanizmat e shndërrimeve kimike dhe shpejtësia e tyre studiohen nga kinetika kimike. Proceset kimike vazhdojnë në kohë me ritme të ndryshme. Disa ndodhin shpejt, pothuajse menjëherë, ndërsa të tjerëve u duhet një kohë shumë e gjatë për t'u ndodhur.

Në kontakt me

Reagimi i shpejtësisë- shpejtësia me të cilën konsumohen reagentët (përqendrimi i tyre zvogëlohet) ose produktet e reaksionit formohen për njësi vëllimi.

Faktorët që mund të ndikojnë në shpejtësinë e një reaksioni kimik

Faktorët e mëposhtëm mund të ndikojnë se sa shpejt ndodh një ndërveprim kimik:

• përqendrimi i substancave;
• natyra e reagentëve;
• temperatura;
• prania e një katalizatori;
• presioni (për reaksionet në një mjedis të gaztë).

Kështu, duke ndryshuar disa kushte për rrjedhën e një procesi kimik, është e mundur të ndikohet se sa shpejt do të vazhdojë procesi.

Në procesin e ndërveprimit kimik, grimcat e substancave reaguese përplasen me njëra-tjetrën. Numri i rastësive të tilla është në përpjesëtim me numrin e grimcave të substancave në vëllimin e përzierjes reaguese, dhe si rrjedhim proporcional me përqendrimet molare të reagentëve.

Ligji i masave që veprojnë përshkruan varësinë e shpejtësisë së reaksionit nga përqendrimet molare të substancave që reagojnë.

Për një reaksion elementar (A + B → ...), ky ligj shprehet me formulën:

υ \u003d k ∙С A ∙С B,

ku k është konstanta e shpejtësisë; C A dhe C B janë përqendrimet molare të reaktantëve, A dhe B.

Nëse një nga substancat reaguese është në gjendje të ngurtë, atëherë ndërveprimi ndodh në ndërfaqen e fazës, dhe për këtë arsye përqendrimi i substancës së ngurtë nuk përfshihet në ekuacionin e ligjit kinetik të masave që veprojnë. Për të kuptuar kuptimin fizik të konstantës së shpejtësisë, është e nevojshme të merren C, A dhe C B të barabarta me 1. Pastaj bëhet e qartë se konstanta e shpejtësisë është e barabartë me shpejtësinë e reaksionit në përqendrimet e reagjentit të barabartë me njësinë.

Natyra e reagentëve

Meqenëse lidhjet kimike të substancave reaguese shkatërrohen në procesin e bashkëveprimit dhe formohen lidhje të reja të produkteve të reaksionit, natyra e lidhjeve që marrin pjesë në reaksionin e përbërjeve dhe struktura e molekulave të substancave reaguese do të luajë një rol i rendesishem.

Sipërfaqja e kontaktit të reagentëve

Një karakteristikë e tillë si sipërfaqja e kontaktit të reagentëve të ngurtë, ndonjëherë mjaft domethënëse, ndikon në rrjedhën e reagimit. Bluarja e një të ngurtë ju lejon të rrisni sipërfaqen e kontaktit të reagentëve dhe kështu të përshpejtoni procesin. Zona e kontaktit të substancave të tretshme rritet lehtësisht nga shpërbërja e substancës.

Temperatura e reagimit

Me rritjen e temperaturës, energjia e grimcave që përplasen do të rritet, është e qartë se me një rritje të temperaturës, vetë procesi kimik do të përshpejtohet. Një shembull i qartë se si rritja e temperaturës ndikon në procesin e ndërveprimit të substancave mund të konsiderohen të dhënat e dhëna në tabelë.

Tabela 1. Efekti i ndryshimit të temperaturës në shpejtësinë e formimit të ujit (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)

Për një përshkrim sasior se si temperatura mund të ndikojë në shkallën e ndërveprimit të substancave, përdoret rregulli van't Hoff. Rregulli i Van't Hoff është që kur temperatura rritet me 10 gradë, ka një nxitim 2-4 herë.

Formula matematikore që përshkruan rregullin van't Hoff është si më poshtë:

Ku γ është koeficienti i temperaturës së shpejtësisë së reaksionit kimik (γ = 2−4).

Por ekuacioni Arrhenius përshkruan varësinë nga temperatura e konstantës së shpejtësisë shumë më saktë:

Ku R është konstanta universale e gazit, A është një faktor i përcaktuar nga lloji i reaksionit, E, A është energjia e aktivizimit.

Energjia e aktivizimit është energjia që një molekulë duhet të marrë në mënyrë që të ndodhë një transformim kimik. Kjo do të thotë, është një lloj pengese energjie që do të duhet të kapërcehet nga molekulat që përplasen në vëllimin e reaksionit në mënyrë që të rishpërndahen lidhjet.

Energjia e aktivizimit nuk varet nga faktorë të jashtëm, por varet nga natyra e substancës. Vlera e energjisë së aktivizimit deri në 40 - 50 kJ / mol lejon që substancat të reagojnë me njëra-tjetrën në mënyrë mjaft aktive. Nëse energjia e aktivizimit kalon 120 kJ/mol, atëherë substancat (në temperatura të zakonshme) do të reagojnë shumë ngadalë. Ndryshimi i temperaturës çon në një ndryshim në numrin e molekulave aktive, domethënë molekulave që kanë arritur një energji më të madhe se energjia e aktivizimit, dhe për këtë arsye janë të afta për transformime kimike.

Veprim katalizator

Një katalizator është një substancë që mund të përshpejtojë një proces, por nuk është pjesë e produkteve të tij. Kataliza (përshpejtimi i rrjedhës së një transformimi kimik) ndahet në · homogjene, · heterogjene. Nëse reaktantët dhe katalizatori janë në të njëjtën gjendje grumbullimi, atëherë kataliza quhet homogjene, nëse në gjendje të ndryshme, atëherë heterogjene. Mekanizmat e veprimit të katalizatorëve janë të shumëllojshëm dhe mjaft kompleks. Përveç kësaj, duhet të theksohet se katalizatorët karakterizohen nga selektiviteti i veprimit. Kjo do të thotë, i njëjti katalizator, duke përshpejtuar një reagim, nuk mund të ndryshojë në asnjë mënyrë shpejtësinë e një tjetri.

Presioni

Nëse substancat e gazta përfshihen në transformim, atëherë shpejtësia e procesit do të ndikohet nga një ndryshim në presionin në sistem . Kjo ndodh sepse se për reaktantët e gaztë, një ndryshim në presion çon në një ndryshim të përqendrimit.

Përcaktimi eksperimental i shpejtësisë së një reaksioni kimik

Është e mundur të përcaktohet në mënyrë eksperimentale shpejtësia e një transformimi kimik duke marrë të dhëna se si ndryshon përqendrimi i substancave ose produkteve që reagojnë për njësi të kohës. Metodat për marrjen e të dhënave të tilla ndahen në

• kimike,
• fizike dhe kimike.

Metodat kimike janë mjaft të thjeshta, të përballueshme dhe të sakta. Me ndihmën e tyre, shpejtësia përcaktohet duke matur drejtpërdrejt përqendrimin ose sasinë e një substance të reaktantëve ose produkteve. Në rastin e një reaksioni të ngadaltë, merren mostra për të monitoruar mënyrën se si konsumohet reagenti. Pas kësaj, përcaktohet përmbajtja e reagentit në mostër. Me marrjen e mostrave në intervale të rregullta, është e mundur të merren të dhëna për ndryshimin e sasisë së një substance gjatë ndërveprimit. Llojet më të përdorura të analizave janë titrimetria dhe gravimetria.

Nëse reagimi vazhdon shpejt, atëherë për të marrë një mostër, ai duhet të ndalet. Kjo mund të bëhet me ftohje heqja e papritur e katalizatorit, është gjithashtu e mundur të hollohet ose të transferohet një nga reagentët në një gjendje jo reaktive.

Metodat e analizës fiziko-kimike në kinetikën moderne eksperimentale përdoren më shpesh sesa ato kimike. Me ndihmën e tyre, ju mund të vëzhgoni ndryshimin e përqendrimeve të substancave në kohë reale. Nuk ka nevojë të ndalet reaksioni dhe të merren mostra.

Metodat fiziko-kimike bazohen në matjen e një vetie fizike që varet nga përmbajtja sasiore e një përbërje të caktuar në sistem dhe ndryshon me kalimin e kohës. Për shembull, nëse gazrat janë të përfshirë në reaksion, atëherë presioni mund të jetë një veti e tillë. Gjithashtu maten përçueshmëria elektrike, indeksi i thyerjes dhe spektri i përthithjes së substancave.

§ 12. KINETIKA E REAKSIONEVE ENZIMATIVE

Kinetika e reaksioneve enzimatike është shkenca e shkallës së reaksioneve enzimatike, varësia e tyre nga faktorë të ndryshëm. Shpejtësia e një reaksioni enzimatik përcaktohet nga sasia kimike e substratit të reaguar ose produkti i reaksionit që rezulton për njësi kohë për njësi vëllimi në kushte të caktuara:

ku v është shpejtësia e reaksionit enzimatik, është ndryshimi në përqendrimin e substratit ose produktit të reaksionit dhe t është koha.

Shpejtësia e një reaksioni enzimatik varet nga natyra e enzimës, e cila përcakton aktivitetin e saj. Sa më i lartë të jetë aktiviteti i enzimës, aq më i lartë është shpejtësia e reaksionit. Aktiviteti i enzimës përcaktohet nga shpejtësia e reaksionit të katalizuar nga enzima. Një masë e aktivitetit të enzimës është një njësi standarde e aktivitetit të enzimës. Një njësi standarde e aktivitetit të enzimës është sasia e enzimës që katalizon shndërrimin e 1 μmol të substratit në 1 minutë.

Gjatë reaksionit enzimatik, enzima (E) ndërvepron me substratin (S), duke rezultuar në formimin e një kompleksi enzimë-substrat, i cili më pas dekompozohet me lëshimin e enzimës dhe produktit (P) të reaksionit:

Shpejtësia e një reaksioni enzimatik varet nga shumë faktorë: përqendrimi i substratit dhe enzimës, temperatura, pH e mediumit, prania e substancave të ndryshme rregullatore që mund të rrisin ose ulin aktivitetin e enzimave.

Interesante të dini! Enzimat përdoren në mjekësi për të diagnostikuar sëmundje të ndryshme. Në infarktin e miokardit për shkak të dëmtimit dhe prishjes së muskulit të zemrës në gjak, përmbajtja e enzimave aspartate transaminaz dhe alanine aminotransferaza rritet ndjeshëm. Identifikimi i aktivitetit të tyre mundëson diagnostikimin e kësaj sëmundjeje.

Efekti i përqendrimit të substratit dhe enzimës në shpejtësinë e reaksionit enzimatik

Merrni parasysh efektin e përqendrimit të substratit në shpejtësinë e reaksionit enzimatik (Fig. 30.). Në përqendrime të ulëta të substratit, shpejtësia është drejtpërdrejt proporcionale me përqendrimin e tij; më pas, me rritjen e përqendrimit, shpejtësia e reagimit rritet më ngadalë, dhe në përqendrime shumë të larta të substratit, shpejtësia është praktikisht e pavarur nga përqendrimi i tij dhe arrin vlerën e saj maksimale (Vmax). . Në përqendrime të tilla të substratit, të gjitha molekulat e enzimës janë pjesë e kompleksit enzimë-substrat dhe arrihet ngopja e plotë e qendrave aktive të enzimës, kjo është arsyeja pse shpejtësia e reagimit në këtë rast është praktikisht e pavarur nga përqendrimi i substratit.

Oriz. 30. Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga përqendrimi i substratit

Grafiku i varësisë së aktivitetit të enzimës nga përqendrimi i substratit përshkruhet nga ekuacioni Michaelis-Menten, i cili mori emrin e tij për nder të shkencëtarëve të shquar L.Michaelis dhe M.Menten, të cilët dhanë një kontribut të madh në studim. të kinetikës së reaksioneve enzimatike,

ku v është shpejtësia e reaksionit enzimatik; [S] është përqendrimi i substratit; K M është konstanta Michaelis.

Le të shqyrtojmë kuptimin fizik të konstantës Michaelis. Me kusht që v = ½ V max , marrim K M = [S]. Kështu, konstanta Michaelis është e barabartë me përqendrimin e substratit në të cilin shpejtësia e reagimit është gjysma e maksimumit.

Shpejtësia e reaksionit enzimatik varet edhe nga përqendrimi i enzimës (Fig. 31). Kjo marrëdhënie është lineare.

Oriz. 31. Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga përqendrimi i enzimës

Efekti i temperaturës në shpejtësinë e reaksionit enzimatik

Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga temperatura është paraqitur në fig. 32.

Oriz. 32. Varësia e shpejtësisë së reaksionit enzimatik nga temperatura.

Në temperatura të ulëta (deri në afërsisht 40 - 50 ° C), një rritje e temperaturës për çdo 10 ° C, në përputhje me rregullin van't Hoff, shoqërohet me një rritje të shpejtësisë së një reaksioni kimik me 2 - 4. herë. Në temperatura të larta mbi 55 - 60 ° C, aktiviteti i enzimës zvogëlohet ndjeshëm për shkak të denatyrimit të saj termik, dhe, si rezultat, vërehet një rënie e mprehtë në shkallën e reaksionit enzimatik. Aktiviteti maksimal i enzimave zakonisht vërehet në intervalin 40 - 60 o C. Temperatura në të cilën aktiviteti i enzimës është maksimal quhet temperatura optimale. Temperatura optimale e enzimave të mikroorganizmave termofile është në rajonin e temperaturave më të larta.

Efekti i pH në shpejtësinë e një reaksioni enzimatik

Grafiku i varësisë së aktivitetit enzimatik nga pH është paraqitur në fig. 33.

Oriz. 33. Ndikimi i pH në shpejtësinë e një reaksioni enzimatik

Grafiku i varësisë nga pH është në formë zile. Vlera e pH në të cilën aktiviteti i enzimës është maksimal quhet pH optimale enzimë. Vlerat optimale të pH për enzima të ndryshme ndryshojnë shumë.

Natyra e varësisë së reaksionit enzimatik nga pH përcaktohet nga fakti se ky tregues ndikon:

a) jonizimi i mbetjeve të aminoacideve të përfshira në katalizë,

b) jonizimi i substratit,

c) konformimin e enzimës dhe vendndodhjes së saj aktive.

Frenimi i enzimës

Shpejtësia e një reaksioni enzimatik mund të reduktohet nga veprimi i një numri kimikatesh të quajtura frenuesit. Disa frenues janë helmues për njerëzit, si cianidet, ndërsa të tjerët përdoren si drogë.

Frenuesit mund të ndahen në dy lloje kryesore: të pakthyeshme Dhe e kthyeshme. Frenuesit e pakthyeshëm (I) lidhen me enzimën për të formuar një kompleks, shpërbërja e të cilit është e pamundur me rivendosjen e aktivitetit të enzimës:

Një shembull i një frenuesi të pakthyeshëm është diizopropilfluorofosfati (DFF). DPP pengon enzimën acetilkolinesterazë, e cila luan një rol të rëndësishëm në transmetimin e impulseve nervore. Ky frenues ndërvepron me serinën e zonës aktive të enzimës, duke bllokuar kështu aktivitetin e kësaj të fundit. Si rezultat, aftësia e proceseve të qelizave nervore të neuroneve për të kryer një impuls nervor është e dëmtuar. DFF është një nga agjentët e parë nervorë. Bazuar në të, janë krijuar një numër relativisht jo toksik për njerëzit dhe kafshët. insekticide - substanca helmuese për insektet.

Frenuesit e kthyeshëm, ndryshe nga ata të pakthyeshëm, mund të ndahen lehtësisht nga enzima në kushte të caktuara. Veprimtaria e kësaj të fundit rikthehet:

Frenuesit e kthyeshëm përfshijnë konkurrues Dhe jokonkurruese frenuesit.

Një frenues konkurrues, duke qenë një analog strukturor i substratit, ndërvepron me zonën aktive të enzimës dhe kështu bllokon hyrjen e substratit në enzimë. Në këtë rast, inhibitori nuk i nënshtrohet transformimeve kimike dhe lidhet me enzimën në mënyrë të kthyeshme. Pas shpërbërjes së kompleksit EI, enzima mund të lidhet ose me substratin dhe ta transformojë atë, ose me inhibitorin (Fig. 34.). Meqenëse si substrati ashtu edhe frenuesi konkurrojnë për një vend në zonën aktive, ky frenim quhet konkurrues.

Oriz. 34. Mekanizmi i veprimit të një inhibitori konkurrues.

Frenuesit konkurrues përdoren në mjekësi. Përgatitjet sulfanilamide më parë ishin përdorur gjerësisht për të luftuar sëmundjet infektive. Strukturisht janë afër acid para-aminobenzoik(PABA), një faktor thelbësor i rritjes për shumë baktere patogjene. PABA është një pararendës i acidit folik, i cili shërben si kofaktor për një sërë enzimash. Preparatet sulfanilamide veprojnë si një frenues konkurrues i enzimave për sintezën e acidit folik nga PABA dhe në këtë mënyrë pengojnë rritjen dhe riprodhimin e baktereve patogjene.

Frenuesit jo konkurrues nuk janë strukturorë të ngjashëm me substratin, dhe gjatë formimit të EI ata ndërveprojnë jo me vendin aktiv, por me një vend tjetër të enzimës. Ndërveprimi i një frenuesi me një enzimë çon në një ndryshim në strukturën e kësaj të fundit. Formimi i kompleksit EI është i kthyeshëm, prandaj, pas zbërthimit të tij, enzima është përsëri në gjendje të sulmojë substratin (Fig. 35).

Oriz. 35. Mekanizmi i veprimit të një inhibitori jo konkurrues

CN - cianidi mund të veprojë si një frenues jo konkurrues. Ai lidhet me jonet metalike që bëjnë pjesë në grupet protetike dhe pengon aktivitetin e këtyre enzimave. Helmimi me cianid është jashtëzakonisht i rrezikshëm. Mund të jenë fatale.

Enzimat alosterike

Termi "allosterik" vjen nga fjalët greke allo - një tjetër, stereo - zonë. Kështu, enzimat alosterike, së bashku me vendin aktiv, kanë një qendër tjetër të quajtur qendër alosterike(Fig. 36). Substancat e afta të ndryshojnë aktivitetin e enzimave lidhen me qendrën alosterike, këto substanca quhen efektorët alosterikë. Efektorët janë pozitivë - aktivizues të enzimës, dhe negativë - frenues, d.m.th. reduktimin e aktivitetit të enzimës. Disa enzima alosterike mund të ndikohen nga dy ose më shumë efektorë.

Oriz. 36. Struktura e një enzime alosterike.

Rregullimi i sistemeve multienzimatike

Disa enzima veprojnë së bashku, duke u bashkuar në sisteme me shumë enzima, në të cilat secila enzimë katalizon një fazë të caktuar të rrugës metabolike:

Në një sistem multienzimë, ekziston një enzimë që përcakton shpejtësinë e të gjithë sekuencës së reagimit. Kjo enzimë, si rregull, është alosterike dhe ndodhet në fillim të rrugës matabolike. Ai është në gjendje, duke marrë sinjale të ndryshme, si të rrisë ashtu edhe të ulë shpejtësinë e reaksionit të katalizuar, duke rregulluar kështu shpejtësinë e të gjithë procesit.

Shpejtësia e një reaksioni kimik varet nga shumë faktorë, duke përfshirë natyrën e reaktantëve, përqendrimin e reaktantëve, temperaturën dhe praninë e katalizatorëve. Le të shqyrtojmë këta faktorë.

1). Natyra e reaktantëve. Nëse ka një ndërveprim midis substancave me një lidhje jonike, atëherë reaksioni vazhdon më shpejt sesa midis substancave me një lidhje kovalente.

2.) Përqendrimi i reaktantit. Në mënyrë që të ndodhë një reaksion kimik, molekulat e reaktantëve duhet të përplasen. Kjo do të thotë, molekulat duhet të afrohen aq afër njëra-tjetrës sa që atomet e njërës grimcë të përjetojnë veprimin e fushave elektrike të tjetrës. Vetëm në këtë rast do të jenë të mundshme kalimet e elektroneve dhe rirregullimet përkatëse të atomeve, si rezultat i të cilave formohen molekula të substancave të reja. Kështu, shpejtësia e reaksioneve kimike është proporcionale me numrin e përplasjeve që ndodhin midis molekulave, dhe numri i përplasjeve, nga ana tjetër, është proporcional me përqendrimin e reaktantëve. Në bazë të materialit eksperimental, shkencëtarët norvegjezë Guldberg dhe Waage dhe, pavarësisht prej tyre, shkencëtari rus Beketov në 1867 formuluan ligjin bazë të kinetikës kimike - ligji i veprimit masiv(ZDM): në një temperaturë konstante, shpejtësia e një reaksioni kimik është drejtpërdrejt proporcionale me produktin e përqendrimeve të reaktantëve me fuqinë e koeficientëve të tyre stoikiometrikë. Për rastin e përgjithshëm:

ligji i veprimit masiv ka formën:

Ligji i veprimit masiv për një reagim të caktuar quhet ekuacioni kryesor kinetik i reaksionit. Në ekuacionin kinetik bazë, k është konstanta e shpejtësisë së reagimit, e cila varet nga natyra e reaktantëve dhe temperatura.

Shumica e reaksioneve kimike janë të kthyeshme. Gjatë reaksioneve të tilla, produktet e tyre, ndërsa grumbullohen, reagojnë me njëri-tjetrin për të formuar substancat fillestare:

Shpejtësia e reagimit përpara:

Shkalla e komenteve:

Në momentin e ekuilibrit:

Prej këtu, ligji i masave që veprojnë në një gjendje ekuilibri do të marrë formën:

ku K është konstanta e ekuilibrit të reaksionit.

3) Efekti i temperaturës në shpejtësinë e reaksionit. Shpejtësia e reaksioneve kimike, si rregull, rritet kur temperatura tejkalohet. Le ta shqyrtojmë këtë duke përdorur shembullin e bashkëveprimit të hidrogjenit me oksigjenin.

2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O

Në 20 0 C, shpejtësia e reaksionit është pothuajse zero dhe do të duheshin 54 miliardë vjet që ndërveprimi të kalojë me 15%. Në 500 0 C, duhen 50 minuta për të formuar ujë, dhe në 700 0 C, reagimi vazhdon menjëherë.

Shprehet varësia e shpejtësisë së reaksionit nga temperatura rregulli i van't Hoff: me një rritje të temperaturës me 10 rreth shpejtësisë së reagimit rritet me 2 - 4 herë. Rregulli i Van't Hoff është shkruar:

4) Ndikimi i katalizatorëve. Shpejtësia e reaksioneve kimike mund të kontrollohet nga katalizatorë- substanca që ndryshojnë shpejtësinë e reaksionit dhe mbeten të pandryshuara pas reaksionit. Ndryshimi në shpejtësinë e një reaksioni në prani të një katalizatori quhet katalizë. Të dallojë pozitive(shpejtësia e reagimit rritet) dhe negativ(shkalla e reaksionit zvogëlohet) kataliza. Ndonjëherë katalizatori formohet gjatë reaksionit, procese të tilla quhen autokatalitike. Të dallojë katalizën homogjene dhe heterogjene.

Në homogjene Në katalizë, katalizatori dhe reaktantët janë në të njëjtën fazë. Për shembull:

Në heterogjene Në katalizë, katalizatori dhe reaktantët janë në faza të ndryshme. Për shembull:

Kataliza heterogjene shoqërohet me procese enzimatike. Të gjitha proceset kimike që ndodhin në organizmat e gjallë katalizohen nga enzimat, të cilat janë proteina me funksione të caktuara të specializuara. Në tretësirat në të cilat ndodhin proceset enzimatike, nuk ka një mjedis tipik heterogjen, për shkak të mungesës së një ndërfaqeje fazore të përcaktuar qartë. Procese të tilla quhen kataliza mikroheterogjene.

Pyetja 1. Cilat substanca quhen katalizatorë?

Substancat që ndryshojnë shpejtësinë e një reaksioni kimik dhe mbeten të pandryshuara në fund të tij quhen katalizatorë.

Pyetja 2. Çfarë roli luajnë enzimat në qelizë?

Enzimat janë katalizatorë biologjikë që përshpejtojnë reaksionet kimike në një qelizë të gjallë. Molekulat e disa enzimave përbëhen vetëm nga proteina, të tjerat përfshijnë komponime proteinike dhe joproteinike (jonet organike - koenzimë ose inorganike - të metaleve të ndryshme). Enzimat janë rreptësisht specifike: çdo enzimë katalizon një lloj të caktuar reaksionesh në të cilat marrin pjesë disa lloje të molekulave të substratit.

Pyetja 3. Nga cilët faktorë mund të varet shpejtësia e reaksioneve enzimatike?

Shpejtësia e reaksioneve enzimatike varet kryesisht nga përqendrimi i enzimës, natyra e substancës, temperatura, presioni dhe reaksioni i mediumit (acid ose alkalik).

Për shumë enzima, në kushte të caktuara, për shembull, në prani të molekulave të substancave të caktuara, konfigurimi i qendrës aktive ndryshon, gjë që u lejon atyre të ofrojnë aktivitetin më të madh enzimatik.

Pyetja 4. Pse shumica e enzimave humbin vetitë e tyre katalitike në temperatura të larta?

Temperatura e lartë e mjedisit, si rregull, shkakton denatyrim të proteinave, d.m.th., shkelje të strukturës së saj natyrore. Prandaj, në temperatura të larta, shumica e enzimave humbasin vetitë e tyre katalitike.

Pyetja 5. Pse mungesa e vitaminave mund të shkaktojë shqetësime në proceset jetësore të trupit?

Shumë vitamina janë pjesë e enzimave. Prandaj, mungesa e vitaminave në trup çon në një dobësim të aktivitetit të enzimave në qeliza, dhe për këtë arsye, mund të shkaktojë shqetësime në proceset jetësore.

1.8. Katalizatorë biologjikë

Kjo faqe kërkoi për:

• çfarë roli luajnë enzimat në qelizë
• cilat substanca quhen katalizatorë
• pse shumica e enzimave në temperaturë të lartë
• Cilët faktorë ndikojnë në shpejtësinë e reaksioneve enzimatike?
• Pse shumica e enzimave humbasin vetitë e tyre në temperatura të larta?

Temat e kodifikuesit USE:Reagimi i shpejtësisë. Varësia e saj nga faktorë të ndryshëm.

Shpejtësia e një reaksioni kimik tregon se sa shpejt ndodh një reaksion. Ndërveprimi ndodh kur grimcat përplasen në hapësirë. Në këtë rast, reaksioni nuk ndodh me çdo përplasje, por vetëm kur grimcat kanë energjinë e duhur.

Reagimi i shpejtësisë është numri i përplasjeve elementare të grimcave ndërvepruese, që përfundojnë në një transformim kimik, për njësi të kohës.

Përcaktimi i shpejtësisë së një reaksioni kimik shoqërohet me kushtet për zbatimin e tij. Nëse reagimi homogjene– d.m.th. produktet dhe reaktantët janë në të njëjtën fazë - atëherë shpejtësia e një reaksioni kimik përcaktohet si ndryshimi i substancës për njësi të kohës:

υ = ∆C / ∆t.

Nëse reaktantët ose produktet janë në faza të ndryshme, dhe përplasja e grimcave ndodh vetëm në ndërfaqe, atëherë reaksioni quhet heterogjene, dhe shpejtësia e saj përcaktohet nga ndryshimi në sasinë e substancës për njësi të kohës për njësi të sipërfaqes së reaksionit:

υ = Δν / (S Δt).

Si të bëjmë grimcat të përplasen më shpesh, d.m.th. Si rrisin shpejtësinë e një reaksioni kimik?

1. Mënyra më e lehtë është rritja temperatura . Siç duhet ta keni ditur nga kursi juaj i fizikës, temperatura është një masë e energjisë mesatare kinetike të lëvizjes së grimcave të materies. Nëse e ngremë temperaturën, atëherë grimcat e çdo substance fillojnë të lëvizin më shpejt, dhe për këtë arsye përplasen më shpesh.

Megjithatë, me rritjen e temperaturës, shkalla e reaksioneve kimike rritet kryesisht për shkak të faktit se numri i përplasjeve efektive rritet. Ndërsa temperatura rritet, numri i grimcave aktive që mund të kapërcejnë pengesën energjetike të reaksionit rritet ndjeshëm. Nëse ulim temperaturën, grimcat fillojnë të lëvizin më ngadalë, numri i grimcave aktive zvogëlohet dhe numri i përplasjeve efektive në sekondë zvogëlohet. Kështu, Kur temperatura rritet, shpejtësia e një reaksioni kimik rritet, dhe kur temperatura bie, zvogëlohet..

Shënim! Ky rregull funksionon njësoj për të gjitha reaksionet kimike (përfshirë ato ekzotermike dhe endotermike). Shpejtësia e reagimit nuk varet nga efekti termik. Shpejtësia e reaksioneve ekzotermike rritet me rritjen e temperaturës dhe zvogëlohet me uljen e temperaturës. Shpejtësia e reaksioneve endotermike gjithashtu rritet me rritjen e temperaturës dhe zvogëlohet me uljen e temperaturës.

Për më tepër, në shekullin e 19-të, fizikani holandez van't Hoff zbuloi eksperimentalisht se shumica e reaksioneve rriten afërsisht me të njëjtën shpejtësi (rreth 2-4 herë) me një rritje të temperaturës me 10 ° C. Tingëllon rregulli i Van't Hoff si kjo: një rritje e temperaturës me 10 ° C çon në një rritje të shpejtësisë së një reaksioni kimik me 2-4 herë (kjo vlerë quhet koeficienti i temperaturës së shpejtësisë së reaksionit kimik γ). Për secilin reaksion përcaktohet vlera e saktë e koeficientit të temperaturës.

këtu v është shpejtësia e reaksionit kimik,

C A Dhe C B — përqendrimet e substancave A dhe B, përkatësisht, mol/l

k është koeficienti i proporcionalitetit, konstanta e shpejtësisë së reaksionit.

Për shembull, për reaksionin e formimit të amoniakut:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Ligji i veprimit masiv duket si ky:

- Këto janë kimikate të përfshira në një reaksion kimik, duke ndryshuar shpejtësinë dhe drejtimin e tij, por jo e shpenzueshme gjatë reaksionit (në fund të reaksionit nuk ndryshojnë as në sasi dhe as në përbërje). Një mekanizëm i përafërt për funksionimin e një katalizatori për një reaksion të tipit A + B mund të përshkruhet si më poshtë:

A+K=AK

AK + B = AB + K

Procesi i ndryshimit të shpejtësisë së reaksionit kur ndërvepron me një katalizator quhet kataliza. Katalizatorët përdoren gjerësisht në industri kur është e nevojshme të rritet shpejtësia e një reaksioni ose të drejtohet në një rrugë të caktuar.

Sipas gjendjes fazore të katalizatorit, dallohen kataliza homogjene dhe heterogjene.

kataliza homogjene - kjo ndodh kur reaktantët dhe katalizatori janë në të njëjtën fazë (gaz, tretësirë). Katalizatorët tipikë homogjenë janë acidet dhe bazat. aminet organike etj.

kataliza heterogjene - kjo është kur reaktantët dhe katalizatori janë në faza të ndryshme. Si rregull, katalizatorët heterogjenë janë të ngurtë. Sepse ndërveprimi në katalizatorë të tillë ndodh vetëm në sipërfaqen e substancës, një kërkesë e rëndësishme për katalizatorët është një sipërfaqe e madhe. Katalizatorët heterogjenë karakterizohen nga porozitet i lartë, i cili rrit sipërfaqen e katalizatorit. Kështu, sipërfaqja totale e disa katalizatorëve ndonjëherë arrin 500 metra katrorë për 1 g katalizator. Sipërfaqja e madhe dhe poroziteti sigurojnë ndërveprim efikas me reagentët. Katalizatorët heterogjenë përfshijnë metale, zeolite - minerale kristalore të grupit aluminosilikat (përbërjet e silikonit dhe aluminit) dhe të tjerë.

Shembull kataliza heterogjene - sinteza e amoniakut:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Si katalizator përdoret hekuri poroz me papastërti Al 2 O 3 dhe K 2 O.

Vetë katalizatori nuk konsumohet gjatë reaksionit kimik, por substanca të tjera grumbullohen në sipërfaqen e katalizatorit, të cilat lidhin qendrat aktive të katalizatorit dhe bllokojnë funksionimin e tij ( helmet katalitike). Ato duhet të hiqen rregullisht duke rigjeneruar katalizatorin.

Katalizatorët janë shumë efektivë në reaksionet biokimike. enzimat. Katalizatorët enzimatikë veprojnë në mënyrë shumë efikase dhe selektive, me një selektivitet prej 100%. Fatkeqësisht, enzimat janë shumë të ndjeshme ndaj rritjes së temperaturës, aciditetit mesatar dhe faktorëve të tjerë, prandaj, ekzistojnë një sërë kufizimesh për zbatimin në shkallë industriale të proceseve me katalizë enzimatike.

Katalizatorët nuk duhet të ngatërrohen me nismëtarët procesi dhe frenuesit. Për shembull, për të nisur një reaksion radikal të klorimit të metanit, është i nevojshëm rrezatimi ultravjollcë. Nuk është një katalizator. Disa reaksione radikale fillojnë nga radikalet e peroksidit. Ata gjithashtu nuk janë katalizatorë.

Frenuesit janë substanca që ngadalësojnë një reaksion kimik. Frenuesit mund të konsumohen dhe të marrin pjesë në një reaksion kimik. Në këtë rast, frenuesit nuk janë katalizatorë, anasjelltas. Kataliza e kundërt është e pamundur në parim - reagimi në çdo rast do të përpiqet të ndjekë rrugën më të shpejtë.

5. Zona e kontaktit të reaktantëve. Për reaksionet heterogjene, një mënyrë për të rritur numrin e përplasjeve efektive është rritja sipërfaqja e reagimit . Sa më e madhe të jetë sipërfaqja e kontaktit të fazave të reagimit, aq më e madhe është shpejtësia e reaksionit kimik heterogjen. Zinku pluhur tretet shumë më shpejt në acid sesa zinku i grimcuar me të njëjtën peshë.

Në industri, për të rritur sipërfaqen e sipërfaqes kontaktuese të reaktantëve, ata përdorin Metoda e shtratit të lëngshëm. Për shembull, në prodhimin e acidit sulfurik me metodën e shtresës së vlimit, piriti piqet.

6. Natyra e reaktantëve . Shpejtësia e reaksioneve kimike, duke qenë të tjera të barabarta, ndikohet edhe nga vetitë kimike, d.m.th. natyra e reaktantëve. Substancat më pak aktive do të kenë një pengesë më të lartë aktivizimi dhe do të reagojnë më ngadalë se sa më shumë substanca aktive. Substancat më aktive kanë një energji më të ulët aktivizimi dhe janë shumë më të lehta dhe më të mundshme për të hyrë në reaksione kimike.

Me energji të ulëta aktivizimi (më pak se 40 kJ/mol), reagimi vazhdon shumë shpejt dhe lehtë. Një pjesë e konsiderueshme e përplasjeve midis grimcave përfundon në një transformim kimik. Për shembull, reaksionet e shkëmbimit të joneve ndodhin shumë shpejt në kushte normale.

Në energji të larta aktivizimi (më shumë se 120 kJ/mol), vetëm një numër i vogël përplasjesh përfundojnë në një transformim kimik. Shpejtësia e reagimeve të tilla është e papërfillshme. Për shembull, azoti praktikisht nuk ndërvepron me oksigjenin në kushte normale.

Në energjitë mesatare të aktivizimit (nga 40 në 120 kJ/mol), shpejtësia e reagimit do të jetë mesatare. Reaksione të tilla zhvillohen edhe në kushte normale, por jo shumë shpejt, në mënyrë që të mund të vëzhgohen me sy të lirë. Këto reaksione përfshijnë ndërveprimin e natriumit me ujin, ndërveprimin e hekurit me acidin klorhidrik etj.

Substancat që janë të qëndrueshme në kushte normale priren të kenë energji të larta aktivizimi.