Viteza de reacție, dependența sa de diverși factori. Viteza reacțiilor chimice Determinarea experimentală a vitezei unei reacții chimice

Mecanismele transformărilor chimice și ratele acestora sunt studiate prin cinetică chimică. Procesele chimice se desfășoară în timp cu viteze diferite. Unele se întâmplă rapid, aproape instantaneu, în timp ce altele durează foarte mult să apară.

In contact cu

Reacția rapidă- viteza cu care se consumă reactivii (concentrația lor scade) sau se formează produse de reacție pe unitate de volum.

Factori care pot afecta viteza unei reacții chimice

Următorii factori pot afecta cât de repede are loc o interacțiune chimică:

• concentrația de substanțe;
• natura reactivilor;
• temperatura;
• prezența unui catalizator;
• presiune (pentru reacții în mediu gazos).

Astfel, prin modificarea anumitor condiții pentru desfășurarea unui proces chimic, este posibil să se influențeze cât de repede va decurge procesul.

În procesul de interacțiune chimică, particulele substanțelor care reacţionează se ciocnesc unele cu altele. Numărul de astfel de coincidențe este proporțional cu numărul de particule de substanțe din volumul amestecului de reacție și, prin urmare, proporțional cu concentrațiile molare ale reactivilor.

Legea maselor care actioneaza descrie dependența vitezei de reacție de concentrațiile molare ale substanțelor care reacţionează.

Pentru o reacție elementară (A + B → ...), această lege se exprimă prin formula:

υ \u003d k ∙С A ∙С B,

unde k este constanta vitezei; C A și C B sunt concentrațiile molare ale reactanților, A și B.

Dacă una dintre substanțele care reacționează este în stare solidă, atunci interacțiunea are loc la interfața de fază și, prin urmare, concentrația substanței solide nu este inclusă în ecuația legii cinetice a maselor care acționează. Pentru a înțelege semnificația fizică a constantei de viteză, este necesar să luăm C, A și C B egal cu 1. Apoi devine clar că constanta de viteză este egală cu viteza de reacție la concentrații de reactiv egale cu unitatea.

Natura reactivilor

Deoarece legăturile chimice ale substanţelor care reacţionează sunt distruse în procesul de interacţiune şi se formează noi legături ale produselor de reacţie, natura legăturilor care participă la reacţia compuşilor şi structura moleculelor substanţelor care reacţionează vor juca un rol important. rol important.

Suprafața de contact a reactivilor

O astfel de caracteristică precum suprafața de contact a reactivilor solizi, uneori destul de semnificativ, afectează cursul reacției. Măcinarea unui solid vă permite să creșteți suprafața de contact a reactivilor și, prin urmare, să accelerați procesul. Zona de contact a substanțelor dizolvate este ușor crescută prin dizolvarea substanței.

Temperatura de reacție

Pe măsură ce temperatura crește, energia particulelor care se ciocnesc va crește, este evident că, odată cu creșterea temperaturii, procesul chimic în sine se va accelera. Un exemplu clar al modului în care o creștere a temperaturii afectează procesul de interacțiune a substanțelor poate fi considerat datele prezentate în tabel.

Tabelul 1. Efectul schimbării temperaturii asupra ratei de formare a apei (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)

Pentru o descriere cantitativă a modului în care temperatura poate afecta rata de interacțiune a substanțelor, se folosește regula van't Hoff. Regula lui Van't Hoff este că atunci când temperatura crește cu 10 grade, are loc o accelerație de 2-4 ori.

Formula matematică care descrie regula van't Hoff este următoarea:

Unde γ este coeficientul de temperatură al vitezei de reacție chimică (γ = 2−4).

Dar ecuația lui Arrhenius descrie mult mai precis dependența de temperatură a constantei vitezei:

Unde R este constanta universală a gazului, A este un factor determinat de tipul de reacție, E, A este energia de activare.

Energia de activare este energia pe care o moleculă trebuie să o dobândească pentru a avea loc o transformare chimică. Adică, este un fel de barieră energetică care va trebui depășită de molecule care se ciocnesc în volumul de reacție pentru a redistribui legăturile.

Energia de activare nu depinde de factori externi, ci depinde de natura substanței. Valoarea energiei de activare de până la 40 - 50 kJ / mol permite substanțelor să reacționeze între ele destul de activ. Dacă energia de activare depăşeşte 120 kJ/mol, atunci substanțele (la temperaturi obișnuite) vor reacționa foarte lent. O modificare a temperaturii duce la o modificare a numărului de molecule active, adică molecule care au atins o energie mai mare decât energia de activare și, prin urmare, capabile de transformări chimice.

Acțiune catalizatoare

Un catalizator este o substanță care poate accelera un proces, dar nu face parte din produsele sale. Cataliza (accelerarea cursului unei transformări chimice) se împarte în · omogenă, · eterogenă. Dacă reactanții și catalizatorul sunt în aceeași stare de agregare, atunci cataliza se numește omogenă, dacă se află în stări diferite, atunci eterogenă. Mecanismele de acțiune ale catalizatorilor sunt diverse și destul de complexe. În plus, trebuie remarcat faptul că catalizatorii sunt caracterizați prin selectivitatea acțiunii. Adică, același catalizator, care accelerează o reacție, poate să nu modifice viteza alteia în niciun fel.

Presiune

Dacă substanțele gazoase sunt implicate în transformare, atunci viteza procesului va fi afectată de o schimbare a presiunii în sistem. . Acest lucru se întâmplă pentru că că pentru reactanții gazoși, o modificare a presiunii duce la o modificare a concentrației.

Determinarea experimentală a vitezei unei reacții chimice

Este posibil să se determine viteza unei transformări chimice în mod experimental, obținând date despre modul în care se modifică concentrația substanțelor sau a produselor care reacţionează pe unitatea de timp. Metodele de obținere a unor astfel de date sunt împărțite în

• chimic,
• fizice si chimice.

Metodele chimice sunt destul de simple, accesibile și precise. Cu ajutorul lor, viteza este determinată prin măsurarea directă a concentrației sau cantității unei substanțe de reactanți sau produse. În cazul unei reacții lente, se prelevează probe pentru a monitoriza modul în care este consumat reactivul. După aceea, se determină conținutul de reactiv din probă. Prin prelevarea de probe la intervale regulate, este posibil să se obțină date despre modificarea cantității unei substanțe în timpul interacțiunii. Cele mai utilizate tipuri de analiză sunt titrimetria și gravimetria.

Dacă reacția decurge rapid, atunci pentru a preleva o probă, aceasta trebuie oprită. Acest lucru se poate face prin răcire îndepărtarea bruscă a catalizatorului, este de asemenea posibil să se dilueze sau să se transfere unul dintre reactivi într-o stare nereactivă.

Metodele de analiză fizico-chimică în cinetica experimentală modernă sunt utilizate mai des decât cele chimice. Cu ajutorul lor, puteți observa schimbarea concentrațiilor de substanțe în timp real. Nu este nevoie să opriți reacția și să luați probe.

Metodele fizico-chimice se bazează pe măsurarea unei proprietăți fizice care depinde de conținutul cantitativ al unui anumit compus din sistem și se modifică în timp. De exemplu, dacă gazele sunt implicate în reacție, atunci presiunea poate fi o astfel de proprietate. Conductivitatea electrică, indicele de refracție și spectrele de absorbție ale substanțelor sunt, de asemenea, măsurate.

§ 12. CINETICA REACŢIILOR ENZIMATIVE

Cinetica reacțiilor enzimatice este știința vitezei reacțiilor enzimatice, dependența lor de diverși factori. Viteza unei reacții enzimatice este determinată de cantitatea chimică a substratului reacționat sau a produsului de reacție rezultat pe unitate de timp pe unitate de volum în anumite condiții:

unde v este viteza reacției enzimatice, este modificarea concentrației substratului sau a produsului de reacție și t este timpul.

Viteza unei reacții enzimatice depinde de natura enzimei, care determină activitatea acesteia. Cu cât activitatea enzimei este mai mare, cu atât viteza reacției este mai mare. Activitatea enzimatică este determinată de viteza reacției catalizate de enzimă. O măsură a activității enzimatice este o unitate standard a activității enzimatice. O unitate standard de activitate a enzimei este cantitatea de enzimă care catalizează conversia a 1 µmol de substrat în 1 minut.

În timpul reacției enzimatice, enzima (E) interacționează cu substratul (S), rezultând formarea unui complex enzimă-substrat, care apoi se descompune odată cu eliberarea enzimei și a produsului (P) al reacției:

Viteza unei reacții enzimatice depinde de mulți factori: concentrația substratului și a enzimei, temperatura, pH-ul mediului, prezența diferitelor substanțe reglatoare care pot crește sau scădea activitatea enzimelor.

Interesant de știut! Enzimele sunt folosite în medicină pentru a diagnostica diferite boli. În infarctul miocardic cauzat de deteriorarea și deteriorarea mușchiului inimii din sânge, conținutul de enzime aspartat transaminaze și alanin aminotransferaze crește brusc. Identificarea activității lor permite diagnosticarea acestei boli.

Efectul concentrațiilor de substrat și enzime asupra vitezei de reacție enzimatică

Luați în considerare efectul concentrației substratului asupra vitezei reacției enzimatice (Fig. 30.). La concentrații scăzute de substrat, viteza este direct proporțională cu concentrația sa; apoi, odată cu creșterea concentrației, viteza de reacție crește mai lent, iar la concentrații foarte mari de substrat, viteza este practic independentă de concentrația sa și atinge valoarea sa maximă (Vmax). . La astfel de concentrații de substrat, toate moleculele de enzimă fac parte din complexul enzimă-substrat și se obține saturarea completă a centrilor activi ai enzimei, motiv pentru care viteza de reacție în acest caz este practic independentă de concentrația substratului.

Orez. 30. Dependenţa vitezei reacţiei enzimatice de concentraţia substratului

Graficul dependenței activității enzimatice de concentrația substratului este descris de ecuația Michaelis-Menten, care și-a primit numele în onoarea remarcabililor oameni de știință L.Michaelis și M.Menten, care au adus o mare contribuție la studiu. a cineticii reacțiilor enzimatice,

unde v este viteza reacției enzimatice; [S] este concentrația substratului; K M este constanta lui Michaelis.

Să luăm în considerare semnificația fizică a constantei Michaelis. Cu condiția ca v = ½ V max , obținem K M = [S]. Astfel, constanta Michaelis este egală cu concentrația substratului la care viteza de reacție este jumătate din maxim.

Viteza reacției enzimatice depinde și de concentrația enzimei (Fig. 31). Această relație este liniară.

Orez. 31. Dependenţa vitezei reacţiei enzimatice de concentraţia enzimei

Efectul temperaturii asupra vitezei reacției enzimatice

Dependența vitezei reacției enzimatice de temperatură este prezentată în fig. 32.

Orez. 32. Dependenţa vitezei de reacţie enzimatică de temperatură.

La temperaturi scăzute (până la aproximativ 40 - 50 ° C), o creștere a temperaturii la fiecare 10 ° C, în conformitate cu regula van't Hoff, este însoțită de o creștere a vitezei unei reacții chimice cu 2 - 4 ori. La temperaturi ridicate peste 55 - 60 ° C, activitatea enzimei scade brusc datorită denaturării sale termice și, ca urmare, se observă o scădere bruscă a vitezei reacției enzimatice. Activitatea maximă a enzimelor se observă de obicei în intervalul 40 - 60 o C. Temperatura la care activitatea enzimei este maximă se numește temperatura optimă. Temperatura optimă a enzimelor microorganismelor termofile se află în zona temperaturilor mai ridicate.

Efectul pH-ului asupra vitezei unei reacții enzimatice

Graficul dependenței activității enzimatice de pH este prezentat în fig. 33.

Orez. 33. Influența pH-ului asupra vitezei unei reacții enzimatice

Graficul dependenței de pH este în formă de clopot. Se numește valoarea pH-ului la care activitatea enzimei este maximă pH optim enzimă. Valorile optime ale pH-ului pentru diferite enzime variază foarte mult.

Natura dependenței reacției enzimatice de pH este determinată de faptul că acest indicator afectează:

a) ionizarea reziduurilor de aminoacizi implicate în cataliză,

b) ionizarea substratului,

c) conformaţia enzimei şi situsul activ al acesteia.

Inhibarea enzimatică

Viteza unei reacții enzimatice poate fi redusă prin acțiunea unui număr de substanțe chimice numite inhibitori. Unii inhibitori sunt otrăvitori pentru oameni, cum ar fi cianurile, în timp ce alții sunt utilizați ca medicamente.

Inhibitorii pot fi împărțiți în două tipuri principale: ireversibilȘi reversibil. Inhibitorii ireversibili (I) se leagă de enzimă pentru a forma un complex, a cărui disociere este imposibilă cu restabilirea activității enzimei:

Un exemplu de inhibitor ireversibil este diizopropilfluorofosfatul (DFF). DPP inhibă enzima acetilcolinesteraza, care joacă un rol important în transmiterea impulsului nervos. Acest inhibitor interacționează cu serina situsului activ al enzimei, blocând astfel activitatea acesteia din urmă. Ca urmare, capacitatea proceselor celulelor nervoase ale neuronilor de a conduce un impuls nervos este afectată. DFF este unul dintre primii agenți nervoși. Pe baza acestuia, au fost create o serie de relativ non-toxice pentru oameni și animale. insecticide - substanțe otrăvitoare pentru insecte.

Inhibitorii reversibile, spre deosebire de cei ireversibili, pot fi ușor separați de enzimă în anumite condiții. Activitatea acestuia din urmă este restabilită:

Inhibitorii reversibile includ competitivȘi necompetitiv inhibitori.

Un inhibitor competitiv, fiind un analog structural al substratului, interacționează cu locul activ al enzimei și astfel blochează accesul substratului la enzimă. În acest caz, inhibitorul nu suferă transformări chimice și se leagă de enzimă în mod reversibil. După disocierea complexului EI, enzima se poate lega fie de substrat și de a-l transforma, fie de inhibitor (Fig. 34.). Deoarece atât substratul cât și inhibitorul concurează pentru un loc în situsul activ, această inhibiție se numește competitivă.

Orez. 34. Mecanismul de acţiune al unui inhibitor competitiv.

Inhibitorii competitivi sunt utilizați în medicină. Preparatele de sulfanilamidă au fost utilizate anterior pe scară largă pentru combaterea bolilor infecțioase. Sunt aproape structural de acid para-aminobenzoic(PABA), un factor de creștere esențial pentru multe bacterii patogene. PABA este un precursor al acidului folic, care servește ca cofactor pentru o serie de enzime. Preparatele de sulfanilamidă acționează ca un inhibitor competitiv al enzimelor pentru sinteza acidului folic din PABA și astfel inhibă creșterea și reproducerea bacteriilor patogene.

Inhibitorii necompetitivi nu sunt similari structural cu substratul, iar în timpul formării EI nu interacționează cu situsul activ, ci cu un alt situs al enzimei. Interacțiunea unui inhibitor cu o enzimă duce la o modificare a structurii acesteia din urmă. Formarea complexului EI este reversibilă, prin urmare, după descompunerea acestuia, enzima este din nou capabilă să atace substratul (Fig. 35).

Orez. 35. Mecanismul de acțiune al unui inhibitor necompetitiv

CN - cianura poate acționa ca un inhibitor necompetitiv. Se leagă de ionii metalici care fac parte din grupările protetice și inhibă activitatea acestor enzime. Otrăvirea cu cianură este extrem de periculoasă. Pot fi fatale.

Enzime alosterice

Termenul „alosteric” provine din cuvintele grecești allo – altul, stereo – zonă. Astfel, enzimele alosterice, împreună cu situsul activ, au un alt centru numit centru alosteric(Fig. 36). Substanțele capabile să modifice activitatea enzimelor se leagă de centrul alosteric, aceste substanțe se numesc efectori alosterici. Efectorii sunt pozitivi - activând enzima, iar negativi - inhibitori, adică. reducerea activității enzimelor. Unele enzime alosterice pot fi afectate de doi sau mai mulți efectori.

Orez. 36. Structura unei enzime alosterice.

Reglarea sistemelor multienzimatice

Unele enzime acționează în mod concertat, unindu-se în sisteme multi-enzime, în care fiecare enzimă catalizează o anumită etapă a căii metabolice:

Într-un sistem multienzimatic, există o enzimă care determină viteza întregii secvențe de reacție. Această enzimă, de regulă, este alosterică și este situată la începutul căii matabolice. El este capabil, primind diverse semnale, atât să crească, cât și să scadă viteza reacției catalizate, reglând astfel viteza întregului proces.

Viteza unei reacții chimice depinde de mulți factori, inclusiv natura reactanților, concentrația reactanților, temperatura și prezența catalizatorilor. Să luăm în considerare acești factori.

1). Natura reactanților. Dacă există o interacțiune între substanțele cu o legătură ionică, atunci reacția se desfășoară mai rapid decât între substanțele cu o legătură covalentă.

2.) Concentrația reactanților. Pentru ca o reacție chimică să aibă loc, moleculele reactanților trebuie să se ciocnească. Adică, moleculele trebuie să se apropie atât de aproape una de cealaltă, încât atomii unei particule experimentează acțiunea câmpurilor electrice ale celeilalte. Numai în acest caz vor fi posibile tranzițiile electronilor și rearanjamentele corespunzătoare ale atomilor, în urma cărora se formează molecule de noi substanțe. Astfel, viteza reacțiilor chimice este proporțională cu numărul de ciocniri care au loc între molecule, iar numărul de ciocniri, la rândul său, este proporțional cu concentrația de reactanți. Pe baza materialului experimental, oamenii de știință norvegieni Guldberg și Waage și, independent de ei, omul de știință rus Beketov au formulat în 1867 legea de bază a cineticii chimice - legea acțiunii în masă(ZDM): la o temperatură constantă, viteza unei reacții chimice este direct proporțională cu produsul dintre concentrațiile reactanților și puterea coeficienților lor stoichiometrici. Pentru cazul general:

legea acțiunii în masă are forma:

Se numește legea acțiunii în masă pentru o reacție dată principala ecuație cinetică a reacției. În ecuația cinetică de bază, k este constanta vitezei de reacție, care depinde de natura reactanților și de temperatură.

Majoritatea reacțiilor chimice sunt reversibile. În cursul unor astfel de reacții, produsele lor, pe măsură ce se acumulează, reacționează între ele pentru a forma substanțele inițiale:

Viteza de reacție directă:

Rata de feedback:

În momentul echilibrului:

De aici, legea maselor care acționează în stare de echilibru va lua forma:

unde K este constanta de echilibru a reacției.

3) Efectul temperaturii asupra vitezei de reacție. Viteza reacțiilor chimice, de regulă, crește atunci când temperatura este depășită. Să luăm în considerare acest lucru folosind exemplul interacțiunii hidrogenului cu oxigenul.

2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O

La 20 0 C, viteza de reacție este aproape zero și ar fi nevoie de 54 de miliarde de ani pentru ca interacțiunea să treacă cu 15%. La 500 0 C, durează 50 de minute pentru a forma apă, iar la 700 0 C, reacția are loc instantaneu.

Se exprimă dependența vitezei de reacție de temperatură regula lui van't Hoff: cu o creștere a temperaturii cu 10 aproximativ viteza de reacție crește de 2 - 4 ori. Regula lui Van't Hoff este scrisă:

4) Influența catalizatorilor. Viteza reacțiilor chimice poate fi controlată de catalizatori- substanțe care modifică viteza reacției și rămân neschimbate după reacție. Modificarea vitezei unei reacții în prezența unui catalizator se numește cataliză. Distinge pozitiv(viteza de reacție crește) și negativ(viteza de reacție scade) cataliză. Uneori, catalizatorul se formează în timpul reacției, astfel de procese sunt numite autocatalitice. Distingeți între cataliza omogenă și eterogenă.

La omogenÎn cataliză, catalizatorul și reactanții sunt în aceeași fază. De exemplu:

La eterogenÎn cataliză, catalizatorul și reactanții sunt în faze diferite. De exemplu:

Cataliza eterogenă este asociată cu procese enzimatice. Toate procesele chimice care au loc în organismele vii sunt catalizate de enzime, care sunt proteine ​​cu anumite funcții specializate. În soluțiile în care au loc procese enzimatice, nu există un mediu eterogen tipic, din cauza absenței unei interfețe de fază clar definite. Astfel de procese sunt denumite cataliză microeterogenă.

Întrebarea 1. Ce substanțe se numesc catalizatori?

Substanțele care modifică viteza unei reacții chimice și rămân neschimbate la sfârșitul acesteia se numesc catalizatori.

Întrebarea 2. Ce rol joacă enzimele în celulă?

Enzimele sunt catalizatori biologici care accelerează reacțiile chimice într-o celulă vie. Moleculele unor enzime constau numai din proteine, altele includ compuși proteici și neproteici (organici - coenzimă sau anorganici - ioni ai diferitelor metale). Enzimele sunt strict specifice: fiecare enzimă catalizează un anumit tip de reacții la care participă anumite tipuri de molecule substrat.

Întrebarea 3. De ce factori poate depinde viteza reacțiilor enzimatice?

Viteza reacțiilor enzimatice depinde în mare măsură de concentrația enzimei, natura substanței, temperatură, presiune și reacția mediului (acid sau alcalin).

Pentru multe enzime, în anumite condiții, de exemplu, în prezența moleculelor anumitor substanțe, configurația centrului activ se modifică, ceea ce le permite să asigure cea mai mare activitate enzimatică.

Întrebarea 4. De ce majoritatea enzimelor își pierd proprietățile catalitice la temperaturi ridicate?

Temperatura ridicată a mediului, de regulă, provoacă denaturarea proteinelor, adică o încălcare a structurii sale naturale. Prin urmare, la temperaturi ridicate, majoritatea enzimelor își pierd proprietățile catalitice.

Întrebarea 5. De ce poate lipsa vitaminelor să provoace tulburări în procesele vitale ale organismului?

Multe vitamine fac parte din enzime. Prin urmare, lipsa de vitamine în organism duce la o slăbire a activității enzimelor în celule și, prin urmare, poate provoca tulburări în procesele vitale.

1.8. Catalizatori biologici

Această pagină a căutat:

• ce rol joacă enzimele în celulă
• ce substante se numesc catalizatori
• de ce majoritatea enzimelor la temperatură ridicată
• Ce factori influențează viteza reacțiilor enzimatice?
• De ce majoritatea enzimelor își pierd proprietățile la temperaturi ridicate?

Subiecte ale codificatorului USE:Reacția rapidă. Dependența sa de diverși factori.

Viteza unei reacții chimice indică cât de repede are loc o reacție. Interacțiunea are loc atunci când particulele se ciocnesc în spațiu. În acest caz, reacția nu are loc la fiecare ciocnire, ci numai atunci când particulele au energia corespunzătoare.

Reacția rapidă este numărul de ciocniri elementare ale particulelor care interacționează, care se termină într-o transformare chimică, pe unitatea de timp.

Determinarea vitezei unei reacții chimice este asociată cu condițiile de implementare a acesteia. Dacă reacţia omogen– adică produsele și reactanții sunt în aceeași fază - atunci viteza unei reacții chimice este definită ca modificarea substanței pe unitatea de timp:

υ = ∆C / ∆t.

Dacă reactanții sau produșii sunt în faze diferite, iar ciocnirea particulelor are loc numai la interfață, atunci reacția se numește eterogen, iar viteza sa este determinată de modificarea cantității de substanță pe unitatea de timp pe unitatea de suprafață de reacție:

υ = Δν / (S Δt).

Cum să faci particulele să se ciocnească mai des, de ex. Cum crește viteza unei reacții chimice?

1. Cel mai simplu mod este să crești temperatura . După cum trebuie să fi știut din cursul dumneavoastră de fizică, temperatura este o măsură a energiei cinetice medii a mișcării particulelor de materie. Dacă creștem temperatura, atunci particulele oricărei substanțe încep să se miște mai repede și, prin urmare, se ciocnesc mai des.

Cu toate acestea, odată cu creșterea temperaturii, viteza reacțiilor chimice crește în principal datorită faptului că crește numărul de ciocniri efective. Pe măsură ce temperatura crește, numărul de particule active care pot depăși bariera energetică a reacției crește brusc. Dacă coborâm temperatura, particulele încep să se miște mai încet, numărul de particule active scade și numărul de ciocniri efective pe secundă scade. Prin urmare, Când temperatura crește, viteza unei reacții chimice crește, iar când temperatura scade, aceasta scade..

Notă! Această regulă funcționează la fel pentru toate reacțiile chimice (inclusiv cele exoterme și endoterme). Viteza de reacție nu depinde de efectul termic. Viteza reacțiilor exoterme crește odată cu creșterea temperaturii și scade odată cu scăderea temperaturii. De asemenea, viteza reacțiilor endoterme crește odată cu creșterea temperaturii și scade odată cu scăderea temperaturii.

Mai mult, în secolul al XIX-lea, fizicianul olandez van't Hoff a descoperit experimental că majoritatea reacțiilor cresc în aproximativ aceeași viteză (de aproximativ 2-4 ori) cu o creștere a temperaturii cu 10 ° C. Regula lui Van't Hoff sună astfel: o creștere a temperaturii cu 10 ° C duce la o creștere a vitezei unei reacții chimice de 2-4 ori (această valoare se numește coeficientul de temperatură al vitezei de reacție chimică γ). Valoarea exactă a coeficientului de temperatură este determinată pentru fiecare reacție.

aici v este viteza reacției chimice,

C A Și C B — concentrațiile substanțelor A și respectiv B, mol/l

k este coeficientul de proporționalitate, constanta de viteză a reacției.

De exemplu, pentru reacția de formare a amoniacului:

N2 + 3H2 ↔ 2NH3

Legea acțiunii în masă arată astfel:

- Acestea sunt substanțe chimice implicate într-o reacție chimică, schimbându-i viteza și direcția, dar nu se consumăîn timpul reacţiei (la sfârşitul reacţiei nu se modifică nici în cantitate, nici în compoziţie). Un mecanism aproximativ pentru funcționarea unui catalizator pentru o reacție de tip A + B poate fi descris după cum urmează:

A+K=AK

AK + B = AB + K

Se numește procesul de modificare a vitezei de reacție atunci când interacționează cu un catalizator cataliză. Catalizatorii sunt utilizați pe scară largă în industrie atunci când este necesară creșterea vitezei unei reacții sau direcționarea acesteia pe o anumită cale.

În funcție de starea de fază a catalizatorului, se disting cataliza omogenă și eterogenă.

cataliză omogenă - atunci reactanții și catalizatorul sunt în aceeași fază (gaz, soluție). Catalizatorii omogene tipici sunt acizii și bazele. amine organice etc.

cataliză eterogenă - atunci reactanții și catalizatorul sunt în faze diferite. De regulă, catalizatorii eterogene sunt solide. Deoarece interacțiunea în astfel de catalizatori are loc numai pe suprafața substanței, o cerință importantă pentru catalizatori este o suprafață mare. Catalizatorii eterogene se caracterizează prin porozitate ridicată, ceea ce mărește suprafața catalizatorului. Astfel, suprafața totală a unor catalizatori ajunge uneori la 500 de metri pătrați per 1 g de catalizator. Suprafața mare și porozitatea asigură o interacțiune eficientă cu reactivii. Catalizatorii eterogene includ metale, zeoliți - minerale cristaline din grupa aluminosilicaților (compuși de siliciu și aluminiu) și altele.

Exemplu cataliză eterogenă - sinteza amoniacului:

N2 + 3H2 ↔ 2NH3

Fierul poros cu impurități de Al 2 O 3 și K 2 O este utilizat ca catalizator.

Catalizatorul în sine nu este consumat în timpul reacției chimice, dar alte substanțe se acumulează pe suprafața catalizatorului, care leagă centrii activi ai catalizatorului și blochează funcționarea acestuia ( otravuri catalitice). Acestea trebuie îndepărtate în mod regulat prin regenerarea catalizatorului.

Catalizatorii sunt foarte eficienți în reacțiile biochimice. enzime. Catalizatorii enzimatici acționează foarte eficient și selectiv, cu o selectivitate de 100%. Din păcate, enzimele sunt foarte sensibile la creșterea temperaturii, aciditatea medie și alți factori; prin urmare, există o serie de limitări pentru implementarea la scară industrială a proceselor cu cataliză enzimatică.

Catalizatorii nu trebuie confundați cu iniţiatori proces și inhibitori. De exemplu, pentru a iniția o reacție radicală de clorurare a metanului, este necesară iradierea cu ultraviolete. Nu este un catalizator. Unele reacții radicalice sunt inițiate de radicalii peroxid. De asemenea, nu sunt catalizatori.

Inhibitori sunt substanțe care încetinesc o reacție chimică. Inhibitorii pot fi consumați și pot participa la o reacție chimică. În acest caz, inhibitorii nu sunt catalizatori, invers. Cataliza inversă este imposibilă în principiu - reacția va încerca în orice caz să urmeze calea cea mai rapidă.

5. Zona de contact a reactanților. Pentru reacțiile eterogene, o modalitate de a crește numărul de coliziuni efective este creșterea suprafata de reactie . Cu cât suprafața de contact a fazelor de reacție este mai mare, cu atât este mai mare viteza reacției chimice eterogene. Zincul sub formă de pulbere se dizolvă mult mai repede în acid decât zincul granulat de aceeași greutate.

În industrie, pentru a crește aria suprafeței de contact a reactanților, se folosesc metoda pat fluidizat. De exemplu, la producerea acidului sulfuric prin metoda stratului de fierbere, pirita este prăjită.

6. Natura reactanților . Viteza reacțiilor chimice, celelalte lucruri fiind egale, este influențată și de proprietățile chimice, adică. natura reactanţilor. Substanțele mai puțin active vor avea o barieră de activare mai mare și reacționează mai lent decât substanțele mai active. Mai multe substanțe active au o energie de activare mai mică și sunt mult mai ușor și mai susceptibile de a intra în reacții chimice.

La energii de activare scăzute (mai puțin de 40 kJ/mol), reacția se desfășoară foarte rapid și ușor. O parte semnificativă a ciocnirilor dintre particule se termină într-o transformare chimică. De exemplu, reacțiile de schimb ionic apar foarte repede în condiții normale.

La energii mari de activare (mai mult de 120 kJ/mol), doar un număr mic de ciocniri se termină într-o transformare chimică. Rata unor astfel de reacții este neglijabilă. De exemplu, azotul practic nu interacționează cu oxigenul în condiții normale.

La energii de activare medii (de la 40 la 120 kJ/mol), viteza de reacție va fi medie. Astfel de reacții se desfășoară și în condiții normale, dar nu foarte repede, astfel încât să poată fi observate cu ochiul liber. Aceste reacții includ interacțiunea sodiului cu apa, interacțiunea fierului cu acidul clorhidric etc.

Substanțele care sunt stabile în condiții normale tind să aibă energii de activare ridicate.